و الكاتلاز هو انزيم مؤكسدة مختزلة (H2O2: H2O2 مؤكسدة مختزلة) وزعت على نطاق واسع في الطبيعة. إنه يحفز ، في مختلف الأنسجة وأنواع الخلايا ، تفاعل "انهيار" بيروكسيد الهيدروجين إلى الأكسجين الجزيئي والماء.
تعود الملاحظات الأولى لهذا النوع من الإنزيم إلى أوائل عام 1810 ، ولكن في عام 1901 ، أدرك لوف أن الكاتلاز موجود فعليًا في جميع الكائنات الحية الموجودة في العديد من أنواع الخلايا المختلفة.
التركيب الجزيئي لإنزيم كاتالاز (المصدر: فوسمان عبر ويكيميديا كومنز)
كان هذا الإنزيم ، الضروري للحفاظ على السلامة الخلوية والمنظم الرئيسي لعملية التمثيل الغذائي لبيروكسيد الهيدروجين ، عاملاً أساسياً للتمكن من التأكيد على وجود إنزيمات في الطبيعة تعمل على ركائز معينة.
تمتلك الثدييات والكائنات الحية الأخرى إنزيمات الكاتلاز التي يمكن أن تتصرف أيضًا مثل بيروكسيدازات ، مما يحفز تفاعلات الأكسدة والاختزال من ركائز مختلفة باستخدام بيروكسيد الهيدروجين.
في معظم حقيقيات النوى ، توجد إنزيمات الكاتلاز في الغالب في العضيات دون الخلوية المعروفة باسم "البيروكسيسومات" ، وفي البشر هناك العديد من الحالات المرضية المرتبطة بنقص هذا الإنزيم.
مميزات
يمكن أن يختلف نشاط الإنزيمات مثل الكاتلاز اختلافًا كبيرًا اعتمادًا على نوع الأنسجة التي يتم النظر فيها. في الثدييات ، على سبيل المثال ، يكون نشاط الكاتلاز مهمًا في كل من الكلى والكبد ، وهو أقل بكثير في الأنسجة الضامة.
وبالتالي ، يرتبط الكاتلاز في الثدييات بشكل أساسي بجميع الأنسجة التي تظهر استقلابًا هوائيًا كبيرًا.
تمتلك الثدييات محفزات في كل من الميتوكوندريا والبيروكسيسومات ، وفي كلا الجزأين تكون إنزيمات مرتبطة بالأغشية العضوية. على النقيض من ذلك ، في كريات الدم الحمراء ، يرتبط نشاط الكاتلاز بإنزيم قابل للذوبان (تذكر أن كريات الدم الحمراء بها عدد قليل من العضيات الداخلية).
الكاتلاز هو إنزيم ذو رقم دوران مرتفع أو ثابت محفز (إنه سريع وفعال للغاية) والتفاعل العام الذي يحفزه هو ما يلي:
2H2O2 → 2H2O + O2
في ظل وجود تركيزات منخفضة من بيروكسيد الهيدروجين ، فإن كاتالاز الثدييات ، على سبيل المثال ، يتصرف مثل أوكسيديز ، بدلاً من استخدام الأكسجين الجزيئي (O2) لأكسدة الجزيئات مثل الإندول وبيتا فينيل إيثيل أمين ، سلائف الحمض الأميني تريبتوفان و وهو ناقل عصبي ، على التوالي.
بعض المثبطات التنافسية لنشاط الكاتلاز معروفة حاليًا ، ولا سيما أزيد الصوديوم و 3-أمينوتريازول. Azide ، في شكله الأنيوني ، هو مثبط قوي للبروتينات الأخرى مع مجموعات الهيم ويستخدم للقضاء على أو منع نمو الكائنات الحية الدقيقة في ظل ظروف مختلفة.
بناء
في البشر ، يتم ترميز الكاتلاز بواسطة جين 34 كيلو بايت يحتوي على 12 إنترون و 13 إكسون ويرمز إلى 526 بروتين من الأحماض الأمينية.
معظم الكاتالازات المدروسة عبارة عن إنزيمات رباعية بوزن جزيئي قريب من 240 كيلو دالتون (60 كيلو دالتون لكل وحدة فرعية) ويرتبط كل مونومر بمجموعة هيمين اصطناعي أو مجموعة حديدي بروتوبورفيرين.
يتكون هيكلها من أربعة مجالات مكونة من هياكل ثانوية تتكون من حلزونات ألفا وصفائح مطوية بيتا ، وقد أظهرت الدراسات التي أجريت في إنزيم الكبد للإنسان والأبقار أن هذه البروتينات مرتبطة بأربعة جزيئات NADPH.
لا يبدو أن جزيئات NADPH هذه ضرورية للنشاط الإنزيمي للكتلاز (لإنتاج الماء والأكسجين من بيروكسيد الهيدروجين) ، ولكن يبدو أنها مرتبطة بانخفاض قابلية هذا الإنزيم لتركيزاته العالية. الركيزة السامة.
مجالات كل وحدة فرعية في الكاتلاز البشري هي:
- ذراع N- طرفي ممتد غير كروي ، يعمل على تثبيت الهيكل الرباعي
- برميل من ثماني صفائح مطوية بشكل مضاد للتوازي ، والتي تساهم في بعض بقايا الربط الجانبي لمجموعة الهيم
-نطاق "مغلف" يحيط بالمجال الخارجي ، بما في ذلك مجموعة heme وأخيراً
- مجال بهيكل حلزون ألفا
الوحدات الفرعية الأربعة ، مع هذه المجالات الأربعة ، مسؤولة عن تكوين قناة طويلة يكون حجمها حاسمًا في آلية التعرف على بيروكسيد الهيدروجين بواسطة الإنزيم (الذي يستخدم الأحماض الأمينية مثل الهيستيدين والأسباراجين والجلوتامين وحمض الأسبارتيك. ذلك).
المميزات
وفقًا لبعض المؤلفين ، يؤدي الكاتلاز وظيفتين إنزيميتين:
- تحلل بيروكسيد الهيدروجين في الماء والأكسجين الجزيئي (مثل بيروكسيداز معين).
- أكسدة المتبرعين بالبروتون ، مثل الميثانول والإيثانول والعديد من الفينولات وحمض الفورميك ، باستخدام مول واحد من بيروكسيد الهيدروجين (على شكل بيروكسيداز غير محدد).
- في كريات الدم الحمراء ، يبدو أن الكمية الكبيرة من الكاتلاز تلعب دورًا مهمًا في حماية الهيموجلوبين من العوامل المؤكسدة ، مثل بيروكسيد الهيدروجين وحمض الأسكوربيك وميثيل هيدرازين وغيرها.
الإنزيم الموجود في هذه الخلايا هو المسؤول عن الدفاع عن الأنسجة الأخرى مع نشاط قليل من الكاتلاز ضد التركيزات العالية من بيروكسيد الهيدروجين.
- تستخدم بعض الحشرات مثل خنفساء بومباردييه مادة الكاتلاز كآلية دفاع ، حيث تتحلل بيروكسيد الهيدروجين وتستخدم منتج الأكسجين الغازي لهذا التفاعل لدفع إطلاق الماء والمركبات الكيميائية الأخرى في شكل بخار.
-في النباتات ، يعتبر الكاتلاز (الموجود أيضًا في البيروكسيسومات) أحد مكونات آلية التنفس الضوئي ، حيث يتم استخدام الفوسفوجليكولات الذي ينتجه إنزيم RuBisCO لإنتاج 3-فوسفوجليسيرات.
الأمراض ذات الصلة في البشر
المصادر الرئيسية لإنتاج ركيزة الكاتلاز ، بيروكسيد الهيدروجين ، هي التفاعلات المحفزة بواسطة إنزيمات أوكسيديز ، وأنواع الأكسجين التفاعلية وبعض الخلايا السرطانية.
يشارك هذا المركب في العمليات الالتهابية ، في التعبير عن الجزيئات اللاصقة ، في موت الخلايا المبرمج ، في تنظيم تراكم الصفائح الدموية وفي التحكم في تكاثر الخلايا.
عندما يكون هناك نقص في هذا الإنزيم ، يتم إنشاء تركيزات عالية من ركائزه ، مما يتسبب في حدوث آفات في غشاء الخلية ، وعيوب في نقل الإلكترون في الميتوكوندريا ، وفي استقلاب الحمض الأميني وفي الحمض النووي.
من بين الأمراض المرتبطة بالطفرات في جين ترميز الكاتلاز البشري:
- داء السكري
-ارتفاع ضغط الدم الشرياني
-مرض النسيان
- البهاق وغيره
المراجع
- Agar، N.، Sadrzadeh، S.، Hallaway، P.، & Eaton، J. (1986). كاتالاز كرات الدم الحمراء. دفاع مؤكسد جسدي؟ J. كلين. استثمار. ، 77 ، 319-321.
- جوث ، إل ، راس ، بي ، آند باي ، أ. (2004). طفرات إنزيم الكاتلاز وعلاقتها بالأمراض. التشخيص الجزيئي ، 8 (3) ، 141-149.
- كيركمان ، إتش ، وجايتانيت ، جي إف (1984). كاتالاز: إنزيم رباعي النواة بأربعة جزيئات مرتبطة بإحكام من NADPH. بروك. ناتل. أكاد. علوم الولايات المتحدة الأمريكية، 81، 4343-4347.
- كيركمان ، إتش إن ، وجايتاني ، جي إف (2006). Mammalian catalase: إنزيم مهيب مع ألغاز جديدة. الاتجاهات في العلوم البيوكيميائية ، 32 (1) ، 44-50.
- رون ، دينار (1998). الكيمياء الحيوية. برلنغتون ، ماساتشوستس: نيل باترسون للنشر.
- سولومون ، إي ، بيرج ، إل ، ومارتن ، د. (1999). علم الأحياء (الطبعة الخامسة). فيلادلفيا ، بنسلفانيا: Saunders College Publishing.
- Vainshtein، B.، Melik-Adamyan، W.، Barynin، V.، Vagin، A.، & Grebenko، A. (1981). هيكل ثلاثي الأبعاد لإنزيم الكاتلاز. الطبيعة ، 293 (1) ، 411-412.