- أحماض أمينية
- أحماض أمينية أليفاتية
- الأحماض الأمينية مع سلاسل جانبية تحتوي على الهيدروكسيل أو الكبريت
- الأحماض الأمينية الحلقية
- الأحماض الأمينية العطرية
- الأحماض الأمينية الأساسية
- الأحماض الأمينية الحمضية وأميداتها
- السندات الببتيد
- تسلسل الأحماض الأمينية
- ترميز البروتين
- المراجع
و هيكل أساسي للبروتينات هو الترتيب الذي يتم ترتيب الأحماض الأمينية للببتيد أو البروتينية التي تجعل منها. البروتين عبارة عن بوليمر حيوي يتكون من مونومرات حمض أميني ألفا مرتبطة بروابط ببتيدية. كل بروتين له تسلسل محدد من هذه الأحماض الأمينية.
تؤدي البروتينات مجموعة متنوعة من الوظائف البيولوجية ، بما في ذلك تشكيل الخلايا والحفاظ عليها من خلال الهيكل الخلوي ، وحماية الجسم من العوامل الأجنبية من خلال الأجسام المضادة ، وتحفيز التفاعلات الكيميائية في الجسم من خلال الإنزيمات.
الهياكل الأولية والثانوية والثالثية والرباعية للبروتينات ، والتشكيل ثلاثي الأبعاد. مأخوذة وتحرير من: أليخاندرو بورتو.
اليوم ، أصبح تحديد تكوين البروتينات وترتيب ترتيب الأحماض الأمينية (التسلسل) أسرع من السنوات الماضية. يتم إيداع هذه المعلومات في قواعد البيانات الإلكترونية الدولية ، والتي يمكن الوصول إليها عبر الإنترنت (GenBank ، PIR ، من بين أمور أخرى).
أحماض أمينية
الأحماض الأمينية هي جزيئات تحتوي على مجموعة أمينية ومجموعة حمض الكربوكسيل. في حالة الأحماض الأمينية ألفا ، فإن لها ذرة كربون مركزية (كربون α) ترتبط بها كل من المجموعة الأمينية ومجموعة الكربوكسيل ، بالإضافة إلى ذرة الهيدروجين ومجموعة R المميزة ، والتي تسمى سلسلة جانبية.
بسبب هذا التكوين للكربون ألفا ، فإن الأحماض الأمينية التي يتم تكوينها ، والمعروفة باسم الأحماض الأمينية ألفا ، تكون مراوان. يتم إنتاج شكلين يمثلان صورًا متطابقة لبعضهما البعض ويطلق عليهما L و D enantiomers.
تتكون جميع البروتينات في الكائنات الحية من 20 حمض أميني ألفا من التكوين L. تختلف السلاسل الجانبية لهذه الأحماض الأمينية العشرين ولها تنوع كبير في المجموعات الكيميائية.
بشكل أساسي ، يمكن تجميع الأحماض الأمينية ألفا (بشكل تعسفي) اعتمادًا على نوع السلسلة الجانبية بالطريقة التالية.
أحماض أمينية أليفاتية
تم احتواء هذه المجموعة ، وفقًا لبعض المؤلفين ، Glycine (Gli) ، Alanine (Ala) ، Valine (Val) ، Leucine (Leu) و Isoleucine (Ile). يشمل المؤلفون الآخرون أيضًا ميثيونين (ميت) وبرولين (برو).
الأحماض الأمينية مع سلاسل جانبية تحتوي على الهيدروكسيل أو الكبريت
يحتوي على سيرين (Ser) وسيستين (Cys) وثريونين (Thr) وأيضًا ميثيونين. وفقًا لبعض المؤلفين ، يجب أن تشمل المجموعة فقط Ser و Thr.
الأحماض الأمينية الحلقية
يتكون فقط من البرولين ، والذي ، كما لوحظ بالفعل ، تم تضمينه من قبل مؤلفين آخرين ضمن الأحماض الأمينية الأليفاتية.
الأحماض الأمينية العطرية
فينيل ألانين (فينيل ألانين) وتيروزين (صور) وتريبتوفان (TRP).
الأحماض الأمينية الأساسية
هيستيدين (له) ، ليسين (ليس) وأرجينين (أرجينين)
الأحماض الأمينية الحمضية وأميداتها
يحتوي على أحماض الأسبارتيك (Asp) و Glutamic (Glu) وكذلك الأميدات Aspargine (Asn) و Glutamine (Gln). يفصل بعض المؤلفين هذه المجموعة الأخيرة إلى مجموعتين ؛ من ناحية الأحماض الأمينية الحمضية (الأولين) ، ومن ناحية أخرى تلك التي تحتوي على كربوكسيلاميد (المتبقيان).
السندات الببتيد
يمكن ربط الأحماض الأمينية ببعضها البعض من خلال روابط الببتيد. يتم إنشاء هذه الروابط ، التي تسمى أيضًا روابط الأميد ، بين مجموعة α-amino لأحد الأحماض الأمينية ومجموعة α-carboxyl الأخرى. يتكون هذا الاتحاد بفقدان جزيء الماء.
ينتج عن الاتحاد بين اثنين من الأحماض الأمينية تكوين ثنائي الببتيد ، وإذا تمت إضافة أحماض أمينية جديدة ، فيمكن تشكيل ثلاثي الببتيدات ، ورباعي الببتيدات ، وما إلى ذلك بالتتابع.
تسمى عديد الببتيدات المكونة من عدد صغير من الأحماض الأمينية بشكل عام oligopeptides ، وإذا كان عدد الأحماض الأمينية مرتفعًا ، فيُطلق عليها اسم polypeptides.
كل حمض أميني يضاف إلى سلسلة البولي ببتيد يطلق جزيء واحد من الماء. يسمى جزء الحمض الأميني الذي فقد H + أو OH- أثناء الارتباط بقايا الأحماض الأمينية.
سيكون لمعظم هذه السلاسل قليلة الببتيد وبولي ببتيد ، في أحد طرفيها ، مجموعة أمينية طرفية (N-terminal) ، وفي الطرف الآخر كربوكسيل طرفي (C-terminal). علاوة على ذلك ، يمكن أن تحتوي على العديد من المجموعات المؤينة بين السلاسل الجانبية لبقايا الأحماض الأمينية التي تتكون منها. نتيجة لهذا ، فهي تعتبر بولي أمبوليث.
تكوين رابطة الببتيد بين اثنين من الأحماض الأمينية. مأخوذة وتحرير من: أليخاندرو بورتو.
تسلسل الأحماض الأمينية
يحتوي كل بروتين على تسلسل معين لبقايا الأحماض الأمينية الخاصة به. هذا الترتيب هو ما يُعرف بالبنية الأساسية للبروتين.
كل بروتين فردي في كل كائن حي هو نوع معين. وهذا يعني أن الميوغلوبين للإنسان مطابق لتلك الموجودة لدى إنسان آخر ، ولكن له اختلافات طفيفة مع الميوغلوبين في الثدييات الأخرى.
كمية وأنواع الأحماض الأمينية التي يحتويها البروتين لا تقل أهمية عن موقع هذه الأحماض الأمينية داخل سلسلة البولي ببتيد. لفهم البروتينات ، يجب على علماء الكيمياء الحيوية أولاً عزل وتنقية كل بروتين معين ، ثم إجراء تحليل محتوى الأحماض الأمينية ، وتحديد تسلسله في النهاية.
لعزل البروتينات وتنقيتها هناك طرق مختلفة ، من بينها: الطرد المركزي ، واللوني ، والترشيح الهلامي ، والغسيل الكلوي ، والترشيح الفائق ، وكذلك استخدام خصائص قابلية الذوبان للبروتين قيد الدراسة.
يتم تحديد الأحماض الأمينية الموجودة في البروتينات باتباع ثلاث خطوات. الأول هو كسر روابط الببتيد عن طريق التحلل المائي. بعد ذلك ، يتم فصل الأنواع المختلفة من الأحماض الأمينية في الخليط ؛ وأخيرًا ، يتم تحديد كمية كل نوع من أنواع الأحماض الأمينية التي تم الحصول عليها.
لتحديد الهيكل الأساسي للبروتين ، يمكن استخدام طرق مختلفة ؛ لكن الطريقة الأكثر استخدامًا حاليًا هي طريقة Edman ، والتي تتكون أساسًا من تمييز وفصل الحمض الأميني N-terminal عن بقية السلسلة بشكل متكرر ، وتحديد كل حمض أميني يتم إطلاقه بشكل فردي.
ترميز البروتين
يتم ترميز التركيب الأساسي للبروتينات في جينات الكائنات الحية. المعلومات الجينية موجودة في الحمض النووي ، ولكن لترجمتها إلى بروتينات ، يجب أولاً نسخها إلى جزيئات الرنا المرسال. كل رموز ثلاثية النوكليوتيدات (كودون) لحمض أميني.
نظرًا لوجود 64 كودونًا محتملاً واستخدام 20 حمضًا أمينيًا فقط في بناء البروتينات ، يمكن تشفير كل حمض أميني بأكثر من كودون واحد. تستخدم جميع الكائنات الحية تقريبًا نفس الكودونات لترميز نفس الأحماض الأمينية. لذلك ، تعتبر الشفرة الوراثية لغة عالمية تقريبًا.
في هذا الكود ، توجد أكواد تستخدم لبدء ترجمة البولي ببتيد وإيقافها أيضًا. لا ترمز رموز الإيقاف لأي من الأحماض الأمينية ، ولكنها بدلاً من ذلك تتوقف عن الترجمة عند الطرف C من السلسلة ، ويتم تمثيلها بثلاثة توائم UAA و UAG و UGA.
من ناحية أخرى ، يعمل كودون AUG عادةً كإشارة بدء وأيضًا رموز للميثيونين.
بعد الترجمة ، يمكن أن تخضع البروتينات لبعض المعالجة أو التعديل ، مثل التقصير عن طريق التجزئة ، لتحقيق تكوينها النهائي.
المراجع
- سي كيه ماثيوز وكي إي فان هولد وكغ أهيرن. 2002. الكيمياء الحيوية. 3 عشر طبعة. شركة بنيامين / كامينغز للنشر.
- موراي ، ب.مايز ، دي سي جرانر وفولكس فاجن رودويل. 1996. هاربر الكيمياء الحيوية. أبليتون ولانج
- JM Berg ، JL Tymoczko & L. Stryer (nd). الكيمياء الحيوية. 5 عشر طبعة. دبليو فريمان وشركاه.
- جيه كولمان و K.-H Roehm (2005). أطلس اللون للكيمياء الحيوية. 2 الثانية طبعة. ثيمي.
- إيه لينينجر (1978). الكيمياء الحيوية. Ediciones Omega، SA
- سترير (1995). الكيمياء الحيوية. دبليو إتش فريمان وشركاه ، نيويورك.