و هيكل الثانوي للبروتينات هو الاسم الذي يعرف التشكل مطوية محليا من بعض أجزاء من سلسلة ببتيد. يتكون هذا الهيكل من عدة أنماط تتكرر بشكل منتظم.
هناك العديد من الطرق التي تنثني بها سلاسل البروتين. ومع ذلك ، فإن عددًا قليلاً فقط من هذه الأشكال مستقرة جدًا. في الطبيعة ، الأشكال الأكثر شيوعًا التي تتخذها البروتينات هي الحلزون α بالإضافة إلى الورقة. يمكن وصف هذه الهياكل بزوايا الرابطة ψ (psi) و φ (phi) لبقايا الأحماض الأمينية.
رسم تخطيطي ونموذج لكرات وقضبان حلزون ألفا من البروتينات (بنية ثانوية). مأخوذة وتحرير من: أليخاندرو بورتو.
يمكن أن تساعد التفاعلات التي تنشأ بين السلاسل الجانبية لبقايا الأحماض الأمينية في استقرار أو ، على العكس من ذلك ، زعزعة استقرار البنية الثانوية للبروتينات. يمكن ملاحظة التركيب الثانوي في تكوين العديد من البروتينات الليفية.
التاريخ
في الثلاثينيات من القرن الماضي ، وجد ويليام أتسبري ، الذي يعمل بالأشعة السينية ، أن بروتين الشعر ، وكذلك بروتين النيص ، لهما أجزاء في بنيتهما تتكرر بانتظام.
بناءً على هذه النتائج ، ومع معرفة الأهمية التي تمثلها الروابط الهيدروجينية في توجيه المجموعات القطبية للروابط الببتيدية ، حدد ويليام بولينج والمتعاونون ، بناءً على ذلك ، التوافقات المنتظمة المحتملة التي يمكن أن تمتلكها البروتينات.
أسس بولينج ومعاونوه ، في عقد الخمسينيات من القرن الماضي ، العديد من الافتراضات التي كان لا بد من تحقيقها في روابط سلاسل البولي ببتيد ، من بينها ، وفي المقام الأول ، أن ذرتين لا يمكن أن تقتربوا من بعضهما البعض على مسافة أقل من تلك الخاصة بهم. أجهزة الراديو الخاصة بها من فان دير فال.
وأشاروا أيضًا إلى أن الروابط غير التساهمية ضرورية لتحقيق الاستقرار في طي السلاسل.
بناءً على هذه الافتراضات والمعرفة السابقة ، وباستخدام النماذج الجزيئية ، تمكنوا من وصف بعض التطابقات المنتظمة للبروتينات ، بما في ذلك تلك التي تبين لاحقًا أنها الأكثر شيوعًا في الطبيعة ، مثل α helix و sheet..
Α حلزون
إنه أبسط هيكل ثانوي ، حيث يتم ترتيب سلسلة البولي ببتيد في شكل ملفوف ومضغوط حول محور وهمي. علاوة على ذلك ، تبرز السلاسل الجانبية لكل حمض أميني من هذا العمود الفقري الحلزوني.
الأحماض الأمينية ، في هذه الحالة ، مرتبة بحيث يكون لها زوايا رابطة من -45 درجة إلى -50 درجة ، و φ من -60 درجة. تشير هذه الزوايا إلى الرابطة بين كربون ألفا وأكسجين الكربونيل والرابطة بين النيتروجين والكربون ألفا لكل حمض أميني ، على التوالي.
بالإضافة إلى ذلك ، قرر العلماء أنه لكل منعطف من α helix 3.6 بقايا الأحماض الأمينية موجودة وأن هذا المنعطف دائمًا ما يكون dextrorotatory في البروتينات. بالإضافة إلى كونه أبسط بنية ، فإن α-helix هو الشكل السائد في α-keratins ، وحوالي 25٪ من الأحماض الأمينية في البروتينات الكروية تتبنى هذا الهيكل.
يتم تثبيت الحلزون α بسبب روابطه الهيدروجينية العديدة. وهكذا ، في كل منعطف من اللولب ، يتم إنشاء ثلاثة أو أربعة روابط من هذا النوع.
في روابط الهيدروجين ، يتفاعل نيتروجين رابطة الببتيد وذرة الأكسجين لمجموعة الكربونيل للحمض الأميني الرابع التالي ، في اتجاه الجانب الأميني الطرفي لتلك السلسلة.
لقد أظهر العلماء أن الحلزون α يمكن تشكيله من سلاسل متعددة الببتيد تتكون من أحماض أمينية L أو D ، بشرط أن يكون لجميع الأحماض الأمينية نفس التكوين الفراغي. بالإضافة إلى ذلك ، يمكن للأحماض الأمينية الطبيعية أن تشكل حلزونات ألفا تدور جهة اليمين واليسار.
ومع ذلك ، لا يمكن أن تشكل جميع البولي ببتيدات حلزونات ألفا مستقرة ، لأن هيكلها الأساسي يؤثر على استقرارها. يمكن أن تؤدي سلاسل R لبعض الأحماض الأمينية إلى زعزعة استقرار البنية ، مما يمنع تشكيل حلزونات α.
Β ورقة
في الورقة ، أو الورقة المطوية ، كل واحدة من بقايا الأحماض الأمينية لها دوران 180 درجة فيما يتعلق بقايا الأحماض الأمينية السابقة. بهذه الطريقة ، تكون النتيجة أن الهيكل العظمي لسلسلة البولي ببتيد يظل ممتدًا ومتعرجًا أو شكل أكورديون.
يمكن وضع سلاسل البولي ببتيد المطوية الأكورديون بجوار بعضها البعض وتنتج روابط هيدروجينية خطية بين كلتا السلاسل.
يمكن ترتيب سلسلتين متجاورتين من عديد الببتيد على التوازي ، أي يمكن توجيه كلاهما في اتجاه amino-carboxyl ، لتشكيل الورقة المتوازية β ؛ أو قد تكون موجودة في اتجاهين متعاكسين ، ثم يتم تشكيل الصفيحة العكسية الموازية.
تبرز السلاسل الجانبية لبقايا الأحماض الأمينية المجاورة من العمود الفقري للسلسلة في اتجاهين متعاكسين ، مما يؤدي إلى نمط متناوب. تحد بعض هياكل البروتين من أنواع الأحماض الأمينية في الهياكل β.
على سبيل المثال ، في البروتينات المعبأة بكثافة ، تكون الأحماض الأمينية قصيرة السلسلة R ، مثل الجلايسين والألانين ، أكثر تكرارا عند الأسطح الملامسة لها.
β ورقة التراكيب الثانوية للبروتينات. مأخوذة وتحرير من: مدرسة بريستون مانور + JFL.
المطابقات الأخرى للهيكل الثانوي
المروحة 3
يتميز هذا الهيكل بتقديم 3 بقايا من الأحماض الأمينية في كل دورة ، بدلاً من 3.6 التي يقدمها الحلزون α وحلقة الرابطة الهيدروجينية المكونة من 10 عناصر. لوحظ هذا الهيكل في بعض البروتينات ، لكنه ليس شائعًا جدًا في الطبيعة.
Π حلزون
من ناحية أخرى ، يحتوي هذا الهيكل على 4.4 من بقايا الأحماض الأمينية لكل دورة حلزونية وحلقة مكونة من 16 عضوًا من الروابط الهيدروجينية. على الرغم من أن هذا التكوين ممكن تمامًا ، إلا أنه لم يتم ملاحظته في الطبيعة.
قد يكون السبب المحتمل لهذا هو مركزها الأجوف ، والذي يكون أكبر من أن يسمح لقوى Van der Waals بالعمل ، مما يساعد على استقرار الهيكل ، والذي ، مع ذلك ، صغير جدًا بحيث لا يسمح بمرور جزيئات الماء.
هيكل ثانوي سوبر
الهياكل الثانوية الفائقة عبارة عن مجموعات من الهياكل الثانوية للصفائح α والصفائح المطوية β. يمكن أن تحدث هذه الهياكل في العديد من البروتينات الكروية. هناك مجموعات مختلفة ممكنة ، لكل منها خصائصه الخاصة.
بعض الأمثلة على الهياكل الفائقة الثانوية هي: وحدة βα which ، حيث يتم ربط صفحتين متوازيتين بقطعة حلزون α ؛ وحدة αα ، التي تتميز بوجود حلزوني ألفا متتاليين ولكن مفصولة بقطعة غير حلزونية ، مرتبطة بتوافق سلاسلها الجانبية.
يمكن طي عدة أوراق على نفسها مما يعطي تكوينًا على شكل، برميل ، بينما تشكل الصفيحة العكسية المطوية على نفسها بنية ثانوية فائقة تسمى المفتاح اليوناني.
المراجع
- سي كي ماثيوز ، كيه إي فان هولد & كغ أهيرن (2002). الكيمياء الحيوية. الطبعة الثالثة. شركة بنيامين / كامينغز للنشر.
- R. Murray ، P. Mayes ، DC Granner & VW Rodwell (1996). الكيمياء الحيوية هاربر. أبليتون ولانج.
- JM Berg ، JL Tymoczko & L. Stryer (2002). الكيمياء الحيوية. الطبعة الخامسة. دبليو فريمان وشركاه.
- جيه كولمان و K.-H Roehm (2005). أطلس اللون للكيمياء الحيوية. الطبعة الثانية. ثيمي.
- إيه لينينجر (1978). الكيمياء الحيوية. Ediciones Omega، SA
- تي ماكي وجيه آر ماكي (2003). الكيمياء الحيوية: الأساس الجزيئي للحياة. 3 طريق طبعة. شركة McGraw-HiII Companies، Inc.