سلسلة نقل الإلكترون: المكونات ، التسلسل ، المثبطات - مادة الاحياء - 2025

في سلسلة نقل الإلكترون تتكون من مجموعة من جزيئات البروتين والإنزيمات المساعدة داخل الغشاء. كما يشير اسمها ، فهي مسؤولة عن نقل الإلكترونات من الإنزيمات المساعدة NADH أو FADH2 إلى المستقبل النهائي وهو O2 (الأكسجين الجزيئي).

في عملية النقل هذه ، ترتبط الطاقة المنبعثة عند نقل الإلكترونات من الإنزيمات المساعدة إلى الأكسجين الجزيئي من خلال مراكز الأكسدة والاختزال المرتبطة بالبروتينات ، بإنتاج الطاقة (ATP). يتم الحصول على هذه الطاقة بفضل التدرج البروتوني الذي يتم إنشاؤه في غشاء الميتوكوندريا الداخلي.

المصدر: المستخدم: Rozzychan

يتكون نظام النقل هذا من مكونات مختلفة يمكن العثور عليها في حالتي أكسدة على الأقل. يتم تقليل وإعادة أكسدة كل منها بشكل فعال أثناء حركة الإلكترونات من NADH أو FADH2 إلى O2.

يتم تقليل الإنزيمات المساعدة NAD + و FAD في مسارات أكسدة الأحماض الدهنية ودورة حمض الستريك نتيجة لأكسدة الركائز المختلفة. يتم بعد ذلك أكسدة هذه الإنزيمات المساعدة في سلسلة النقل الإلكترونية.

لذلك يتكون نظام النقل الإلكتروني من سلسلة من تفاعلات تقليل الأكسدة المرتبطة ببعضها البعض.

مكونات السلسلة

اعتمادًا على نوع الكائن الحي ، يمكن ملاحظة 3 إلى 6 مكونات تشكل سلسلة نقل الإلكترون. عملية نقل الإلكترون وتخليق ATP عن طريق الفسفرة المؤكسدة ، هي عمليات تحدث في الغشاء.

في حالة الخلايا بدائية النواة (البكتيريا الهوائية) ، تحدث هذه العمليات المرتبطة بغشاء البلازما. في الخلايا حقيقية النواة يحدث في غشاء الميتوكوندريا ، لذلك توجد مكونات نقل الإلكترون في الجزء الداخلي من الغشاء.

يتم نقل الإلكترونات تدريجيًا من خلال أربعة مجمعات تشكل سلسلة النقل الإلكترونية.

يحتوي كل مركب على العديد من مكونات البروتين المرتبطة بالمجموعات الاصطناعية (مكونات غير الأحماض الأمينية للبروتينات المترافقة) ، والتي تسمح بزيادة إمكانات الاختزال.

بالإضافة إلى ذلك ، يتكون نظام النقل هذا من أنواع جزيئية مختلفة مثل بروتينات الفلافوبروتينات ؛ الإنزيم المساعد Q يسمى أيضًا يوبيكوينون (CoQ أو UQ) ؛ السيتوكرومات المختلفة مثل السيتوكروم ب ، ج ، ج 1 ، أ و أ 3 ؛ البروتينات مع مجموعات Fe-S والبروتينات المرتبطة بالنحاس. ترتبط هذه الجزيئات بالغشاء ، باستثناء السيتوكروم ج.

مجمع أنا

يتكون المركب الذي أطلق عليه اسم NADH coenzyme quinone oxidoreductase ، أو NADH dehydrogenase ، من حوالي 45 سلسلة متعددة الببتيد ويحتوي على جزيء فلافين أحادي نيوكليوتيد (FMN) وثمانية إلى تسعة مجموعات Fe-S. كما يوحي اسمه ، ينقل هذا المركب زوجًا من الإلكترونات من الإنزيم المساعد NADH إلى CoQ.

تبدأ وظيفة مركب نازعة الهيدروجين NADH بربط NADH بالمجمع الموجود على جانب المصفوفة من غشاء الميتوكوندريا الداخلي. ثم يتم نقل الإلكترونات من NADH إلى FMN. بعد ذلك ، تمر الإلكترونات من الفلافين المختزل (FMNH2) إلى البروتينات مع Fe-S.

يعمل FMNH2 كنوع من الجسر بين بروتينات NADH و Fe-S ، نظرًا لأن الأخير يمكنه فقط نقل إلكترون واحد ، بينما ينقل الإنزيم المساعد NADH اثنين ، بحيث تقوم الفلافين بنقل إلكترون واحد بفضل إلى حالة الأكسدة والاختزال من semiquinone.

أخيرًا ، يتم نقل الإلكترونات من مجموعات Fe-S إلى الإنزيم المساعد Q ، وهو حامل إلكترون متحرك مع ذيل إيزوبرينويد مما يجعله كارهًا للماء ، مما يسمح له بعبور مركز غشاء الميتوكوندريا.

مجمع II

المركب II ، المعروف باسم نازعة هيدروجين السكسينات ، هو بروتين متكامل من غشاء الميتوكوندريا الداخلي ، وهو إنزيم يتدخل في دورة حمض الستريك.

يتكون هذا المركب من وحدتين فرعيتين محببتين للماء واثنين من الوحدات الكارهة للماء مع مجموعات الهيم ب التي توفر موقع الارتباط لـ CoQ ، بالإضافة إلى بروتين فلافوبروتين وبروتين مع Fe-S.

في دورة حمض الستريك (كريبس أو دورة حمض الكربوكسيليك) ، يتم تحويل السكسينات إلى فومارات عن طريق نازعة هيدروجين السكسينات ، مما يقلل من الإنزيم المساعد FAD إلى FADH2. من هذا الإنزيم المساعد الأخير ، يتم نقل الإلكترونات إلى مراكز Fe-S والتي بدورها تنقلها إلى CoQ.

أثناء تفاعلات نقل الإلكترون هذا ، تكون إمكانات الأكسدة القياسية منخفضة جدًا ، مما يمنع الطاقة الحرة اللازمة لتخليق ATP من الانطلاق.

هذا يعني أن المركب II هو المركب الوحيد في سلسلة نقل الإلكترون غير القادر على توفير الطاقة لتخليق ATP. ومع ذلك ، فإن هذا المركب هو مفتاح العملية ، لأنه ينقل الإلكترونات من FADH2 إلى بقية السلسلة.

المجمع الثالث

المركب III ، مجمع السيتوكروم bc1 أو اختزال السيتوكروم c CoQ ، ينقل الإلكترونات من الإنزيم المساعد Q إلى السيتوكروم ج. يحدث هذا النقل من خلال مسار الأكسدة والاختزال الفردي ، المعروف باسم دورة Q.

يتكون هذا المركب من بروتين يحتوي على Fe-S وثلاثة سيتوكرومات مختلفة ، حيث تختلف ذرة الحديد الموجودة في مجموعة الهيم دوريًا بين حالات الاختزال (Fe2 +) والأكسدة (Fe3 +).

السيتوكرومات هي بروتينات دموية تنقل الإلكترون ، والتي تمتلك نشاط الأكسدة والاختزال. توجد في جميع الكائنات الحية ، باستثناء بعض اللاهوائية الملزمة.

تحتوي هذه البروتينات على مجموعات هيم تتناوب بين حالتي أكسدة (Fe2 + و Fe3 +). السيتوكروم ج هو ناقل إلكترون متحرك مرتبط بشكل ضعيف بالغشاء الداخلي للميتوكوندريا.

السيتوكرومات الموجودة في هذا المركب هي cytochromes b و c و a ، وكلها 3 عبارة عن بروتينات نشطة الأكسدة والاختزال مع مجموعات hae بخصائص مختلفة ، والتي تتبدل حالات الأكسدة بين Fe2 + و Fe3 +.

السيتوكروم ج هو بروتين غشائي محيطي يعمل كمكوك إلكتروني مع السيتوكروم c1 والمركب الرابع.

المجمع الرابع

السيتوكروم c و O2 هما المستقبلات النهائية للإلكترونات المشتقة من أكسدة المواد العضوية ، لذا فإن مركب IV المعقد أو السيتوكروم سي أوكسيديز هو الإنزيم النهائي في عملية نقل الإلكترون. هذا يقبل الإلكترونات من السيتوكروم c وينقلها إلى تقليل O2.

تتمثل وظيفة المركب في تحفيز أكسدة إلكترون واحد من الجزيئات الأربعة المتتالية من السيتوكروم c المختزل ، أي أنه يقلل في نفس الوقت أربعة إلكترونات من جزيء واحد من O2 ، وينتج أخيرًا جزيئين من H2O.

تسلسل نقل الإلكترون

يتم نقل الإلكترونات من المجمعات الأول والثاني إلى المركب الثالث بفضل الإنزيم المساعد Q ، ومن هناك تنتقل إلى المركب الرابع عبر السيتوكروم ج. عندما تمر الإلكترونات عبر هذه المجمعات الأربعة ، فإنها تزيد من إمكانية الاختزال ، وتطلق الطاقة ، والتي تُستخدم بعد ذلك لتخليق ATP.

في المجموع ، يتسبب انتقال زوج من الإلكترونات في انتقال 10 بروتونات عبر الغشاء ؛ أربعة في المجمعات الأول والرابع واثنان في المجمع الثالث.

نازعة هيدروجين NADH

يحفز هذا الإنزيم أكسدة الإنزيم المساعد NADH بواسطة الإنزيم المساعد Q. تنتقل الإلكترونات من NADH إلى FMN المرتبط بالذيل المحب للماء للمركب I. تنقل مجموعات من Fe-S إلكترونات واحدة تلو الأخرى. تعمل مجموعات Fe-S هذه على تقليل CoQ ، الموجود في الغشاء ، إلى ubiquinol (انخفاض CoQ).

أثناء نقل الإلكترونات إلى CoQ ، يتم نقل أربعة بروتونات بدورها عبر الغشاء الداخلي إلى الفضاء بين الغشاء. تتضمن الآلية التي يتم من خلالها نقل هذه البروتونات بروتينات موجودة في الذيل الكاره للماء للمركب الأول.

تحرر عملية نقل الإلكترون في هذه الخطوة طاقة حرة ، على وجه التحديد -16.6 كيلو كالوري / مول.

اختزال CoQ-cytochrome c ودورة Q

يتأكسد الإنزيم المساعد Q بواسطة السيتوكروم ج ، في تفاعل يحفزه هذا الإنزيم. تحدث أكسدة اليوبيكوينول (انخفاض CoQ) في موقع معين من المركب (Qo أو موقع الأكسدة) في غشاء الميتوكوندريا ، حيث ينقل إلكترونان ، أحدهما إلى البروتين مع مجموعات Fe-S والآخر إلى مجموعات الهيم.

في دورة Q ، ينتج عن أكسدة CoQ مادة semiquinone ، حيث يتم نقل الإلكترونات إلى مجموعتي الهيم b1 و bh. أثناء حدوث نقل الإلكترون هذا ، يتأكسد CoQ ثانٍ في موقع Qo ، مكررًا الدورة.

تتسبب هذه الدورة في نقل إلكترونين وبالتالي انتقال أربعة بروتونات إلى الفضاء بين الغشاء ، مع إطلاق -10.64 كيلو كالوري / مول من الطاقة الحرة.

سيتوكروم سي أوكسيديز

هذا الإنزيم (المركب الرابع) يحفز أكسدة السيتوكروم ج (المختزل) بواسطة O2 ، وهو مستقبل الإلكترون النهائي. ينتج عن هذا النقل جزيء H2O واحد لكل زوج من الإلكترونات المنقولة بالإضافة إلى انتقال البروتونات عبر الغشاء.

تتحرك الإلكترونات واحدًا تلو الآخر ، من السيتوكروم c المختزل إلى زوج من أيونات CuA ، ثم تنتقل إلى مجموعة الهيم وتصل أخيرًا إلى المركز الثنائي للمركب المحتوي على أيونات CuB والهيم a3 ، حيث يحدث نقل أربعة إلكترونات حتى الأكسجين.

في المركب الرابع ، تنقل العناصر الإلكترونات واحدًا تلو الآخر ، بحيث يتم تقليل O2 تدريجيًا ، بحيث لا يحدث إطلاق بعض المركبات السامة مثل الأكسيد الفائق أو بيروكسيد الهيدروجين أو جذور الهيدروكسيل.

الطاقة المنبعثة في هذه المرحلة تقابل -32 كيلو كالوري / مول. التدرج الكهروكيميائي المتولد أثناء عملية النقل وتغيرات الطاقة (ΔE) الناتجة عن زوج من الإلكترونات عند المرور عبر المجمعات الأربعة ، يتوافق ، في كل مرحلة ، مع الطاقة الحرة اللازمة لإنتاج جزيء ATP.

نازعة هيدروجين السكسينات

كما ذكرنا ، فإن هذا المجمع له الوظيفة الوحيدة ولكن المهمة المتمثلة في إدخال إلكترونات FADH2 من دورة حمض الستريك إلى سلسلة نقل الإلكترون.

هذا الإنزيم يحفز أكسدة الإنزيم المساعد FADH2 بواسطة الإنزيم المساعد Q (المؤكسد). في دورة حامض الستريك ، عندما يتأكسد السكسينات إلى فومارات ، يتم نقل إلكترونين وبروتونين إلى FAD. بعد ذلك ، ينقل FADH2 هذه الإلكترونات إلى CoQ من خلال مراكز Fe-S للمجمع.

أخيرًا ، من CoQ يتم نقل الإلكترونات إلى المركب III ، باتباع الخطوات الموضحة أعلاه.

مجمعات السلسلة مستقلة

تعتبر المجمعات الأربعة التي تشكل سلسلة النقل الإلكترونية مستقلة ، أي أنها توجد وتعمل بشكل مستقل في غشاء الميتوكوندريا الداخلي ، ولا تعتمد حركة كل منها في الغشاء على المجمعات الأخرى أو ترتبط بها.

ينتقل المركبان الأول والثاني في الغشاء ، وينقلان إلكتروناتهما إلى CoQ ، والذي ينتشر أيضًا في الغشاء وينقلهما إلى المركب III ، حيث تنتقل الإلكترونات إلى السيتوكروم ج ، وهو أيضًا متحرك في الغشاء ويودع الإلكترونات فيه. المجمع الرابع.

مثبطات سلسلة النقل الإلكترونية

تعمل بعض مثبطات معينة على سلسلة النقل الإلكترونية التي تتدخل في عمليتها. الروتينون هو مبيد حشري شائع الاستخدام ويربط متكافئًا مع المركب I ، مما يمنع تقليل CoQ.

بعض الأدوية من نوع الباربيتورات مثل Piericidin و Amytal تمنع المركب I ، مما يتداخل مع نقل الإلكترونات من مجموعات Fe-S إلى CoQ.

في المركب II ، تعمل بعض المركبات مثل thenoyltrifluoroacetone و malonate كمثبطات تنافسية مع السكسينات ، مما يمنع أكسدة ، وبالتالي نقل الإلكترونات إلى FAD.

ترتبط بعض المضادات الحيوية ، مثل myxothiazol و stigmatellin ، بمواقع الارتباط Q لـ CoQ ، مما يمنع نقل الإلكترونات من الإنزيم المساعد Q إلى مراكز Fe-S للبروتينات.

السيانيد ، أزيد (N3-) ، حامض الكبريتيك ، وأول أكسيد الكربون تثبط المركب الرابع. ترتبط هذه المركبات بمجموعات الهيم ، مما يمنع نقل الإلكترونات إلى المركز الثنائي النووي للمركب أو إلى الأكسجين (O2).

من خلال تثبيط سلسلة نقل الإلكترون ، يتم إيقاف إنتاج الطاقة عن طريق الفسفرة المؤكسدة ، مما يتسبب في أضرار جسيمة وحتى الموت للجسم.

المراجع

1. ألبرتس ، ب ، براي ، دي ، هوبكين ، ك. ، جونسون ، إيه ، لويس ، جيه ، راف ، إم ، روبرتس ، ك.والتر ، بي (2004). بيولوجيا الخلية الأساسية. نيويورك: جارلاند ساينس. الطبعة الثانية.
2. Cooper ، GM ، Hausman ، RE & Wright ، N. (2010). الخلية. (ص 397-402). إد ماربان.
3. Devlin ، TM (1992). كتاب الكيمياء الحيوية: مع الارتباطات السريرية. John Wiley & Sons، Inc.
4. Garrett، RH، & Grisham، CM (2008). الكيمياء الحيوية. إد طومسون بروكس / كول.
5. رون ، دينار (1989). الكيمياء الحيوية (رقم 577.1 RAW). إد Interamericana-McGraw-Hill
6. Voet ، D. ، & Voet ، JG (2006). الكيمياء الحيوية. عموم أمريكا الطبية Ed.