بيتا جالاكتوزيداز: الخصائص والبنية والوظائف - مادة الاحياء - 2025

و بيتا غالاكتوزيداز تسمى أيضا β-D-أو galactohydrolase، β غالاكتوزيداز هو انزيم تنتمي إلى عائلة هيدروليز قادرة على hydrolyzing غليكوزيل galactosyl بقايا أنواع مختلفة من الجزيئات: البوليمرات، يغوساكاريدس والمركبات الثانوية، وغيرها.

كان يُعرف سابقًا باسم "اللاكتاز" ، فإن توزيعه ، وكذلك توزيع الأوليغو والسكريات متعدد الجالاكتوزيد β-galactosidated والذي يعمل كركيزة ، واسع للغاية. توجد في البكتيريا والفطريات والخمائر. وينتشر في النباتات في اللوز والخوخ والمشمش والتفاح ، وفي الحيوانات يوجد في أعضاء مثل المعدة والأمعاء.

تمثيل رسومي لهيكل إنزيم B-galactosidase (المصدر: جواهر سواميناثان وموظفو MSD في المعهد الأوروبي للمعلومات الحيوية عبر ويكيميديا ​​كومنز)

إن الإنزيم الأكثر دراسة هو إنزيم لاك أوبرون الإشريكية القولونية ، المشفر بواسطة جين لاكز ، والذي كانت دراساته أساسية لفهم عمل العوامل الجينية والعديد من الجوانب التنظيمية لها.

ينتمي حاليًا إلى مجموعة الإنزيمات التي تمت دراستها بشكل أفضل وتتمثل وظيفتها الأكثر شهرة في التحلل المائي للروابط الجليكوسيدية من اللاكتوز. يؤدي وظائف التمثيل الغذائي الأساسية في الكائنات الحية التي تعبر عنه ويستخدم أيضًا لأغراض صناعية مختلفة.

تشمل التطبيقات الصناعية إزالة اللاكتوز من منتجات الألبان للأشخاص الذين يعانون من عدم تحمل اللاكتوز وإنتاج العديد من مركبات الجالاكتوزيدات. كما أنها تستخدم لتحسين حلاوة ونكهة وهضم العديد من منتجات الألبان.

مميزات

بالإضافة إلى ركائز الجالاكتوزيد مثل اللاكتوز ، تتطلب معظم β-galactosidases المعروفة أيونات معدنية ثنائية التكافؤ مثل المغنيسيوم والصوديوم. وقد ثبت ذلك من خلال اكتشاف مواقع الربط لهذه المعادن في هيكلها.

تحتوي β-galactosidases الموجودة في الطبيعة على مجموعة متنوعة من نطاقات الأس الهيدروجيني التي يمكن أن تعمل بها. تعمل الإنزيمات الفطرية في البيئات الحمضية (2.5 إلى 5.4) ، بينما تعمل الخميرة والإنزيمات البكتيرية بين 6 و 7 وحدات أس هيدروجيني.

β-galactosidases البكتيرية

تحتوي البكتيريا على إنزيمات جالاكتو-هيدروليتية كبيرة مقارنة مع غيرها من الجالاكتوزيدازات التي تم تحليلها. في هذه الكائنات الحية ، يحفز نفس الإنزيم ثلاثة أنواع من التفاعلات الأنزيمية:

- يحلل اللاكتوز إلى السكريات الأحادية المكونة له: الجلاكتوز والجلوكوز.

- إنه يحفز عملية تحويل اللاكتوز إلى اللاكتوز ، وهو سكر ثنائي السكاريد يشارك في التنظيم الإيجابي للتعبير عن الجينات التي تنتمي إلى أوبرون لاك ، مثل.

- يتحلل مادة اللاكتوز بطريقة مماثلة كما هو الحال مع اللاكتوز.

β-galactosidases الفطرية

تمتلك الفطريات إنزيمات β-galactosidase أكثر عرضة للتثبيط بواسطة الجالاكتوز من الإنزيمات التي تنتمي إلى كائنات أخرى. ومع ذلك ، فهي قابلة للحرارة وتعمل في نطاقات الأس الهيدروجيني الحمضية.

ينقسم استقلاب اللاكتوز الذي تتوسطه هذه الإنزيمات في الفطريات إلى خارج الخلية وعصاري خلوي ، حيث يمكن لهذه الكائنات أن تستخدم β-galactosidase لتحليل اللاكتوز خارج الخلية وإدخال المنتجات في الخلايا أو يمكنها أخذ السكاريد مباشرة ومعالجته داخليًا.

بناء

إنزيم β-galactosidase البكتيري هو إنزيم رباعي النواة (من أربع وحدات فرعية متطابقة ، AD) ولكل من مونومراته أكثر من 1000 من بقايا الأحماض الأمينية ، مما يعني أن وزن جزيئي يزيد عن 100 كيلو دالتون لكل منها وأكثر من 400 كيلو دالتون للبروتين المركب.

على النقيض من ذلك ، في النباتات ، يكون الإنزيم أصغر حجمًا ويمكن العثور عليه بشكل شائع كثنائي للوحدات الفرعية المتطابقة.

تتميز مجالات كل مونومر بالأرقام من 1 إلى 5. يحتوي المجال 3 على هيكل برميل α / β "TIM" وله الموقع النشط في نهاية الطرف C للبرميل.

يُفترض أن المواقع النشطة لمركب الإنزيم مشتركة بين المونومرات ، لذا فإن هذا الإنزيم يكون نشطًا بيولوجيًا فقط عندما يتم تعقيده على شكل رباعي.

موقعه النشط لديه القدرة على الارتباط بـ D-glucose و D-galactose ، وهما السكريات الأحادية التي تشكل اللاكتوز. إنه خاص بشكل خاص بـ D-galactose ، ولكنه ليس محددًا جدًا للجلوكوز ، لذلك يمكن أن يعمل الإنزيم على galactosides الأخرى.

المميزات

في الحيوانات

في أمعاء البشر ، ترتبط الوظيفة الرئيسية لهذا الإنزيم بامتصاص اللاكتوز الذي يتم تناوله مع الطعام ، حيث يقع على الجانب اللمعي من غشاء البلازما في الخلايا المعوية على شكل فرشاة.

علاوة على ذلك ، فقد ثبت أن الأشكال الإسوية الليزوزومية لهذا الإنزيم تشارك في تحلل العديد من الجليكوليبيدات ، وعديدات السكاريد المخاطية ، والبروتينات السكرية التي تخدم أغراضًا متعددة في مسارات خلوية مختلفة.

في النباتات

تمتلك النباتات إنزيمات β-galactosidase في الأوراق والبذور. تؤدي هذه الوظائف وظائف مهمة في هدم الجالاكتوليبيدات ، والتي تعتبر من سمات الطحالب والنباتات بشكل عام.

في هذه الكائنات الحية ، يشارك β-galactosidase في عمليات نمو النبات ، ونضج الثمار ، وفي النباتات العليا ، هذا هو الإنزيم الوحيد المعروف القادر على التحلل المائي لبقايا الجالاكتوزيل من عديد السكاريد الجالاكتوزيد في جدار الخلية.

في الصناعة والبحث

في الصناعات الغذائية المتعلقة بمنتجات الألبان ، يتم استخدام إنزيم β-galactosidase لتحفيز التحلل المائي للاكتوز الموجود في منتجات الألبان ، وهو المسؤول عن العديد من العيوب المتعلقة بتخزين هذه المنتجات.

يهدف التحلل المائي لهذا السكر إلى تجنب ترسيب الجزيئات ، وتبلور حلويات الألبان المجمدة ووجود قوام "رملي" في معظم مشتقات الحليب التجارية.

عادةً ما يتم الحصول على β-galactosidase المستخدم صناعيًا من فطر Aspergillus sp. ، على الرغم من استخدام الإنزيم الذي تنتجه الخميرة Kluyveromyces lactis على نطاق واسع.

يتم اختبار نشاط بيتا-جالاكتوزيداز ، الذي يُترجم بمصطلحات علمية باسم "تخمير اللاكتوز" ، بشكل روتيني لتحديد البكتيريا المعوية السالبة الجرام الموجودة في أنواع مختلفة من العينات.

بالإضافة إلى ذلك ، من الناحية الطبية ، يتم استخدامه لإنتاج منتجات الألبان الخالية من اللاكتوز ولصياغة الأقراص التي يستخدمها الأشخاص الذين لا يتحملون اللاكتوز لهضم الحليب ومشتقاته (الزبادي والجبن والآيس كريم والزبدة والكريمات ، إلخ.).

يتم استخدامه "كمستشعر حيوي" أو "علامة بيولوجية" لمجموعة متنوعة من الأغراض ، من المقايسات المناعية والتحليلات السمية إلى تحليل التعبير الجيني وتشخيص الأمراض بفضل التثبيت الكيميائي لهذا الإنزيم على دعامات خاصة.

المراجع

1. Henrissat، B.، & Daviest، G. (1997). التصنيف الهيكلي والقائم على التسلسل من هيدرولازات الجليكوزيد. علم الأحياء الحالي، 7، 637-644.
2. هوبر ، ر. (2001). بيتا (ب) - جالاكتوزيداز. المطبعة الأكاديمية ، 212-214.
3. حسين ، ك. (2010). β Galactosidases وتطبيقاتها المحتملة: مراجعة. مراجعات نقدية في التكنولوجيا الحيوية ، 30 ، 41-62.
4. Juers ، DH ، Matthews ، BW ، & Huber ، RE (2012). LacZ B-galactosidase: هيكل ووظيفة إنزيم له أهمية بيولوجية تاريخية وجزيئية. علم البروتين ، 21 ، 1792-1807.
5. Lee، BY، Han، JA، Im، JS، Morrone، A.، Johung، K.، Goodwin، C.،… Hwang، ES (2006). -galactosidase المرتبط بالشيخوخة هو lysosomal β -galactosidase. شيخوخة الخلية ، 5 ، 187-195.
6. ماثيوز ، بي دبليو (2005). هيكل E. coli β-galactosidase. بيولوجيات CR، 328، 549-556.
7. مكارتر ، جي دي ، أند ويذرز ، إس جي (1994). آليات التحلل الأنزيمي للجليكوزيد. الرأي الحالي في علم الأحياء الإنشائي ، 4 ، 885-892.
8. ريتشموند ، إم ، جراي ، جي ، وستين ، سي (1981). Beta-Galactosidase: مراجعة الأبحاث الحديثة المتعلقة بالتطبيق التكنولوجي ، والمخاوف الغذائية ، والشلل. J Dairy Sci ، 64 ، 1759-1771.
9. Wallenfels ، K. ، & Weil ، R. (1972). ب- جالاكتوزيداز.