التركيب الثلاثي للبروتينات: الخصائص الرئيسية - مادة الاحياء - 2025

في بنية التعليم العالي من البروتينات هو التشكل ثلاثي الأبعاد التي سلاسل ببتيد تكتسب عندما طي الظهر على أنفسهم. يظهر هذا التشكل من خلال التفاعلات بين السلاسل الجانبية لبقايا الأحماض الأمينية لبولي ببتيد. يمكن أن تتفاعل السلاسل الجانبية بغض النظر عن موقعها على البروتين.

نظرًا لأنه يعتمد على التفاعلات بين مجموعات R ، يُظهر الهيكل الثالث جوانب غير متكررة من السلسلة ، حيث تختلف هذه المجموعات لكل بقايا من الأحماض الأمينية. من ناحية أخرى ، يعتمد الهيكل الثانوي على مجموعات الكربوكسيل والأمينية الموجودة في جميع الأحماض الأمينية.

التركيب الثلاثي لبروتين فوسفاتيز كيناز ، مع تراكيب ثانوية في حلزون ألفا وصفيحة بيتا. مأخوذة وتحرير من: A2-33. تم التعديل بواسطة اليخاندرو بورتو..

يقترح بعض المؤلفين أن البروتينات الليفية لها بنية ثلاثية بسيطة ، ولكن مع ذلك ، يشير مؤلفون آخرون إلى أن هذا الهيكل نموذجي للبروتينات الكروية.

بروتينات ليفية

في البروتينات الليفية ، يتم ترتيب سلاسل البولي ببتيد على شكل خيوط طويلة أو صفائح طويلة ؛ تتكون بشكل عام من نوع واحد من الهياكل الثانوية. هذه البنية الثانوية ، في معظم الحالات ، أكثر أهمية من البنية الثلاثية في تحديد شكل البروتين.

وظيفتها البيولوجية هيكلية ، تمنح القوة و / أو المرونة للأعضاء والهياكل التي توجد فيها ، مع الاحتفاظ بها معًا. جميع البروتينات الليفية غير قابلة للذوبان في الماء ، بسبب الكمية الكبيرة من بقايا الأحماض الأمينية الكارهة للماء الموجودة فيها.

من بين هذه البروتينات الليفية الكيراتين والكولاجين. تم العثور على الأول في الأنسجة الضامة وفي الهياكل مثل الشعر والأظافر (α-keratins) والمقاييس والريش (β-keratins). الكولاجين من جانبه يوجد في العظام والأوتار والجلد ، من بين أمور أخرى.

ألفا كيراتين

هذه البروتينات هي جزء مما يسمى ببروتينات الخيوط الوسيطة ، والتي تلعب دورًا مهمًا في الهيكل الخلوي للكائنات متعددة الخلايا. بالإضافة إلى ذلك ، فهي المكون الرئيسي للشعر والأظافر والصوف والقرون والحوافر وأحد البروتينات الرئيسية في جلد الحيوان.

هيكل الجزيء هو حلزون ألفا. يمكن ترتيب خيطين من α-keratin بالتوازي وجرح أحدهما على الآخر مع تفاعل مجموعات R الكارهة للماء مع بعضها البعض. بهذه الطريقة ، يتم إنشاء هيكل أو كرة ذات لف أيسر.

البنية الثلاثية لـ α-keratin بسيطة وتهيمن عليها البنية الثانوية للحلزون α. من ناحية أخرى ، فإن الهيكل الرباعي موجود أيضًا ، حيث يشارك جزيءان في البنية الفوقية ، والتي تتفاعل من خلال الروابط غير التساهمية.

β- كيراتين

يشبه الهيكل الأساسي هيكل α-keratins ، لكن هيكلها الثانوي تهيمن عليه صفائح. هم المكون الرئيسي لمقاييس الزواحف وريش الطيور.

الكولاجين

يمكن أن يمثل هذا البروتين أكثر من 30٪ من إجمالي كتلة البروتين لبعض الحيوانات. يوجد في الغضاريف والعظام والأوتار والقرنية والجلد ، من بين الأنسجة الأخرى.

التركيب الثانوي للكولاجين فريد من نوعه ، حيث يتم تمثيله بواسطة حلزون أعسر مع 3.3 بقايا من الأحماض الأمينية لكل منعطف. تلتف ثلاث سلاسل حلزونية أعسر (سلاسل α) حول بعضها البعض لتعطي جزيءًا فائق الالتواء في اليد اليمنى ، دعا إليه بعض المؤلفين تروبوكولاجين.

تتحد جزيئات التروبوكولاجين معًا لتشكيل ألياف كولاجين ذات قوة عالية ، تفوق تلك الموجودة في الفولاذ وقابلة للمقارنة مع النحاس عالي القوة.

بروتينات ليفية أخرى

أنواع أخرى من البروتينات الليفية هي الفبروين والإيلاستين. يتكون الأول من صفائح ، تتكون أساسًا من الجلايسين والألانين والسيرين.

السلاسل الجانبية لهذه الأحماض الأمينية صغيرة الحجم ، لذا يمكن تعبئتها بإحكام. والنتيجة هي ألياف شديدة المقاومة وقليلة التمدد.

في الإيلاستين ، من جانبه ، يحل الفالين محل السيرين بين الأحماض الأمينية المكونة له. على عكس الفبروين ، فإن الإيلاستين قابل للتمدد للغاية ، ومن هنا جاء اسمه. في تكوين الجزيء ، يعمل اللايسين أيضًا ، والذي يمكن أن يشارك في الروابط المتقاطعة التي تسمح للإيلاستين باستعادة شكله عندما يتوقف التوتر.

بروتينات كروية

البروتينات الكروية ، على عكس البروتينات الليفية ، قابلة للذوبان ولديها بشكل عام عدة أنواع من الهياكل الثانوية. ومع ذلك ، في هذه ، تكون المطابقات ثلاثية الأبعاد التي يكتسبونها عند الطي على أنفسهم أكثر أهمية (الهيكل الثالث).

تضفي هذه التطابقات ثلاثية الأبعاد الخاصة نشاطًا بيولوجيًا محددًا على كل بروتين. الوظيفة الرئيسية لهذه البروتينات تنظيمية ، كما يحدث مع الإنزيمات.

خصائص البنية الثلاثية للبروتينات الكروية

يتميز التركيب الثلاثي للبروتينات الكروية ببعض الخصائص المهمة:

- البروتينات الكروية مضغوطة بفضل التعبئة عن طريق طي سلسلة البولي ببتيد.

- تكون بقايا الأحماض الأمينية البعيدة في الهيكل الأساسي لسلاسل البولي ببتيد قريبة من بعضها ، بحيث تكون قادرة على التفاعل مع بعضها البعض بسبب الطي.

- قد تحتوي البروتينات الكروية الأكبر (لأكثر من 200 من الأحماض الأمينية) على عدة أجزاء مدمجة ، مستقلة عن بعضها البعض ولها وظائف معينة ، ويطلق على كل جزء من هذه الأجزاء مجال. يمكن أن يحتوي المجال على ما بين 50 و 350 من وحدات الحمض الأميني البنائية

الهيكل الثلاثي للميوجلوبين. مأخوذة وتحرير من: Thomas Splettstoesser. تم التعديل بواسطة اليخاندرو بورتو..

القواعد العامة لطي البروتينات الكروية

كما أشرنا سابقًا ، تقدم البروتينات أشكالًا معينة من الطي ، والتي تمنحها أيضًا خصائص خاصة. هذا الطي ليس عشوائيًا ويفضل من قبل الهيكل الأولي والثانوي وبعض التفاعلات غير التساهمية ، وهناك أيضًا بعض القيود المادية على الطي ، والتي تمت صياغة بعض القواعد لها:

- جميع البروتينات الكروية لها أنماط توزيع محددة ، مع توجيه مجموعات R الكارهة للماء نحو الجزء الداخلي للجزيء والمخلفات المحبة للماء في الطبقة الخارجية. هذا يتطلب طبقتين على الأقل من البنية الثانوية. يمكن أن توفر الحلقة β-α-β ورأس α-α هاتين الطبقتين.

- يتم ترتيب الصفائح بشكل عام في شكل ملفوف باليد اليسرى.

- في سلسلة البولي ببتيد ، يمكن أن تحدث دورات مختلفة لتنتقل من بنية ثانوية إلى أخرى ، مثل المنعطفات أو ، والتي يمكن أن تعكس اتجاه السلسلة بأربع بقايا من الأحماض الأمينية أو أقل.

- تحتوي البروتينات الكروية على حلزونات α و، صفائح ولفائف وشرائح غير منتظمة التنظيم.

تمسخ البروتين

إذا فقد البروتين هيكله الأصلي ثلاثي الأبعاد (الطبيعي) ، فإنه يفقد نشاطه البيولوجي ومعظم خصائصه المحددة. تُعرف هذه العملية باسم التمسخ.

يمكن أن يحدث التمسخ عندما تتغير الظروف البيئية الطبيعية ، على سبيل المثال عن طريق تغيير درجة الحرارة أو درجة الحموضة. هذه العملية لا رجوع فيها في العديد من البروتينات ؛ ومع ذلك ، قد يستعيد الآخرون بشكل تلقائي هيكلهم الطبيعي عند استعادة الظروف البيئية الطبيعية.

المراجع

1. سي كي ماثيوز ، كيه إي فان هولد & كغ أهيرن (2002). الكيمياء الحيوية. الطبعة الثالثة. شركة بنيامين / كامينغز للنشر.
2. R. Murray ، P. Mayes ، DC Granner & VW Rodwell (1996). الكيمياء الحيوية هاربر. أبليتون ولانج.
3. JM Berg ، JL Tymoczko & L. Stryer (2002). الكيمياء الحيوية. الطبعة الخامسة. دبليو فريمان وشركاه.
4. WM Becker ، LJ Kleinsmith & J. Hardin (2006) World of the Cell. الطبعة السادسة. شركة بيرسون التعليمية
5. إيه لينينجر (1978). الكيمياء الحيوية. Ediciones Omega، SA
6. تي ماكي وجيه آر ماكي (2003). الكيمياء الحيوية: الأساس الجزيئي للحياة. الطبعة الثالثة. شركة McGraw-HiII Companies، Inc.