و هيدروليز هي الانزيمات المسؤولة عن hydrolyzing أنواع مختلفة من الروابط الكيميائية في العديد من مركبات مختلفة. من بين الروابط الرئيسية التي تتحلل بالماء روابط الإستر والجليكوسيد والببتيد.
ضمن مجموعة hydrolase ، تم تصنيف أكثر من 200 إنزيم مختلف ، مجمعة في ما لا يقل عن 13 مجموعة فردية ؛ يعتمد تصنيفها بشكل أساسي على نوع المركب الكيميائي الذي يعمل كركيزة لها.
النمذجة الرسومية لهيكل هيدروليز بأدوات المعلوماتية الحيوية (المصدر: جواهر سواميناثان وموظفو MSD في المعهد الأوروبي للمعلومات الحيوية عبر ويكيميديا كومنز)
تعتبر Hydrolase ضرورية لهضم الطعام في أمعاء الحيوانات ، لأنها مسؤولة عن تدهور جزء كبير من الروابط التي تشكل الهياكل الكربونية للطعام الذي تأكله.
تعمل هذه الإنزيمات في الوسط المائي ، لأنها تحتاج إلى جزيئات ماء حولها لتضيف إلى المركبات بمجرد انشقاق الجزيئات. بكلمات بسيطة ، تؤدي الإنزيمات المائية تحفيزًا مائيًا للمركبات التي تعمل عليها.
على سبيل المثال ، عندما يكسر الهيدرولاز رابطة تساهمية CC ، تكون النتيجة عادةً مجموعة C-OH ومجموعة CH.
بناء
مثل العديد من الإنزيمات ، فإن الإنزيمات الهيدرولية عبارة عن بروتينات كروية منظمة في هياكل معقدة تنظم نفسها من خلال تفاعلات داخل الجزيئات.
ترتبط الهيدرولازات ، مثلها مثل جميع الإنزيمات ، بواحد أو أكثر من جزيئات الركيزة في منطقة من بنيتها تعرف باسم "الموقع النشط". هذا الموقع عبارة عن جيب أو شق محاط بالعديد من بقايا الأحماض الأمينية التي تسهل التماسك أو الالتصاق بالركيزة.
كل نوع من أنواع الهيدرولاز محدد لركيزة معينة ، والتي يتم تحديدها من خلال هيكلها الثالث وبتشكل الأحماض الأمينية التي تشكل موقعها النشط. تم طرح هذه الخصوصية بطريقة تعليمية بواسطة إميل فيشر كنوع من "القفل والمفتاح".
من المعروف الآن أن الركيزة ، بشكل عام ، تؤدي إلى تغييرات أو تشوهات في تكوين الإنزيمات وأن الإنزيمات بدورها تشوه بنية الركيزة لجعلها "مناسبة" في موقعها النشط.
المميزات
كل هيدرولاز لها الوظيفة الرئيسية المتمثلة في كسر الروابط الكيميائية بين مركبين أو داخل بنية نفس الجزيء.
هناك هيدروليسات لكسر أي نوع من الروابط تقريبًا: بعضها يحلل روابط الإستر بين الكربوهيدرات ، والبعض الآخر روابط الببتيد بين الأحماض الأمينية للبروتينات ، والبعض الآخر الروابط الكربوكسيلية ، إلخ.
يختلف الغرض من التحلل المائي للروابط الكيميائية المحفزة بواسطة إنزيم الهيدرولاز بشكل كبير. الليزوزيم ، على سبيل المثال ، مسؤول عن التحلل المائي للروابط الكيميائية بغرض حماية الكائن الذي يصنعه.
يقوم هذا الإنزيم بتفكيك الروابط التي تربط المركبات ببعضها البعض في جدار الخلية البكتيرية ، وذلك لحماية جسم الإنسان من انتشار البكتيريا والعدوى المحتملة.
نوكليازات هي إنزيمات "الفوسفاتيز" التي لديها القدرة على تحلل الأحماض النووية ، والتي يمكن أن تمثل أيضًا آلية دفاع خلوية ضد فيروسات الحمض النووي أو الرنا.
هيدرولازات أخرى ، مثل تلك الموجودة في نوع "سيرين بروتياز" ، تعمل على تحلل روابط الببتيد للبروتينات في الجهاز الهضمي لجعل الأحماض الأمينية قابلة للاستيعاب في ظهارة الجهاز الهضمي.
تشارك الهيدرولازات أيضًا في أحداث إنتاج الطاقة المختلفة في استقلاب الخلية ، حيث تحفز الفوسفاتازات إطلاق جزيئات الفوسفات من ركائز عالية الطاقة مثل البيروفات ، في تحلل السكر.
أمثلة على الإنزيمات المائية
من بين التنوع الكبير في الإنزيمات المائية التي حددها العلماء ، تمت دراسة بعضها بتركيز أكبر من غيرها ، نظرًا لأنها تشارك في العديد من العمليات الأساسية لحياة الخلية.
وتشمل هذه الليزوزيم ، سيرين بروتياز ، فوسفاتازات من نوع نوكلياز ، وجلوكوزيدات أو جليكوزيلات.
ليسوزيم
تقوم الإنزيمات من هذا النوع بتفكيك طبقات الببتيدوغليكان لجدار خلية البكتيريا موجبة الجرام. هذا عادة ما ينتهي بالتسبب في تحلل كامل للبكتيريا.
تدافع الليزوزيمات عن جسم الحيوانات من الالتهابات البكتيرية وهي وفيرة في إفرازات الجسم في الأنسجة التي تلامس البيئة مثل الدموع واللعاب والمخاط.
كان ليزوزيم بيض الدجاج أول بنية بروتينية تتبلور من خلال الأشعة السينية ، وأجرى هذا التبلور ديفيد فيليبس عام 1965 في المعهد الملكي بلندن.
يتكون الموقع النشط لهذا الإنزيم من الببتيد Asparagine-Alanine-Methionine-Asparagine-Alanine-Glycine-Asparagine-Alanine-Methionine (NAM-NAG-NAM).
سيرين بروتياز
الإنزيمات في هذه المجموعة مسؤولة عن التحلل المائي للروابط الببتيدية في الببتيدات والبروتينات. الأكثر شيوعًا هي التربسين والكيموتريبسين. ومع ذلك ، هناك العديد من الأنواع المختلفة من سيرين بروتياز ، والتي تختلف فيما يتعلق بخصوصية الركيزة وآلية التحفيز الخاصة بهم.
تتميز "سيرين بروتياز" بوجود حمض أميني نووي من النوع السيرين في موقعها النشط ، والذي يعمل على كسر رابطة الببتيد بين الأحماض الأمينية. إن بروتينات السيرين قادرة أيضًا على كسر مجموعة متنوعة من روابط الإستر.
مخطط بياني لعمل بروتياز سيرين يكسر رابطة الببتيد في حمض الهيستيدين الأميني (المصدر: Zephyris في ويكيبيديا باللغة الإنجليزية عبر ويكيميديا كومنز)
تقطع هذه الإنزيمات الببتيدات والبروتينات بشكل غير محدد. ومع ذلك ، يجب ربط جميع الببتيدات والبروتينات المراد قطعها عند الطرف N لرابطة الببتيد بالموقع النشط للإنزيم.
يقطع كل بروتين سيرين بدقة رابطة الأميد التي تتشكل بين الطرف C من الحمض الأميني في نهاية الكربوكسيل والحمض الأميني أمين الموجود باتجاه الطرف N من الببتيد.
الفوسفاتازات من نوع نوكلياز
تعمل هذه الإنزيمات على تحفيز انقسام روابط الفوسفوديستر للسكريات وفوسفات القواعد النيتروجينية التي تتكون منها النيوكليوتيدات. هناك العديد من الأنواع المختلفة من هذه الإنزيمات ، لأنها خاصة بنوع الحمض النووي وموقع الانقسام.
مخطط رسومي لعمل تحلل نوكلياز داخلي مائي لرابطة فوسفوديستر (المصدر: J3D3 عبر ويكيميديا كومنز)
تعتبر نوكليازات داخلية لا غنى عنها في مجال التكنولوجيا الحيوية ، لأنها تسمح للعلماء بتعديل جينومات الكائنات الحية عن طريق قطع واستبدال أجزاء من المعلومات الجينية لأي خلية تقريبًا.
تنفذ نوكليازات داخلية انقسام القواعد النيتروجينية في ثلاث خطوات. الأول هو من خلال حمض أميني نووي ، ثم يتم تكوين بنية وسيطة ذات شحنة سالبة تجذب مجموعة الفوسفات وتكسر في النهاية الرابطة بين القاعدتين.
المراجع
- ديفيس ، ج. ، وهنريسات ، ب. (1995). هياكل وآليات هيدرولازات الجليكوزيل. الهيكل ، 3 (9) ، 853-859.
- Lehninger، AL، Nelson، DL، Cox، MM، & Cox، MM (2005). مبادئ Lehninger للكيمياء الحيوية. ماكميلان.
- ماثيوز ، ا ف ب (1936). مبادئ الكيمياء الحيوية. دبليو وود.
- موراي ، آر كيه ، جرانر ، دي كيه ، مايز ، بي ، ورودويل ، ف. (2009). الكيمياء الحيوية المصورة هاربر. 28 (ص 588). نيويورك: ماكجرو هيل.
- أوليس ، دل ، تشيه ، إي ، سيجلر ، إم ، ديجكسترا ، بي ، فروولو ، إف ، فرانكن ، إس إم ،… وسوسمان ، جي إل (1992). طية α / β hydrolase. هندسة البروتين والتصميم والاختيار ، 5 (3) ، 197-211.