كاربوكسي هيموغلوبين: الخصائص والتأثيرات - مادة الاحياء - 2026

يرتبط carboxyhaemoglobin بأول أكسيد الكربون الهيموجلوبين (CO). الهيموجلوبين هو البروتين الذي ينقل الأكسجين عبر الدم لدى البشر والعديد من الفقاريات الأخرى.

لنقل الأكسجين ، يجب أن يرتبط الهيموجلوبين به. وصف ماكس بيروتز ، الكيميائي والحائز على جائزة نوبل ، المولود في فيينا عام 1914 وتوفي في كامبريدج عام 2002 ، سلوك ارتباط الهيموجلوبين بالأكسجين بأنه "غير أخلاقي".

هيكل الهيموغلوبين (المصدر: Bielabio عبر ويكيميديا ​​كومنز)

تخيل اثنين من جزيئات الهيموجلوبين كل منهما قادر على ربط أربعة جزيئات من الأكسجين. يحتوي أحدهما بالفعل على ثلاثة جزيئات أكسجين والآخر لا يحتوي على جزيئات. إذا ظهر جزيء أكسجين آخر ، فإن السؤال هو التالي: هل ينضم إلى الجزيء "الغني" الذي لديه ثلاثة بالفعل ، أم "الفقير" الذي ليس لديه أي جزيء؟ الاحتمال هو 100 إلى 1 أنه سيستهدف الجزيء الغني.

الآن تخيل اثنين من جزيئات الهيموجلوبين الأخرى. يحتوي أحدهما على 4 جزيئات أكسجين (وهو مشبع) والآخر يحتوي على جزيء واحد فقط. ما الجزيء الأكثر احتمالاً لإعطاء الأكسجين للأنسجة ، غنية أم فقيرة؟ فالأكثر فقراً سيوصل الأكسجين بسهولة أكبر من الأغنياء.

يمكن النظر إلى توزيع الأكسجين في جزيء الهيموجلوبين على أنه المثل الكتابي: "… لمن لديه ، سيعطى له ولمن ليس لديه ، حتى ما لديه سيؤخذ منه…" (مت 13:12). من وجهة نظر فسيولوجية ، هذا السلوك "غير الأخلاقي" لجزيء الهيموجلوبين مليء بالأهمية ، لأنه يساهم في إمداد الأنسجة بالأكسجين.

ومع ذلك ، فإن أحادي أكسيد الكربون ، مهما كان عدد ذرات الأكسجين المرتبطة بجزيء الهيموغلوبين ، "يقتل" كل ذرات الأكسجين. أي أنه في وجود وفرة من ثاني أكسيد الكربون ، يتم استبدال كل الأكسجين المرتبط بالهيموغلوبين بـ CO.

الخصائص الهيكلية

للحديث عن الكربوكسي هيموغلوبين ، وهو ليس أكثر من حالة من الهيموغلوبين المرتبط بأول أكسيد الكربون ، من الضروري أولاً الإشارة إلى الهيموغلوبين بشكل عام.

الهيموغلوبين عبارة عن بروتين يتكون من أربع وحدات فرعية كل منها يتكون من سلسلة بولي ببتيد تعرف باسم غلوبين ومجموعة من الطبيعة غير البروتينية (مجموعة صناعية) تسمى مجموعة الهيم.

تحتوي كل مجموعة هيم على ذرة حديد في الحالة الحديدية (Fe ²⁺). هذه الذرات قادرة على الارتباط بالأكسجين دون أن تتأكسد.

يتكون رباعي الهيموجلوبين من وحدتين فرعيتين من alpha globin ، من 141 حمضًا أمينيًا لكل منهما ، ووحدتين فرعيتين من بيتا غلوبين ، من 146 حمضًا أمينيًا لكل منهما.

أشكال أو هياكل الهيموجلوبين

عندما لا يكون الهيموغلوبين مرتبطًا بأي ذرة أكسجين ، فإن بنية الهيموغلوبين تكون صلبة أو متوترة ، بسبب تكوين جسور الملح داخلها.

يُعرف التركيب الرباعي للهيموجلوبين الخالي من الأكسجين (غير المؤكسج) باسم "T" أو بنية متوترة ، ويُعرف الهيموغلوبين المؤكسج (أوكسي هيموغلوبين) باسم "R" أو الهيكل المريح.

يحدث الانتقال من بنية T إلى بنية R من خلال ارتباط الأكسجين بذرة الحديدوز (Fe ²⁺) لمجموعة الهيم المرتبطة بكل سلسلة غلوبين.

السلوك التعاوني

تظهر الوحدات الفرعية التي تتكون منها بنية الهيموجلوبين سلوكًا تعاونيًا يمكن تفسيره بالمثال التالي.

يمكن تخيل جزيء الهيموغلوبين غير المؤكسج (في بنية T) على أنه كرة من الصوف مع مواقع ربط الأكسجين (مجموعات الهيم) مخفية بداخلها.

عندما يرتبط هذا الهيكل المتوتر بجزيء الأكسجين ، تكون سرعة الارتباط بطيئة جدًا ، ولكن هذا الارتباط كافٍ لفك الكرة قليلاً وتقريب مجموعة الهيم التالية من السطح ، مما يجعل السرعة التي ترتبط بها الأكسجين التالي أعلى ، ويكرر العملية ويزيد من التقارب مع كل رابطة.

آثار أول أكسيد الكربون

من أجل دراسة آثار أول أكسيد الكربون على نقل غازات الدم ، من الضروري أولاً وصف خصائص منحنى أوكسي هيموغلوبين ، الذي يصف اعتماده على الضغط الجزئي للأكسجين "لشحن" أو عدم شحن جزيئات الأكسجين.

يحتوي منحنى أوكسي هيموغلوبين على شكل سيني أو شكل "S" يتنوع كدالة للضغط الجزئي للأكسجين. يظهر الرسم البياني للمنحنى من التحليلات التي أجريت على عينات الدم المستخدمة في بنائه.

يتم الحصول على المنطقة الأكثر انحدارًا في المنحنى بضغوط أقل من 60 مم زئبق وعند ضغوط أعلى من ذلك ، يميل المنحنى إلى التسطح ، كما لو كان يصل إلى هضبة.

عند وجود مواد معينة ، يمكن أن يظهر المنحنى انحرافات كبيرة. تظهر هذه الانحرافات التغيرات التي تحدث في تقارب الهيموغلوبين للأكسجين في نفس PO ₂.

لتقدير هذه الظاهرة ، تم إدخال قياس تقارب الهيموجلوبين للأكسجين ، والمعروف باسم قيمة P ₅₀ ، وهي قيمة الضغط الجزئي للأكسجين التي يكون فيها الهيموغلوبين مشبعًا بنسبة 50٪ ؛ أي عندما يرتبط نصف مجموعات الهيم بجزيء الأكسجين.

في ظل الظروف القياسية ، والتي يجب أن تُفهم على أنها pH 7.4 ، وضغط جزئي للأكسجين يبلغ 40 مم زئبق ، ودرجة حرارة 37 درجة مئوية ، يكون انخفاض P ₅₀ للذكور البالغ 27 ملم زئبق أو 3.6 كيلو باسكال.

ما العوامل التي يمكن أن تؤثر على تقارب الهيموجلوبين للأكسجين؟

قد ينخفض ​​تقارب الهيموجلوبين الموجود في كريات الدم الحمراء للأكسجين في وجود 2،3 ثنائي فوسفوجليسرات (2-3DPG) ، وثاني أكسيد الكربون (CO ₂) ، وتركيزات عالية من البروتونات ، أو بسبب ارتفاع درجة الحرارة ؛ وينطبق الشيء نفسه على أول أكسيد الكربون (CO).

الآثار الوظيفية

أول أكسيد الكربون قادر على التداخل مع وظيفة نقل الأكسجين في الدم الشرياني. هذا الجزيء قادر على الارتباط بالهيموغلوبين وتشكيل الكربوكسي هيموغلوبين. هذا لأنه يحتوي على تقارب للهيموجلوبين أكبر بحوالي 250 مرة من O ₂ ، لذلك فهو قادر على إزاحته حتى عندما يكون مرتبطًا به.

ينتج الجسم أول أكسيد الكربون بشكل دائم ، وإن كان بكميات قليلة. يرتبط هذا الغاز عديم اللون والرائحة بمجموعة الهيم بنفس الطريقة التي يرتبط بها O _{2 ،} وعادة ما يكون حوالي 1 ٪ من الهيموجلوبين في الدم موجودًا على شكل كربوكسي هيموغلوبين.

نظرًا لأن الاحتراق غير الكامل للمادة العضوية ينتج ثاني أكسيد الكربون ، فإن نسبة الكربوكسي هيموغلوبين لدى المدخنين أعلى بكثير ، حيث تصل إلى قيم تتراوح بين 5 و 15٪ من إجمالي الهيموجلوبين. الزيادة المزمنة في تركيز الكربوكسي هيموغلوبين ضار بالصحة.

تشكل الزيادة في كمية ثاني أكسيد الكربون التي يتم استنشاقها والتي تولد أكثر من 40٪ من الكربوكسي هيموغلوبين خطرًا على الحياة. عندما يكون موقع ربط الحديد الحديدية مشغولاً بـ CO ، لا يمكن ربط O ₂.

يؤدي ارتباط ثاني أكسيد الكربون إلى انتقال الهيموجلوبين إلى بنية R ، بحيث يقلل الهيموجلوبين من القدرة على توصيل O ₂ في الشعيرات الدموية.

يحتوي Carboxyhemoglobin على لون أحمر فاتح. وبالتالي ، يتحول المرضى المصابون بتسمم أول أكسيد الكربون إلى اللون الوردي ، حتى في حالة الغيبوبة والشلل التنفسي. أفضل علاج لمحاولة إنقاذ حياة هؤلاء المرضى هو جعلهم يستنشقون الأكسجين النقي ، حتى الضغط العالي ، لمحاولة استبدال ارتباط الحديد بأول أكسيد الكربون.

المراجع

1. فوكس ، سي (2006). طبعة فسيولوجيا الإنسان التاسعة (ص 501-502). مطبعة ماكجرو هيل ، نيويورك ، الولايات المتحدة الأمريكية.
2. موراي ، آر كيه ، جرانر ، دي كيه ، مايز ، بنسلفانيا ، ورودويل ، فولكس فاجن (2014). الكيمياء الحيوية المصورة هاربر. ماكجرو هيل.
3. رون ، دينار (1998). الكيمياء الحيوية (1989). بيرلينجتون ، نورث كارولينا: نيل باترسون للنشر (c) N. Lalioti ، CP Raptubeoulou ، A. Terzis ، A. Panagiotopoulos ، SP Perlepes ، E. Manessi-Zoupa ، J. Chem. Soc. Dalton Trans، 1327.
4. روبرت إم بيرن ، ماثيو إن ليفي. (2001) علم وظائف الأعضاء. (الطبعة الثالثة) Ediciones Harcourt، SA
5. الغرب ، جي بي (1991). الأساس الفسيولوجي للممارسة الطبية. وليامز وويلكينز