الإنزيم: كيف يعمل وأمثلة - مادة الاحياء - 2026

على انزيم ، حافز بيولوجي أو المتحفز الحيوي هو جزيء، عموما من أصل البروتين، والتي لديها القدرة على تسريع التفاعلات الكيميائية التي تحدث داخل الكائنات الحية. جزيئات البروتين التحفيزي هي إنزيمات ، وتلك التي لها طبيعة RNA هي ريبوزيمات.

في غياب الإنزيمات ، لا يمكن أن يحدث العدد الهائل من التفاعلات التي تحدث في الخلية والتي تسمح بالحياة. هذه مسؤولة عن تسريع العملية بأعداد تقترب من 10 ⁶ - وفي بعض الحالات أعلى من ذلك بكثير.

رسم تخطيطي لتقاطع مفتاح القفل لمجمع الركيزة الإنزيمية. المصدر: Competitive_inhibition_es.svg: * Competitive_inhibition.svg: تأليف جيري كريمسون مان ، تم تعديله بواسطة TimVickers ، متجه بواسطة Fvasconcellosderivative work: Retama (talk) derivative work: Bekerr

الحفز

المحفز هو جزيء قادر على تغيير معدل تفاعل كيميائي دون أن يتم استهلاكه في هذا التفاعل.

تتضمن التفاعلات الكيميائية طاقة: تبدأ الجزيئات الأولية المشاركة في التفاعل أو المواد المتفاعلة بدرجة واحدة من الطاقة. يتم امتصاص كمية إضافية من الطاقة للوصول إلى "حالة الانتقال". بعد ذلك ، يتم إطلاق الطاقة مع المنتجات.

يتم التعبير عن فرق الطاقة بين المواد المتفاعلة والمنتجات كـ ∆G. إذا كانت مستويات الطاقة للمنتجات أعلى من المواد المتفاعلة ، فإن التفاعل يكون مسببًا للطاقة وليس تلقائيًا. في المقابل ، إذا كانت طاقة المنتجات أقل ، يكون التفاعل مفرطًا وعفويًا.

ومع ذلك ، لا يعني مجرد كون التفاعل تلقائيًا أنه سيحدث بمعدل ملموس. تعتمد سرعة التفاعل على ∆G * (تشير العلامة النجمية إلى طاقة التنشيط).

يجب على القارئ أن يضع هذه المفاهيم في الاعتبار من أجل فهم كيفية عمل الإنزيمات.

الانزيمات

ما هو الانزيم؟

الإنزيمات هي جزيئات بيولوجية ذات تعقيد مذهل ، تتكون أساسًا من البروتينات. البروتينات ، بدورها ، عبارة عن سلاسل طويلة من الأحماض الأمينية.

واحدة من أبرز خصائص الإنزيمات هي خصوصيتها على الجزيء المستهدف - وهذا الجزيء يسمى الركيزة.

خصائص الانزيمات

الأنزيمات موجودة في أشكال مختلفة. يتكون بعضها بالكامل من بروتينات ، بينما يحتوي البعض الآخر على مناطق ذات طبيعة غير بروتينية تسمى العوامل المساعدة (معادن ، أيونات ، جزيئات عضوية ، إلخ).

وبالتالي ، فإن الإنزيم هو إنزيم بدون العامل المساعد ، ويسمى الجمع بين الإنزيم وعامله المساعد باسم الإنزيم المجسم.

إنها جزيئات ذات حجم كبير إلى حد كبير. ومع ذلك ، فإن موقعًا صغيرًا فقط من الإنزيم له دور مباشر في التفاعل مع الركيزة ، وهذه المنطقة هي الموقع النشط.

عندما يبدأ التفاعل ، يقوم الإنزيم بإشراك ركائزه مثل المفتاح الذي يشرك قفله (هذا النموذج هو تبسيط للعملية البيولوجية الفعلية ، لكنه يعمل على توضيح العملية).

يتم تحفيز جميع التفاعلات الكيميائية التي تحدث في أجسامنا بواسطة الإنزيمات. في الواقع ، إذا لم تكن هذه الجزيئات موجودة ، فسيتعين علينا الانتظار مئات أو آلاف السنين حتى تكتمل التفاعلات. لذلك ، يجب التحكم في تنظيم نشاط الإنزيم بطريقة محددة للغاية.

تسمية وتصنيف الإنزيمات

عندما نرى جزيءًا ينتهي اسمه بـ-ase ، يمكننا التأكد من أنه إنزيم (على الرغم من وجود استثناءات لهذه القاعدة ، مثل التربسين). هذا هو اصطلاح تسمية الإنزيمات.

هناك ستة أنواع أساسية من الإنزيمات: أوكسيدوروكتازات ، ترانسالات ، هيدروليز ، لياز ، إيزوميراز ، ليجاسيس. مسؤول عن: تفاعلات الأكسدة والاختزال ، ونقل الذرة ، والتحلل المائي ، وإضافة الروابط المزدوجة ، والأزمرة ، واتحاد الجزيئات ، على التوالي.

كيف تعمل الانزيمات؟

ذكرنا في قسم التحفيز أن سرعة التفاعل تعتمد على قيمة ∆G *. كلما زادت هذه القيمة ، كان التفاعل أبطأ. الإنزيم مسؤول عن تقليل هذه المعلمة - وبالتالي زيادة سرعة التفاعل.

يظل الفرق بين المنتجات والمواد المتفاعلة متطابقًا (لا يؤثر الإنزيم عليه) ، وكذلك توزيعها. يسهل الإنزيم تشكيل الحالة الانتقالية.

مثبطات الإنزيم

في سياق دراسة الإنزيمات ، المثبطات هي مواد تعمل على تقليل نشاط المحفز. يتم تصنيفها إلى نوعين: مثبطات تنافسية وغير تنافسية. أولئك من النوع الأول يتنافسون مع الركيزة والبعض الآخر لا يتنافسون.

بشكل عام ، يمكن عكس عملية التثبيط ، على الرغم من أن بعض المثبطات يمكن أن تظل مرتبطة بالإنزيم بشكل شبه دائم.

أمثلة

توجد كميات هائلة من الإنزيمات في خلايانا - وفي خلايا جميع الكائنات الحية. ومع ذلك ، فإن أشهرها تلك التي تشارك في المسارات الأيضية مثل تحلل السكر ، ودورة كريبس ، وسلسلة نقل الإلكترون ، من بين أمور أخرى.

إنزيم نازعة هيدروجين السكسينات هو إنزيم من نوع أوكسيريدوكتاز الذي يحفز أكسدة السكسينات. في هذه الحالة ، يتضمن التفاعل فقدان ذرتين هيدروجين.

الفرق بين المحفزات البيولوجية (الإنزيمات) والمحفزات الكيميائية

هناك محفزات كيميائية تزيد من سرعة التفاعلات ، مثل المحفزات البيولوجية. ومع ذلك ، هناك اختلافات ملحوظة بين نوعي الجزيئات.

تحدث التفاعلات المحفزة بالإنزيم بشكل أسرع

أولاً ، تستطيع الإنزيمات زيادة سرعة التفاعلات بأعداد تقترب من 10 ⁶ إلى 10 ¹². تعمل المحفزات الكيميائية أيضًا على زيادة السرعة ، ولكن فقط ببضعة أوامر من حيث الحجم.

تعمل معظم الإنزيمات في ظل ظروف فسيولوجية

عندما يتم إجراء التفاعلات البيولوجية داخل الكائنات الحية ، فإن ظروفها المثلى تحيط بالقيم الفسيولوجية لدرجة الحرارة ودرجة الحموضة. يحتاج الكيميائيون ، من جانبهم ، إلى ظروف قاسية من درجة الحرارة والضغط والحموضة.

النوعية

الإنزيمات محددة جدًا في التفاعلات التي تحفزها. في معظم الحالات ، تعمل فقط مع ركيزة واحدة أو عدة ركائز. تنطبق الخصوصية أيضًا على نوع المنتجات التي ينتجونها. نطاق الركائز للمحفزات الكيميائية أوسع بكثير.

القوى التي تحدد خصوصية التفاعل بين الإنزيم وركائزه هي نفسها التي تملي تشكيل البروتين نفسه (تفاعلات Van der Waals ، والترابط الكهروستاتيكي ، والرابط الهيدروجيني ، والكارهة للماء).

تنظيم الإنزيم دقيق

أخيرًا ، تتمتع الإنزيمات بقدرة تنظيمية أكبر ويختلف نشاطها وفقًا لتركيز المواد المختلفة في الخلية.

تشمل الآليات التنظيمية التحكم الخيفي ، والتعديل التساهمي للإنزيمات ، والاختلاف في كمية الإنزيم الذي يتم تصنيعه.

المراجع

1. بيرج ، جي إم ، سترير ، إل ، وتيموكزكو ، جي إل (2007). الكيمياء الحيوية. أنا عكس.
2. كامبل ، إم كيه ، وفاريل ، سو (2011). الكيمياء الحيوية. الطبعة السادسة. طومسون. بروكس / كول.
3. Devlin ، TM (2011). كتاب الكيمياء الحيوية. جون وايلي وأولاده.
4. كولمان ، ج. ، وروم ، كيه إتش (2005). الكيمياء الحيوية: نص وأطلس. عموم أمريكا الطبية Ed.
5. موجيوس ، ف. (2006). ممارسة الكيمياء الحيوية. حركية الإنسان.
6. مولر-إسترل ، و. (2008). الكيمياء الحيوية. أساسيات الطب وعلوم الحياة. أنا عكس.
7. بورتمانز ، جيه آر (2004). مبادئ ممارسة الكيمياء الحيوية. كارغر.
8. Voet ، D. ، & Voet ، JG (2006). الكيمياء الحيوية. عموم أمريكا الطبية Ed.