8 عوامل تؤثر على نشاط الانزيم - مادة الاحياء - 2026

و العوامل التي تؤثر على انزيم النشاط هي تلك العوامل أو الظروف التي يمكن أن تغير عمل الإنزيمات. الإنزيمات هي فئة من البروتينات وظيفتها تسريع التفاعلات الكيميائية الحيوية. هذه الجزيئات الحيوية ضرورية لجميع أشكال الحياة والنباتات والفطريات والبكتيريا والطلائعيات والحيوانات.

تعتبر الإنزيمات ضرورية في العديد من التفاعلات الهامة للكائنات الحية ، مثل إزالة المركبات السامة ، وتحطيم الطعام ، وتوليد الطاقة.

تمثيل إنزيم Polyneuridine-Aldehyde Esterase.

وهكذا ، فإن الإنزيمات تشبه الآلات الجزيئية التي تسهل مهام الخلايا ، وفي كثير من الأحيان ، يتأثر عملها أو يُفضل في ظل ظروف معينة.

قائمة العوامل التي تؤثر على نشاط الانزيم

تركيز الانزيم

مع زيادة تركيز الإنزيم ، يزداد معدل التفاعل بشكل متناسب. ومع ذلك ، هذا فقط يصل إلى تركيز معين ، لأنه في لحظة معينة تصبح السرعة ثابتة.

تستخدم هذه الخاصية لتحديد أنشطة إنزيمات المصل (من مصل الدم) لتشخيص الأمراض.

تركيز الركيزة

زيادة تركيز الركيزة يزيد من معدل التفاعل. وذلك لأن المزيد من جزيئات الركيزة سوف تتصادم مع جزيئات الإنزيم ، وبالتالي فإن المنتج سوف يتشكل بسرعة أكبر.

ومع ذلك ، عند تجاوز تركيز معين من الركيزة لن يكون هناك تأثير على سرعة التفاعل ، لأن الإنزيمات ستكون مشبعة وتعمل بأقصى سرعتها.

الرقم الهيدروجيني

تؤثر التغييرات في تركيز أيونات الهيدروجين (pH) بشكل كبير على نشاط الإنزيمات. نظرًا لأن هذه الأيونات مشحونة ، فإنها تولد قوى جذابة ومنافرة بين الروابط الهيدروجينية والأيونية في الإنزيمات. ينتج عن هذا التداخل تغيرات في شكل الإنزيمات ، مما يؤثر على نشاطها.

يحتوي كل إنزيم على الرقم الهيدروجيني الأمثل الذي يكون فيه معدل التفاعل هو الحد الأقصى. وبالتالي ، يعتمد الرقم الهيدروجيني الأمثل للإنزيم على المكان الذي يعمل فيه بشكل طبيعي.

على سبيل المثال ، تحتوي الإنزيمات المعوية على درجة حموضة مثالية تبلغ 7.5 (قاعدي قليلاً). في المقابل ، تمتلك الإنزيمات في المعدة درجة حموضة مثالية تبلغ حوالي 2 (حمضية جدًا).

الملوحة

يؤثر تركيز الأملاح أيضًا على الإمكانات الأيونية وبالتالي يمكن أن تتداخل في بعض روابط الإنزيمات ، والتي يمكن أن تكون جزءًا من الموقع النشط لنفسها. في هذه الحالات ، كما هو الحال مع الأس الهيدروجيني ، سيتأثر نشاط الإنزيم.

درجة الحرارة

مع زيادة درجة الحرارة ، يزداد نشاط الإنزيم ، وبالتالي يزيد معدل التفاعل. ومع ذلك ، فإن درجات الحرارة المرتفعة للغاية تفسد الإنزيمات ، وهذا يعني أن الطاقة الزائدة تكسر الروابط التي تحافظ على بنيتها ، مما يجعلها لا تعمل على النحو الأمثل.

وبالتالي ، فإن معدل التفاعل يتناقص بسرعة لأن الطاقة الحرارية تفسد الإنزيمات. يمكن ملاحظة هذا التأثير بيانياً في منحنى على شكل جرس ، حيث يرتبط معدل التفاعل بدرجة الحرارة.

تسمى درجة الحرارة التي يحدث عندها معدل التفاعل الأقصى درجة حرارة الإنزيم المثلى ، والتي يتم ملاحظتها عند أعلى نقطة في المنحنى.

تختلف هذه القيمة باختلاف الإنزيمات. ومع ذلك ، فإن معظم الإنزيمات في جسم الإنسان لها درجة حرارة مثالية تبلغ حوالي 37.0 درجة مئوية.

باختصار ، مع زيادة درجة الحرارة ، سيزداد معدل التفاعل في البداية بسبب زيادة الطاقة الحركية. ومع ذلك ، فإن تأثير انهيار الاتحاد سيكون أكبر وأكبر ، وسيبدأ معدل التفاعل في الانخفاض.

تركيز المنتج

يؤدي تراكم نواتج التفاعل عمومًا إلى إبطاء الإنزيم. في بعض الإنزيمات ، تتحد المنتجات مع موقعها النشط لتشكيل معقد فضفاض وبالتالي تمنع نشاط الإنزيم.

في الأنظمة الحية ، يتم منع هذا النوع من التثبيط بشكل عام عن طريق الإزالة السريعة للمنتجات المتكونة.

منشطات الإنزيم

تتطلب بعض الإنزيمات وجود عناصر أخرى لتعمل بشكل أفضل ، يمكن أن تكون هذه الكاتيونات المعدنية غير العضوية مثل Mg ²⁺ ، Mn ²⁺ ، Zn ²⁺ ، Ca ²⁺ ، Co ²⁺ ، Cu ²⁺ ، Na ⁺ ، K ⁺ ، إلخ.

في حالات نادرة ، تكون الأنيونات مطلوبة أيضًا للنشاط الأنزيمي ، على سبيل المثال ، أنيون الكلوريد (CI-) للأميلاز. تسمى هذه الأيونات الصغيرة بالعوامل المساعدة للإنزيم.

هناك أيضًا مجموعة أخرى من العناصر التي تعزز نشاط الإنزيمات ، تسمى الإنزيمات المساعدة. الإنزيمات المساعدة هي جزيئات عضوية تحتوي على الكربون ، مثل الفيتامينات الموجودة في الطعام.

ومن الأمثلة على ذلك فيتامين ب 12 ، وهو أنزيم ميثيونين سينثيز ، وهو إنزيم ضروري لعملية التمثيل الغذائي للبروتينات في الجسم.

مثبطات الإنزيم

مثبطات الإنزيم هي مواد تؤثر سلبًا على وظيفة الإنزيمات وبالتالي تبطئ أو تتوقف في بعض الحالات عن التحفيز.

هناك ثلاثة أنواع شائعة من تثبيط الإنزيم: تثبيط تنافسي وغير تنافسي وتثبيط الركيزة:

مثبطات تنافسية

المثبط التنافسي عبارة عن مركب كيميائي مشابه لمادة يمكن أن تتفاعل مع الموقع النشط للإنزيم. عندما يرتبط الموقع النشط للإنزيم بمثبط تنافسي ، لا يمكن للركيزة أن ترتبط بالإنزيم.

مثبطات غير تنافسية

المانع غير التنافسي هو أيضًا مركب كيميائي يرتبط بموقع آخر على الموقع النشط للإنزيم ، يُسمى الموقع الخيفي. وبالتالي ، فإن الإنزيم يغير شكله ولم يعد بإمكانه الارتباط بسهولة بركائزه ، وبالتالي لا يعمل الإنزيم بشكل صحيح.

المراجع

1. آلترز ، س. (2000). علم الأحياء: فهم الحياة (الطبعة الثالثة). جونز وبارتليت ليرنينج.
2. بيرج ، جيه ، تيموكزكو ، جيه ، جاتو ، ج.ستراير ، إل (2015). الكيمياء الحيوية (الطبعة الثامنة). دبليو فريمان وشركاه.
3. راسل ، ص. وولف ، س. هيرتز ، ص. Starr، C. & McMillan، B. (2007). علم الأحياء: العلم الديناميكي (الطبعة الأولى). طومسون بروكس / كول.
4. سيجر ، إس. سلابو ، إم آند هانسن ، إم (2016). الكيمياء لليوم: الكيمياء العامة والعضوية والكيمياء الحيوية (الطبعة التاسعة). سينجاج ليرنينج.
5. ستوكر ، هـ. (2013). الكيمياء العضوية والبيولوجية (الطبعة السادسة). بروكس / كول سينجاج التعلم.
6. Voet ، D. ، Voet ، J. & Pratt ، C. (2016). أساسيات الكيمياء الحيوية: الحياة على المستوى الجزيئي (الطبعة الخامسة). وايلي.