- مميزات
- بناء
- المميزات
- وظائف أخرى
- التخليق الحيوي
- انحلال
- الأمراض المتعلقة بعملية التمثيل الغذائي للأيزولوسين
- الأطعمة الغنية بالإيزولوسين
- فوائد تناوله
- - في صناعة الإنتاج الحيواني
- - في بعض الحالات السريرية
- العدوى الفيروسية
- اضطرابات النقص
- المراجع
و آيسولوسين (إيل، I) هو واحد من 22 تحدث بشكل طبيعي الأحماض الأمينية كجزء من البروتينات. نظرًا لأن جسم الإنسان ، مثل بعض الثدييات الأخرى ، لا يمكنه تصنيعه ، فإن الإيزولوسين هو من بين الأحماض الأمينية الأساسية التسعة التي يجب الحصول عليها من النظام الغذائي.
تم عزل هذا الحمض الأميني لأول مرة في عام 1903 من قبل العالم F. في وقت لاحق ، قام نفس المؤلف بفصل الإيزولوسين من منتجات تحلل الفيبرين والبروتينات الأخرى.
التركيب الكيميائي للحمض الأميني Isoleucine (المصدر: Clavecin عبر ويكيميديا كومنز)
هو حمض أميني غير قطبي موجود في جزء كبير من البروتينات الخلوية للكائنات الحية ، بالإضافة إلى أنه جزء من مجموعة الأحماض الأمينية المتفرعة السلسلة BCAAs (من الإنجليزية B المزروعة C hain A mino A cids) ، إلى جانب الليوسين و فالين.
له وظائف في إنشاء البنية الثلاثية للعديد من البروتينات ، بالإضافة إلى أنه يشارك في تكوين مختلف السلائف الأيضية المتعلقة باستقلاب الطاقة الخلوية.
مميزات
يصنف Isoleucine ضمن مجموعة الأحماض الأمينية غير القطبية مع مجموعات R أو سلاسل ذات طبيعة أليفاتية ، أي مع سلاسل هيدروكربونية كارهة للماء.
بسبب هذه الخاصية ، تميل الأحماض الأمينية لهذه المجموعة مثل الألانين والفالين والليوسين إلى البقاء بالقرب من بعضها البعض ، مما يساهم في استقرار البروتينات التي تشكل جزءًا منها من خلال التفاعلات الكارهة للماء.
يزن هذا الأحماض الأمينية غير القطبية ما يقرب من 131 جم / مول ، وهو موجود في البروتينات بنسبة تقترب من 6٪ ، وغالبًا ما يتم "دفنها" في وسطها (بفضل خصائصه المقاومة للماء).
بناء
Isoleucine هو حمض أميني ألفا يحتوي ، مثل الأحماض الأمينية الأخرى ، على ذرة كربون مركزية تسمى α carbon (وهو مراوان) ، والتي ترتبط بها أربع مجموعات مختلفة: ذرة هيدروجين ، مجموعة أمينية (-NH2) ، مجموعة الكربوكسيل (-COOH) وسلسلة جانبية أو مجموعة R.
تتكون مجموعة R من isoleucine من هيدروكربون متفرع واحد من 4 ذرات كربون (-CH3-CH2-CH (CH3)) يوجد في سلسلتها أيضًا ذرة كربون مراوان.
بسبب هذه الخاصية ، يحتوي الأيزولوسين على أربعة أشكال محتملة: اثنان منها هما الأيزومرات الضوئية المعروفة باسم L-isoleucine و D-isoleucine والاثنان الآخران هما diastereoisomers من L-isoleucine. الشكل السائد في البروتينات هو L-isoleucine.
الصيغة الجزيئية للأيزولوسين هي C6H13NO2 واسمها الكيميائي هو α-amino-β-methyl-β-ethylpropionic acid أو 2-amino-3-methyl pentatonic acid.
المميزات
يحتوي Isoleucine على وظائف فسيولوجية متعددة في الحيوانات بما في ذلك
- التئام الجروح
- إزالة السموم من نفايات النيتروجين
- تحفيز وظائف المناعة و
- تعزيز إفراز الهرمونات المختلفة.
يعتبر حمض أميني جلوكوجينيك ، حيث يعمل كجزيء طليعي لتخليق مواد وسيطة من دورة حمض الستريك (دورة كريبس) التي تساهم لاحقًا في تكوين الجلوكوز في الكبد.
لهذا السبب ، يُعتقد أن isoleucine يشارك في تنظيم مستويات الجلوكوز في البلازما ، والتي لها آثار مهمة من وجهة نظر طاقة الجسم.
يساهم Isoleucine في طرق تخليق الجلوتامين والألانين ، ويعمل لصالح التوازن بين الأحماض الأمينية المتفرعة السلسلة.
في السياق السريري ، يشير بعض المؤلفين إلى أن الزيادة في تركيزات الأيزولوسين والليوسين والتيروزين والفالين يمكن أن تكون علامات مميزة للخلايا المصابة بالأورام ، تليها زيادة في مستويات الجلوتامين.
وظائف أخرى
أظهرت الدراسات العلمية المختلفة أن الإيزولوسين ضروري لتخليق الهيموجلوبين ، وهو البروتين المسؤول عن نقل الأكسجين في دم العديد من الحيوانات.
بالإضافة إلى ذلك ، ينشط هذا الحمض الأميني دخول العناصر الغذائية إلى الخلايا ؛ تكشف بعض الدراسات أنه أثناء الصيام لفترات طويلة يكون قادرًا على استبدال الجلوكوز كمصدر للطاقة ، بالإضافة إلى أنه حمض أميني الكيتون.
الأحماض الأمينية الكيتونية هي تلك الأحماض الكربونية التي يمكن تخزينها كأحماض دهنية أو كربوهيدرات ، وبالتالي فهي تعمل في احتياطي الطاقة.
يعمل Isoleucine والأحماض الأمينية متفرعة السلسلة الأخرى (بالإضافة إلى عوامل النمو والظروف البيئية) على تنشيط مسار إشارات الهدف Rapamycin ، mTOR (m echanistic T arget of R apamycin).
هذا المسار هو مسار إشارات مهم في حقيقيات النوى قادر على التحكم في نمو الخلايا والتمثيل الغذائي ، بالإضافة إلى تخليق البروتين وأحداث الالتهام الذاتي. بالإضافة إلى أنه يتحكم في تقدم الشيخوخة وبعض الأمراض مثل السرطان أو مرض السكري.
التخليق الحيوي
لا يستطيع البشر والحيوانات الأخرى تصنيع الإيزولوسين ، ولكن هذا جزء من البروتينات الخلوية بفضل اكتسابه من الطعام الذي نستهلكه يوميًا.
النباتات والفطريات ومعظم الكائنات الحية الدقيقة قادرة على تصنيع هذا الحمض الأميني من طرق معقدة إلى حد ما والتي ، بشكل عام ، مرتبطة ببعضها مع تلك الأحماض الأمينية الأخرى التي تعتبر أيضًا ضرورية للإنسان.
هناك ، على سبيل المثال ، مسارات لإنتاج إيزولوسين ، ولايسين ، وميثيونين ، وثريونين من الأسبارتات.
في البكتيريا ، على وجه التحديد ، يتم إنتاج الإيزولوسين من الحمض الأميني ثريونين ، عبر البيروفات ، من خلال مسار يتضمن تكثيف 2 من كربون البيروفات مع جزيء ألفا كيتوبوتيريت المشتق من ثريونين.
يبدأ التفاعل بفعل إنزيم ثريونين ديهيدراتاز ، الذي يحفز تجفيف الثريونين لإنتاج ألفا كيتوبوتيرات والأمونيوم (NH3). بعد ذلك ، تساهم نفس الإنزيمات التي تشارك في التخليق الحيوي للفالين في خطوات
- النقل
- نزع الكربوكسيل المؤكسد من الأحماض الكيتونية المقابلة و
- نزع الهيدروجين.
في هذا النوع من الكائنات الحية الدقيقة ، يكون تخليق الأحماض الأمينية مثل ليسين ، ميثيونين ، ثريونين وآيزولوسين منسقًا للغاية ومنظمًا ، خاصةً من خلال التغذية المرتدة السلبية ، حيث تمنع منتجات التفاعلات نشاط الإنزيمات المعنية.
على الرغم من حقيقة أن الإيزولوسين ، مثل الليوسين والفالين ، من الأحماض الأمينية الأساسية للإنسان ، فإن إنزيمات ناقلة الأمين الموجودة في أنسجة الجسم يمكن أن تحولها بشكل عكسي إلى أحماض ألفا كيتو المقابلة لها ، والتي يمكن أن تحل محلها في نهاية المطاف في النظام الغذائي.
انحلال
مثل العديد من الأحماض الأمينية المعروفة في الطبيعة ، يمكن أن يتحلل الإيزولوسين لتشكيل وسطاء من مسارات التمثيل الغذائي المختلفة ، والتي تبرز من بينها دورة كريبس (التي توفر أكبر قدر من الإنزيمات المساعدة التي تعمل لإنتاج الطاقة أو للتخليق الحيوي للمركبات الأخرى).
يمكن استخدام Isoleucine و tryptophan و lysine و phenylalanine و tyrosine و threonine و leucine لإنتاج acetyl-CoA ، وهو وسيط استقلابي رئيسي للتفاعلات الخلوية المتعددة.
على عكس الأحماض الأمينية الأخرى ، لا تتحلل الأحماض الأمينية المتفرعة السلسلة (ليسين ، إيسولوسين ، وفالين) في الكبد ، ولكنها تتأكسد كوقود في العضلات والدماغ والكلى والأنسجة الدهنية.
يمكن لهذه الأعضاء والأنسجة استخدام هذه الأحماض الأمينية بفضل وجود إنزيم أمينوترانسفيراز القادر على العمل على الثلاثة وإنتاج الأحماض الأمينية α-keto المقابلة.
بمجرد إنتاج مشتقات الأحماض الأمينية المؤكسدة هذه ، يحفز مركب إنزيم نازعة هيدروجيناز حمض ألفا كيتو تحفيز نزع الكربوكسيل المؤكسد ، حيث يطلق جزيء من ثاني أكسيد الكربون (CO2) وينتج مشتق أسيل- CoA من الأحماض الأمينية المعنية.
الأمراض المتعلقة بعملية التمثيل الغذائي للأيزولوسين
يمكن أن تسبب العيوب في عملية التمثيل الغذائي للأيزولوسين والأحماض الأمينية الأخرى مجموعة متنوعة من الأمراض الغريبة والمعقدة ، مثل مرض "بول شراب القيقب" (بول برائحة شراب القيقب) أو بيلة كيتونية متفرعة السلسلة.
كما يوحي اسمه ، يتميز هذا المرض بالرائحة المميزة لبول المرضى الذين يعانون منه ، فضلاً عن القيء والنوبات والتخلف العقلي والموت المبكر.
يجب أن تفعل ، على وجه التحديد ، مع وجود أخطاء في الإنزيم المركب α-ketoacid dehydrogenase ، والذي تفرز به الأحماض الأمينية المتفرعة السلسلة مثل isoleucine ومشتقاته المؤكسدة في البول.
إجمالاً ، تُعرف الأمراض المتعلقة بتقويض الأحماض الأمينية المتفرعة السلسلة مثل إيزولوسين باسم بيلة حامضية عضوية ، على الرغم من أن تلك التي ترتبط ارتباطًا مباشرًا بهذا الحمض الأميني نادرة جدًا.
الأطعمة الغنية بالإيزولوسين
هذا الأحماض الأمينية وفيرة في الأنسجة العضلية للحيوانات ، ولهذا السبب اللحوم من أصل حيواني مثل لحم البقر ولحم الخنزير والأسماك وغيرها من اللحوم المماثلة مثل لحم الضأن والدجاج والديك الرومي ولحم الغزال وغيرها ، غنية فيه.
يوجد أيضًا في منتجات الألبان ومشتقاتها مثل الجبن. إنه موجود في البيض وأيضًا في أنواع مختلفة من البذور والمكسرات ، كجزء أساسي من البروتينات التي تتكون منها.
وهي وفيرة في فول الصويا والبازلاء ، وكذلك في مستخلصات الخميرة المستخدمة في أغراض غذائية مختلفة.
تتراوح مستويات إيزوليوسين في البلازما للإنسان البالغ بين 30 و 108 ميكرولتر / لتر ، وبالنسبة للأطفال والشباب الذين تتراوح أعمارهم بين 2 و 18 عامًا ، فهي تتراوح بين 22 و 107 ميكرو مول / لتر ، وبالنسبة للأطفال الذين تتراوح أعمارهم بين 0 و 2 عامًا ، فإنهم يكونون تقريبًا بين 26 و 86 ميكرولتر / لتر.
تشير هذه البيانات إلى أن استهلاك الأطعمة الغنية بهذا وغيره من الأحماض الأمينية ذات الصلة ضروري للحفاظ على العديد من الوظائف الفسيولوجية للكائن الحي ، لأن البشر غير قادرين على تصنيعها من جديد.
فوائد تناوله
تحتوي مكملات Isoleucine الغذائية عادةً على أحماض أمينية أساسية متفرعة السلسلة مثل valine أو leucine أو غيرهما.
من بين الأمثلة الأكثر شيوعًا لاستهلاك الإيزولوسين ، المكملات الغذائية التي يستخدمها الرياضيون لزيادة نسبة كتلة العضلات أو تخليق البروتين. ومع ذلك ، فإن الأسس العلمية التي تدعم هذه الممارسات تتم مناقشتها باستمرار ، ونتائجها ليست مضمونة تمامًا
ومع ذلك ، يستخدم Isoleucine لمواجهة الآثار الأيضية لنقص الفيتامينات (البلاجرا) المميزة للمرضى الذين يتناولون وجبات غنية بالذرة الرفيعة والذرة ، وهي أطعمة غنية باللوسين ، والتي يمكن أن تؤثر على استقلاب التربتوفان و من حمض النيكوتين في البشر.
آثار البلاجرا في الفئران التجريبية ، على سبيل المثال ، تنطوي على تأخيرات في النمو ، والتي يتم التغلب عليها بمكملات آيسولوسين.
- في صناعة الإنتاج الحيواني
في مجال الإنتاج الحيواني ، تم استخدام الأحماض الأمينية مثل ليسين وثريونين وميثيونين وإيزولوسين في الاختبارات التجريبية لتغذية الخنازير التي تنمو في ظل ظروف خاضعة للرقابة.
يبدو أن Isoleucine ، على وجه الخصوص ، له تأثيرات على امتصاص النيتروجين ، على الرغم من أنه لا يساهم في زيادة الوزن في حيوانات المزرعة هذه.
- في بعض الحالات السريرية
تشير بعض المنشورات إلى أن الإيزولوسين قادر على خفض مستويات الجلوكوز في البلازما ، لذلك ينصح بتناوله في المرضى الذين يعانون من اضطرابات مثل مرض السكري أو انخفاض معدلات إنتاج الأنسولين.
العدوى الفيروسية
أثبتت مكملات Isoleucine أنها مفيدة في المرضى المصابين بفيروس الروتا الذي يسبب أمراضًا مثل التهاب المعدة والأمعاء والإسهال عند الأطفال الصغار والحيوانات الصغيرة الأخرى.
خلصت الدراسات الحديثة إلى أن استهلاك هذا الحمض الأميني من قبل حيوانات التجارب بالخصائص المذكورة أعلاه (المصابة بفيروس الروتا) يساعد في نمو وأداء الجهاز المناعي الفطري بفضل تنشيط مسارات أو مستقبلات PRR مع التعرف على أنماط - رسم.
اضطرابات النقص
يمكن أن يؤدي نقص الإيزولوسين إلى مشاكل في الرؤية والجلد (مثل التهاب الجلد) والأمعاء (مثل الإسهال ومظاهر الجهاز الهضمي الأخرى).
نظرًا لأنه حمض أميني أساسي لتكوين وتصنيع الهيموجلوبين ، وكذلك لتجديد كريات الدم الحمراء (خلايا الدم) ، يمكن أن يكون لنقص الأيزولوسين الشديد عواقب فسيولوجية خطيرة ، خاصة فيما يتعلق بفقر الدم وأمراض الدم الأخرى..
وقد تم إثبات ذلك بشكل تجريبي في القوارض "الطبيعية" التي تم إعطاؤها نظامًا غذائيًا فقيرًا في هذا الإيزولوسين ، والذي ينتهي بتطور حالات فقر الدم الهامة.
ومع ذلك ، يشارك الأيزولوسين في تكوين الهيموجلوبين عند الرضع فقط ، لأن بروتين الإنسان البالغ لا يمتلك كميات كبيرة من هذا الحمض الأميني ؛ هذا يعني أن نقص الأيزولوسين يكون أكثر وضوحًا خلال المراحل المبكرة من التطور.
المراجع
- Aders Plimmer ، R. (1908). الدستور الكيميائي للبروتينات. الجزء الأول لندن ، المملكة المتحدة: Longmans، Green، and CO.
- Aders Plimmer ، R. (1908). الدستور الكيميائي للبروتينات. الجزء الثاني. لندن ، المملكة المتحدة: Longmans، Green، and CO.
- Barret، G.، & Elmore، D. (2004). الأحماض الأمينية والببتيدات. كامبريدج: مطبعة جامعة كامبريدج.
- Blau، N.، Duran، M.، Blaskovics، M.، & Gibson، K. (1996). دليل الطبيب للتشخيص المخبري للأمراض الأيضية (الطبعة الثانية).
- برادفورد ، هـ. (1931). تاريخ اكتشاف الأحماض الأمينية. II. مراجعة للأحماض الأمينية الموصوفة منذ عام 1931 كمكونات للبروتينات الأصلية. التطورات في كيمياء البروتين ، 81 - 171.
- Campos-Ferraz، PL، Bozza، T.، Nicastro، H.، & Lancha، AH (2013). تأثيرات مميزة من الليوسين أو خليط من الأحماض الأمينية متفرعة السلسلة (ليسين ، إيزولوسين ، فالين) على مقاومة التعب ، وتدهور العضلات والكبد والجليكوجين ، في الفئران المدربة. التغذية ، 29 (11-12) ، 1388-1394.
- شامبي ، ب ، وهارفي ، ر. (2003). أحماض أمينية أحماض أمينية. في مراجعات ليبينكوت المصورة: الكيمياء الحيوية (الطبعة الثالثة ، الصفحات 1-12). ليبينكوت.
- شاندران ، ك. ، وداموداران ، م. (1951). الأحماض الأمينية والبروتينات في تكوين الهيموجلوبين 2. Isoleucine. مجلة الكيمياء الحيوية ، 49 ، 393-398.
- Chung، AS، & Beames، RM (1974). مكملات ليسين وثريونين وميثيونين وآيسولوسين لشعير نهر السلام لزراعة الخنازير. الكلب. J. انيم. علوم ، 436 ، 429-436.
- Dejong، C.، Meijerink، W.، van Berlo، C.، Deutz، N.، & Soeters، P. (1996). انخفاض تركيزات البلازما isoleucine بعد نزيف الجهاز الهضمي العلوي في البشر. جوت ، 39 ، 13-17.
- إدسال ، ج. (1960). الأحماض الأمينية والبروتينات والكيمياء الحيوية للسرطان (المجلد 241). لندن: Academic Press ، Inc.
- موسوعة بريتانيكا. (2012). تم الاسترجاع في 30 أغسطس 2019 من
- Gelfand، R.، Hendler، R.، & Sherwin، R. (1979). الكربوهيدرات الغذائية والتمثيل الغذائي للبروتينات الغذائية. لانسيت ، 65-68.
- هدسون ، ب. (1992). الكيمياء الحيوية للبروتينات الغذائية. Springer-Science + Business Media ، BV
- Knerr ، I. ، Vockley ، J. ، & Gibson ، KM (2014). اضطرابات التمثيل الغذائي لوسين ، آيسولوسين ، والفالين. في N. Blau (محرر) ، دليل الطبيب لتشخيص وعلاج ومتابعة أمراض التمثيل الغذائي الوراثي (ص 103 - 141).
- كورمان ، إس إتش (2006). الأخطاء الوراثية لتدهور الإيزولوسين: مراجعة. الوراثة الجزيئية والتمثيل الغذائي ، 89 (4) ، 289-299.
- كريشناسوامي ، ك. ، وجوبالان ، سي (1971). تأثير Isoleucine على الجلد والتخطيط الكهربائي للدماغ في البلاجرا. لانسيت ، 1167-1169.
- مارتن ، ري ، وكيرك ، ك. (2007). نقل المغذيات الأساسية isoleucine في كريات الدم الحمراء البشرية المصابة بطفيل الملاريا Plasmodium falciparum. الدم ، 109 (5) ، 2217-2224.
- المركز الوطني لمعلومات التكنولوجيا الحيوية. قاعدة بيانات PubChem. l-Isoleucine، CID = 6306، https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/l-Isoleucine (تم الاطلاع عليه في 31 أغسطس / آب 2019)
- Nuttall ، FQ ، Schweim ، K. ، & Gannon ، MC (2008). تأثير الأيزولوسين الفموي مع أو بدون الجلوكوز على تركيزات الأنسولين والجلوكاجون والجلوكوز في الأشخاص غير المصابين بالسكري. المجلة الإلكترونية الأوروبية للتغذية السريرية والتمثيل الغذائي ، 3 (4) ، 152-158.
- van Berlo ، CLH ، van de Bogaard ، AEJM ، van der Heijden ، MAH ، van Eijk ، HMH ، Janssen ، MA ، Bost ، MCF ، & Soeters ، PB (1989). هل زيادة إفراز الأمونيا بعد النزيف في الجهاز الهضمي نتيجة الغياب التام للأيزولوسين في الهيموجلوبين؟ دراسة في الخنازير. أمراض الكبد ، 10 (3) ، 315-323.
- فيكري ، إتش بي ، وشميت ، سي إل إيه (1931). تاريخ اكتشاف الأحماض الأمينية. المراجعات الكيميائية ، 9 (2) ، 169-318.
- وولف ، ر. ر (2017). الأحماض الأمينية ذات السلسلة المتفرعة وتكوين البروتين العضلي في البشر: أسطورة أم حقيقة؟ مجلة الجمعية الدولية للتغذية الرياضية ، 14 (1) ، 1-7.
- وو ، جي (2009). الأحماض الأمينية: التمثيل الغذائي والوظائف والتغذية. الأحماض الأمينية ، 37 (1) ، 1-17.