التيروزين: الخصائص ، الهيكل ، الوظائف ، الفوائد - مادة الاحياء - 2025

و التيروزين (صور، Y) هو واحد من 22 الأحماض الأمينية التي تشكل البروتينات من جميع الخلايا في الكائنات الحية. على عكس الأحماض الأمينية الأخرى مثل فالين ، ثريونين ، تريبتوفان ، ليسين ، ليسين ، وغيرها ، التيروزين هو حمض أميني أساسي "مشروط".

يشتق اسم "tyrosine" من الكلمة اليونانية "tiros" والتي تعني الجبن ، حيث تم اكتشاف هذا الحمض الأميني لأول مرة في هذا الطعام. تمت صياغة المصطلح في عام 1846 من قبل ليبيج ، الذي خلط الجبن مع هيدروكسيد البوتاسيوم وحصل على مركب غير معروف ، بالكاد قابل للذوبان في الماء.

التركيب الكيميائي للحمض الأميني Tyrosine (المصدر: Clavecin عبر ويكيميديا ​​كومنز)

بعد الوصف الأولي ، حصل عليه باحثون آخرون مثل Warren de la Rue و Hinterberger من الحشرات الكروانية وبروتينات القرن ، على التوالي. تم وصف فصله عن التحلل المائي للبروتينات الأخرى بحمض الهيدروكلوريك في عام 1901 بواسطة Mörner.

بشكل عام ، يتم الحصول على هذا الحمض الأميني في الثدييات بفضل الهيدروكسيل للفينيل ألانين ، على الرغم من أنه يمتص أيضًا في الأمعاء من البروتينات المستهلكة مع الطعام.

للتيروزين وظائف متعددة في جسم الإنسان ، ومن بين هذه الوظائف الأكثر أهمية ، ربما ، وظيفة الركيزة لإنتاج الناقلات العصبية والهرمونات مثل الأدرينالين وهرمون الغدة الدرقية.

مميزات

يزن Tyrosine حوالي 180 جم / مول ومجموعة R أو السلسلة الجانبية لها ثابت تفكك pKa يبلغ 10.07. وفرته النسبية في البروتينات الخلوية لا تتجاوز 4٪ ، لكن له وظائف متعددة أساسية لفسيولوجيا الإنسان.

ينتمي هذا الحمض الأميني إلى مجموعة الأحماض الأمينية العطرية ، التي يوجد فيها أيضًا فينيل ألانين وتريبتوفان. أعضاء هذه المجموعة لديهم حلقات عطرية في مجموعات R أو سلاسل جانبية وعادة ما تكون أحماض أمينية كارهة للماء أو أحماض أمينية.

مثل التربتوفان ، يمتص التيروزين الضوء فوق البنفسجي وهو أحد بقايا الأحماض الأمينية المسؤولة عن امتصاص الضوء عند 280 نانومتر للعديد من البروتينات ، مما يجعله مفيدًا في توصيفه.

يعتبر حمض أميني أساسي "مشروط" لأن تركيبه الحيوي في البشر يعتمد على فينيل ألانين ، وهو حمض أميني أساسي. إذا كان الجسم يفي بمتطلباته اليومية من الفينيل ألانين ، فيمكن تصنيع التيروزين دون مشكلة وهو ليس حمض أميني مقيد.

ومع ذلك ، إذا كان النظام الغذائي ينقصه فينيل ألانين ، فلن يعاني الجسم فقط من خلل في هذا الحمض الأميني ، ولكن أيضًا في التيروزين. من المهم أيضًا ملاحظة أن تفاعل تخليق التيروزين من فينيل ألانين لا يمكن عكسه ، لذلك لا يمكن للتيروزين تلبية الاحتياجات الخلوية للفينيل ألانين.

ينتمي التيروزين أيضًا إلى مجموعة الأحماض الأمينية ذات الأدوار المزدوجة في إنتاج المواد الوسيطة الأيضية الجليكوجينية والكيتونية ، والتي تشارك في تخليق الجلوكوز للدماغ وفي تكوين أجسام الكيتون في الكبد.

بناء

مثل باقي الأحماض الأمينية ، فإن التيروزين ، أو حمض البروبيونيك par-parahydroxyphenyl-α-amino propionic ، عبارة عن حمض أميني ألفا يحتوي على ذرة كربون مركزية ، تسمى α carbon وهذا هو مراوان ، لأنه مرتبط بأربعة ذرات أو جزيئات بديلة مختلفة.

يرتبط هذا الكربون اللولبي بمجموعتين مميزتين من الأحماض الأمينية: مجموعة أمينية (NH2) ومجموعة كربوكسيل (COOH). تشترك أيضًا في إحدى روابطها مع ذرة هيدروجين وتشغل المجموعة R أو السلسلة الجانبية المناسبة لكل حمض أميني الرابطة المتبقية.

في حالة التيروزين ، تتكون هذه المجموعة من حلقة عطرية مرتبطة بمجموعة الهيدروكسيل (OH) ، والتي تمنحها القدرة على تكوين روابط هيدروجينية مع جزيئات أخرى والتي تمنحها خصائص وظيفية أساسية لبعض الإنزيمات.

المميزات

يعتبر التيروزين مكونًا أساسيًا للعديد من البروتينات مع تنوع كبير في الأنشطة والوظائف البيولوجية.

في البشر والثدييات الأخرى ، يستخدم هذا الحمض الأميني في الأنسجة العصبية والكلى لتخليق الدوبامين ، والإبينفرين والنورادرينالين ، وهي ثلاثة نواقل عصبية كاتيكولامينية ذات أهمية كبيرة لوظيفة الجسم.

كما أنه ضروري لتركيب واقيات الأشعة فوق البنفسجية مثل الميلانين ؛ بعض المسكنات مثل الإندورفين والجزيئات المضادة للأكسدة مثل فيتامين هـ.

بالطريقة نفسها ، يعمل هذا الحمض الأميني على تخليق التيروزين والأوكتوبامين وهرمونات الغدة الدرقية من خلال تنظيم اليود في بقايا التيروزين من ثيروجلوبولين.

التيرامين هو جزيء فعال في الأوعية موجود في جسم الإنسان ، والأوكتوبامين هو أمين مرتبط بالنورادرينالين.

كل هذه الوظائف للتيروزين ممكنة بفضل الحصول عليها من البروتينات الغذائية أو عن طريق الهيدروكسيل للفينيل ألانين مع الكبد كعضو رئيسي للإمداد الجهازي للأحماض الأمينية المذكورة.

وظائف في النباتات

يعمل التيروزين وبعض المركبات الوسيطة المتولدة أثناء تركيبه الحيوي على تغذية مسارات التخليق الحيوي للأيضات المتخصصة في الدفاع ، وفي جذب الملقحات ، وفي النقل الإلكتروني وفي الدعم الهيكلي.

التخليق الحيوي

في البشر ، يتم الحصول على التيروزين من النظام الغذائي أو يتم تصنيعه في خطوة واحدة بواسطة خلايا الكبد من فينيل ألانين ، وهو حمض أميني أساسي ، من خلال التفاعل المحفز بواسطة مركب إنزيم فينيل ألانين هيدروكسيلاز.

يحتوي هذا المركب على نشاط أوكسجيناز وهو موجود فقط في كبد البشر أو الثدييات الأخرى. ثم يتضمن تفاعل تخليق التيروزين نقل ذرة أكسجين إلى الموضع البارز للحلقة العطرية للفينيل ألانين.

يحدث هذا التفاعل في نفس الوقت الذي يتشكل فيه جزيء الماء عن طريق اختزال ذرة أكسجين جزيئي أخرى ويتم توفير طاقة الاختزال مباشرة بواسطة NADPH مترافق مع جزيء رباعي هيدروبترين ، والذي يشبه حمض الفوليك.

التخليق الحيوي في النباتات

في النباتات ، يتم تصنيع التيروزين في اتجاه مجرى النهر من مسار "شيكيمات" ، الذي يغذي مسارات التخليق الحيوي الأخرى للأحماض الأمينية العطرية الأخرى مثل فينيل ألانين والتربتوفان.

في هذه الكائنات الحية ، يبدأ التركيب من مركب يعرف باسم "كوريزمات" ، وهو المنتج النهائي لمسار الشيكيمات ، علاوة على ذلك ، السلائف الشائعة لجميع الأحماض الأمينية العطرية ، وبعض الفيتامينات والهرمونات النباتية.

يتم تحويل الكوريزميت إلى مادة مسبقة التشحيم عن طريق الفعل التحفيزي للإنزيم المشيمي ، وهذه هي الخطوة "الملتزمة" الأولى في تخليق التيروزين والفينيل ألانين في النباتات.

يتم تحويل الفينات إلى التيروزين عن طريق نزع الكربوكسيل المؤكسد و transamination ، والتي يمكن أن تحدث بأي ترتيب.

في أحد مسارات التخليق الحيوي ، يمكن تحفيز هذه الخطوات بواسطة إنزيمات محددة تعرف باسم نازعة هيدروجين التيروزين (PDH) (الذي يحول مادة ما قبل الفينيت إلى 4 هيدروكسي فينيل بيروفات (HPP)) وتيروزين أمينوترانسفيراز (الذي ينتج التيروزين من HPP) على التوالي.

طريقة أخرى لتخليق التيروزين من البروفينيت تتضمن نقل البروفينيت إلى حمض أميني غير بروتيني يسمى L-hydrogenate ، محفز بواسطة إنزيم Prefhenate aminotransferase.

يتعرض L-arogenate لاحقًا لنزع الكربوكسيل المؤكسد لتكوين هرمون الغدة الدرقية ، وهو تفاعل موجه بواسطة إنزيم نازعة هيدروجين التيروزين الخاص بالأرجينات ، المعروف أيضًا باسم ADH.

تستخدم النباتات بشكل تفضيلي طريق الهدرجة ، في حين أن معظم الميكروبات تصنع التيروزين من HPP المشتق من مادة مسبقة الصنع.

اللائحة

كما هو الحال في معظم مسارات التخليق الحيوي للأحماض الأمينية ، تمتلك النباتات نظامًا صارمًا لتنظيم تخليق الأحماض الأمينية العطرية ، بما في ذلك التيروزين.

في هذه الكائنات الحية ، يحدث التنظيم على مستويات عديدة ، لأن الآليات التي تتحكم في مسار الشيكيمات تتحكم أيضًا في إنتاج التيروزين ، وهو مسار توجد له أيضًا آليات تنظيم خاصة بها.

ومع ذلك ، فإن متطلبات التيروزين ، وبالتالي ، الصلابة في تنظيم تركيبه الحيوي ، خاصة بكل نوع نباتي.

انحلال

يؤدي تحلل أو تقويض التيروزين إلى تكوين فومارات وأسيتو أسيتات. تتمثل الخطوة الأولى في هذا المسار في تحويل الحمض الأميني إلى 4-هيدروكسي فينيل بيروفات بواسطة إنزيم عصاري خلوي يُعرف باسم ناقلة أمين التيروزين.

يمكن أيضًا نقل هذا الحمض الأميني في الميتوكوندريا لخلايا الكبد بواسطة إنزيم الأسبارتات أمينوترانسفيراز ، على الرغم من أن هذا الإنزيم ليس مهمًا جدًا في ظل الظروف الفسيولوجية العادية.

من خلال تحلل التيروزين ، يمكن إنتاج أسيتو أسيتات السكسينيل ، والذي يمكن نزع الكربوكسيل منه إلى أسيتات السكسينيل. أسيتات السكسينيل هو أقوى مثبط للإنزيم المسؤول عن تخليق مجموعة الهيم ، إنزيم نازعة حمض أمينوليفولينك 5.

توليف الادرينالين والنورادرينالين

كما ذكرنا ، فإن التيروزين هو أحد الركائز الأساسية لتخليق اثنين من الناقلات العصبية المهمة جدًا لجسم الإنسان: الأدرينالين والنورادرينالين.

يستخدم هذا في البداية بواسطة إنزيم يعرف باسم التيروزين هيدروكسيلاز ، قادر على إضافة مجموعة هيدروكسيل إضافية إلى الحلقة العطرية لمجموعة R من التيروزين ، وبالتالي تكوين المركب المعروف باسم dopa.

يؤدي Dopa إلى ظهور الدوبامين بمجرد معالجته إنزيميًا بواسطة إنزيم dopa decarboxylase ، والذي يزيل مجموعة الكربوكسيل من الأحماض الأمينية البادئة ويستحق جزيء فوسفات البيريدوكسال (FDP).

يتم تحويل الدوبامين لاحقًا إلى نورإبينفرين بفعل إنزيم الدوبامين بيتا أوكسيديز ، الذي يحفز إضافة مجموعة الهيدروكسيل إلى -CH التي كانت جزءًا من مجموعة R من التيروزين والتي تعمل "كجسر" بين الحلقة العطرية والكربون ألفا.

يُشتق الإبينفرين من النوربينفرين بفعل فينيل إيثانول أمين إن ميثيل ترانسفيراز ، وهو المسؤول عن النقل المعتمد على S-adenosyl-methionine لمجموعة الميثيل (-CH3) إلى المجموعة الأمينية الحرة من النوربينفرين.

الأطعمة الغنية بالتيروزين

كما نوقش أعلاه ، التيروزين هو حمض أميني أساسي "مشروط" ، حيث يتم تصنيعه في جسم الإنسان عن طريق الهيدروكسيل للفينيل ألانين ، وهو حمض أميني أساسي.

لذلك ، إذا كان تناول فينيل ألانين يلبي متطلبات الجسم ، فإن التيروزين ليس عاملاً مقيدًا للعمل الطبيعي للخلايا. ومع ذلك ، يتم الحصول على التيروزين أيضًا من البروتينات التي يتم تناولها مع الطعام اليومي.

تشير بعض الدراسات إلى أن الحد الأدنى من المدخول اليومي لكل من التيروزين والفينيل ألانين يجب أن يتراوح بين 25 و 30 مجم لكل كيلوغرام من الوزن ، لذلك يجب أن يستهلك الشخص العادي أكثر أو أقل من 875 مجم من التيروزين يوميًا.

الأطعمة التي تحتوي على أعلى محتوى من التيروزين هي الجبن وفول الصويا. وتشمل أيضًا لحم البقر والضأن ولحم الخنزير والدجاج والأسماك.

توفر بعض البذور والمكسرات مثل الجوز أيضًا كميات كبيرة من هذا الحمض الأميني ، مثل البيض ومنتجات الألبان والحبوب والحبوب.

فوائد تناوله

يستهلك التيروزين بشكل شائع في شكل مكملات غذائية أو غذائية ، خاصة لعلاج الأمراض المعروفة باسم بيلة الفينيل كيتون ، التي يعاني منها المرضى غير القادرين على معالجة فينيل ألانين بشكل مناسب ، وبالتالي لا ينتجون التيروزين.

يُعتقد أن زيادة كمية التيروزين المستهلكة يوميًا يمكن أن تحسن الوظائف المعرفية المتعلقة بالتعلم والذاكرة واليقظة في ظل ظروف مرهقة ، نظرًا لأن تقويضها يرتبط بتركيب الناقلات العصبية الأدرينالين والنورادرينالين.

يتناول بعض الأشخاص أقراصًا غنية بالتيروزين للبقاء يقظين أثناء النهار إذا فقدوا قدرًا كبيرًا من النوم.

نظرًا لأن هذا الحمض الأميني يشارك في تكوين هرمون الغدة الدرقية ، يمكن أن يكون لاستهلاكه آثار إيجابية على تنظيم التمثيل الغذائي النظامي.

اضطرابات النقص

المهق و alkaptonuria هما مرضان مرتبطان بعملية التمثيل الغذائي للتيروزين. يتعلق الشرط الأول بالتخليق المعيب للميلانين من التيروزين والثاني يتعلق بعيوب في تحلل التيروزين.

يتميز المهق بقلة التصبغ في الجلد ، أي أن المرضى الذين يعانون منه لديهم شعر أبيض وجلد وردي ، حيث أن الميلانين هو الصبغة المسؤولة عن توفير اللون لهذه الهياكل.

يتعلق هذا المرض بنقص في إنزيم التيروزيناز الخاص بالخلايا الصباغية ، وهو المسؤول عن تحويل التيروزين إلى DOPA-quinone ، وهو وسيط في تخليق الميلانين.

تظهر أعراض البول الكابتوني بشكل واضح مثل تصبغ البول المبالغ فيه (الداكن) والتهاب المفاصل المتأخر النمو.

أمراض التمثيل الغذائي الأخرى

بالإضافة إلى ذلك ، هناك اضطرابات أخرى متعلقة باستقلاب التيروزين ، من بينها:

- التيروزين الدم الوراثي من النوع الأول: يتميز بتنكس الكبد التدريجي واختلال وظائف الكلى

- متلازمة تيروزين الدم الوراثي من النوع الثاني أو متلازمة ريتشنر هانهارت: والتي تظهر بشكل واضح مثل التهاب القرنية والآفات الأمبولية على راحتي اليدين وباطن القدمين

- التيروزينيميا من النوع الثالث: والتي يمكن أن تكون بدون أعراض أو تظهر على أنها تخلف عقلي

- "بيلة هوكينسينية": تتميز بالحماض الاستقلابي في الطفولة وعدم القدرة على النمو في النمو

هناك أيضًا عيوب فطرية أخرى في استقلاب التيروزين والتي لها علاقة بعيوب الإنزيمات المسؤولة عن تحللها ، مثل التيروزين هيدروكسيلاز ، المسؤولة عن الخطوة الأولى في تخليق الدوبامين من التيروزين.

المراجع

1. Aders Plimmer ، R. (1908). الدستور الكيميائي للبروتينات. الجزء الأول لندن ، المملكة المتحدة: Longmans، Green، and CO.
2. شاكراباني ، أ ، جيسن ، ب ، وماكيرنان ، ب. (2012). اضطرابات استقلاب التيروزين. في الأمراض الأيضية الوراثية: التشخيص والعلاج (ص 265 - 276).
3. كريتشمير ، إن ، ليفين ، إس ، مكنمارا ، إتش ، وبارنيت ، هـ. (1956). جوانب معينة من استقلاب التيروزين عند الشباب. I. تطوير نظام أكسدة التيروزين في الكبد البشري. مجلة التحقيقات السريرية ، 35 (10) ، 1089-1093.
4. La Du، B.، Zannoni، V.، Laster، L.، & Seegmiller، E. (1958). طبيعة الخلل في استقلاب التيروزين في Alkaptonuria. مجلة الكيمياء البيولوجية ، 230 ، 251-260.
5. موراي ر. ، بندر ، د. ، بوثام ، ك. ، كينيلي ، ب. ، رودويل ، ف ، وويل ، ب. (2009). هاربر للكيمياء الحيوية المصورة (الطبعة 28). ماكجرو هيل الطبية.
6. نيلسون ، DL ، & Cox ، MM (2009). مبادئ Lehninger للكيمياء الحيوية. إصدارات أوميغا (الطبعة الخامسة).
7. شينك ، كاليفورنيا ، ومايدا ، ها (2018). التخليق الحيوي للتيروزين ، والتمثيل الغذائي ، والتقويض في النباتات. كيمياء النبات ، 149 ، 82-102.
8. Slominski، A.، Zmijewski، MA، & Pawelek، J. (2012). L-tyrosine و L-dihydroxyphenylalanine كمنظمين شبيهين بالهرمونات لوظائف الخلايا الصباغية. أبحاث الخلايا الصبغية وسرطان الجلد ، 25 (1) ، 14-27.
9. فان دي ، ج. (2018). خط الصحة. تم الاسترجاع في 16 سبتمبر 2019 ، من www.healthline.com
10. ويب MD. (و). تم الاسترجاع في 15 سبتمبر 2019 ، من www.webmd.com
11. ويتبريد ، د. (2019). بيانات طعامي. تم الاسترجاع في 15 سبتمبر 2019 ، من www.myfooddata.com