GLOBIN: الخصائص والبنية والوظيفة والتعديلات - مادة الاحياء - 2026

و الغلوبين هو بنية البروتينية مرتبة في شكل كروي أو كروي، فيكون بالتالي اسمها. هذا الهيكل من النوع الثالث ويتميز بكونه معقدًا ، حيث تطوي سلسلة الأحماض الأمينية لتشكيل البروتين الكروي. هناك عدة أنواع من سلاسل globin وقد تم تصنيفها بالأحرف اليونانية: alpha و beta و delta و gamma و epsilon و zeta chain globin.

تختلف الأحماض الأمينية التي تتكون منها البنية الأساسية للبروتين وفقًا للأنواع التي تنتمي إليها (البشر أو الحيوانات). هناك أيضًا اختلافات داخل نفس النوع وفقًا للحالة الحالية لحياة الكائن الحي (الحياة الجنينية أو حياة الجنين أو حياة ما بعد الولادة).

الهياكل المختلفة التي تحتوي على مادة الغلوبين في تكوينها. المصادر: Wikipedia.com/BiancaDescals / القائم بالتحميل الأصلي كان ProteinBoxBot في ويكيبيديا الإنجليزية. /Wikipedia.com

المعلومات الجينية لتخليق سلاسل الغلوبين المختلفة موجودة في كروموسومات مختلفة. على سبيل المثال ، تم العثور على جلوبينات سلسلة ألفا على الكروموسوم 16 ، بينما المعلومات الجينية لبيتا ، دلتا ، جاما ، و epsilon globins موجودة على الكروموسوم 11.

مميزات

يعد الجلوبين جزءًا من الهياكل المهمة في الجسم ، على سبيل المثال الأكثر صلة هي: الهيموجلوبين والميوجلوبين.

يحتوي الهيموغلوبين على أربع سلاسل غلوبين (ألفا 1 وألفا 2) و (بيتا 1 وبيتا 2). كل غلوبين لديه طية حيث يحمي مجموعة الهيم.

من ناحية أخرى ، هناك ميوغلوبين. الذي يحتوي على هيكل أقل تعقيدًا من الهيموجلوبين. يقدم هذا عديد ببتيد كروي لشريط واحد مرتب بشكل ثانوي.

حتى وقت قريب ، كان يُعتقد أن هذه هي المواد الوحيدة التي تحتوي على الغلوبين في الكائنات الأعلى ، ولكن اليوم من المعروف أن اثنتين أخريين تمتلكان الغلوبين في تكوينهما: السيتوغلوبين والنوروجلوبين.

يتواجد السيتوجلوبين في معظم الأنسجة ويوجد بشكل خاص في النسيج الضام ، كما يوجد أيضًا في شبكية العين.

في المقابل ، يفضل الغلوبين العصبي الأنسجة العصبية ، ومن هنا جاء اسمه. تم العثور على Neuroglobin في الخلايا العصبية للدماغ الموجودة على مستوى القشرة الدماغية ، وكذلك في مواقع أخرى مثل المهاد ، تحت المهاد ، قرن آمون والمخيخ.

ومع ذلك ، فهي ليست المواقع الوحيدة ، حيث يمكن العثور عليها خارج الجهاز العصبي في جزر لانجرهانز في البنكرياس وفي شبكية العين.

بناء

هناك 6 أنواع مختلفة من سلاسل globin التي تحددها أحرف الأبجدية اليونانية: alpha (α) و beta (β) و gamma (γ) و delta (δ) و epsilon (ε) و zeta (). تنتمي هذه السلاسل إلى عائلة globin ، لكنها تختلف عن بعضها البعض في عدد الأحماض الأمينية التي تمتلكها.

هذه البولي ببتيدات لها بنية أولية وثانوية وثالثية. تمثل السلسلة المفردة للأحماض الأمينية الهيكل الأساسي. عندما يتم جرح السلسلة في اللوالب أو الحلزونات فإنها تشكل الهيكل الثانوي.

إذا طوى هذا الهيكل على نفسه عدة مرات ، فإنه يشكل بنية كروية تتوافق مع البنية الثلاثية.

وبالمثل ، يمكنهم فقط الحصول على الشكل الرباعي عندما يتم دمج 4 جزيئات أو سلاسل غلوبين في شكل ثلاثي.

هذه هي الطريقة التي يحدث بها في التركيب المعقد للهيموجلوبين. ومع ذلك ، فإن الأمر مختلف في الميوغلوبين. في هذه الحالة ، يظهر الغلوبين كمونومر ، أي أنه يحتوي على سلسلة ببتيدية واحدة مرتبة في طيات ، مكونة 8 حلزونات (بنية ثانوية).

يؤوي كل من الهيموغلوبين والميوغلوبين مجموعة الهيم ضمن هيكلها المعقد.

الهيموجلوبين

في هذا الجزيء ، ترتبط سلاسل 2 alpha globin و 2 سلاسل beta. هذه هي الطريقة التي يقترن بها بشكل مثالي لإيواء مجموعة الهيم ، بالإضافة إلى الحديد ، في مركزهم.

بين هذه الهياكل توجد روابط ضعيفة وروابط قوية. يشارك 19 من الأحماض الأمينية في اتحادات ضعيفة ويحدث الاتحاد على النحو التالي: تنضم سلسلة alpha 1 إلى سلسلة beta 2 وتنضم سلسلة alpha 2 إلى سلسلة beta 1.

وفي الوقت نفسه ، يشارك 35 من الأحماض الأمينية في اتحادات قوية والسلاسل التي تنضم هي: تنضم سلسلة alpha 1 إلى سلسلة beta 1 وتنضم سلسلة alpha 2 إلى سلسلة beta 2.

موقع سلاسل alpha 1 و alpha 2 و beta 1 و beta 2 في بنية الهيموغلوبين. المصدر: OpenStax College صورة محررة (مترجمة إلى الإسبانية)

ميوغلوبين

توجد أيضًا مجموعة بروتينات كروية في الميوجلوبين ، ولكن في هذه الحالة توجد سلسلة ببتيد واحدة تتكون من 153 حمضًا أمينيًا. ترتيبها المكاني ثانوي ولها 8 حلزونات ألفا.

تضع بنية البروتين هذه بشكل استراتيجي الأحماض الأمينية الكارهة للماء باتجاه داخل الهيكل ، بينما تكون الأحماض الأمينية المحبة للماء أو القطبية باتجاه الخارج.

هذا التصميم مثالي لإيواء مجموعة الهيم بالداخل (جزء مسعور). هذا مرتبط بالبروتين بواسطة روابط غير تساهمية.

سيتوجلوبين

تم اكتشافه في عام 2001 ويقال إنه نوع من الهيموغلوبين ، لكنه يختلف من حيث أنه منسق سداسي ، بينما الهيموغلوبين والميوغلوبين خماسيان. هذا له علاقة بالموقف الذي يتخذه حمض الهيستيدين الأميني بالقرب من مجموعة الهيم.

نيوروجلوبين

تم اكتشافه في عام 2000. Neuroglobin هو مونومر يحتوي على 150 من الأحماض الأمينية ، لذلك فهو مشابه جدًا للميوجلوبين. يتشابه هيكل الغلوبين العصبي بنسبة 21٪ إلى 25٪ مع الميوجلوبين والهيموجلوبين.

المميزات

نظرًا لأن الغلوبين لا يوجد بمفرده في الجسم ، ولكن كجزء من هياكل معينة ، فإن الوظائف التي يؤديها كل منها مذكورة:

الهيموجلوبين

يوجد داخل كريات الدم الحمراء. وهي مسؤولة عن تثبيت ونقل الأكسجين من الرئتين إلى الأنسجة. وكذلك ينقي الجسم من ثاني أكسيد الكربون بعمل الطريق المعاكس.

ميوغلوبين

تقوم مجموعة الهيم الموجودة في الغلوبين بوظيفة تخزين جزيئات الأكسجين لتزويد عضلة القلب والهيكل العظمي بالأكسجين.

سيتوجلوبين

يُعتقد أن هذا البروتين قادر على التأثير على حماية حالات الإجهاد التأكسدي ونقص الأكسدة في الأنسجة. يُعتقد أيضًا أنه يمكن أن يحمل الأكسجين الشرياني إلى الدماغ.

نيوروجلوبين

يُعتقد أن Neuroglobin لديه القدرة على ربط الأكسجين وأول أكسيد الكربون وأكسيد النيتريك.

ومع ذلك ، فإن دور الجلوبين العصبي لم يُعرف بعد على وجه اليقين ، ولكن يُعتقد أنه مرتبط بتنظيم نقص الأكسجة ونقص التروية الدماغية. خاصة أنه سيكون بمثابة حماية للأعصاب.

نظرًا لأن الغلوبين العصبي له هيكل مشابه للهيموغلوبين والميوغلوبين ، فمن المتوقع أنه يمكن أن يشارك في إمداد الأكسجين على المستوى العصبي. ويعتقد أيضًا أنه يمكن أن يقضي على الجذور الحرة والنيتروجين التي تنتج في السلسلة التنفسية.

فيما يتعلق بأكسيد النيتريك ، يُعتقد أنه يزيله عندما يكون الأكسجين طبيعيًا وينتجه في عمليات نقص الأكسجة من NO ₂.

التعديلات

يتم ترميز سلاسل alpha و beta globin بواسطة جينات مختلفة موجودة على الكروموسومات 16 و 11 على التوالي.

الأفراد المصابون بالهيموغلوبين S (فقر الدم المنجلي أو فقر الدم المنجلي) لديهم عيب في سلسلة بيتا غلوبين. يتكون الخلل من استبدال القواعد النيتروجينية على مستوى النيوكليوتيدات رقم 20 من الجين المعني ، حيث يوجد تغيير في الأدينين عن الثايمين.

طفرات في الجين β ^الصورة من كروموسوم 11 أسباب النسخ المتنوعة مختلفة تسمى الغلوبين: السنغال والكاميرون وبنين والبانتو أو CAR والآسيوية أو العربية الهندية.

إن معرفة نوع النمط الفرداني الذي يعاني منه مرضى فقر الدم المنجلي أمر مهم من الناحية الوبائية ، لأنه يتيح لنا معرفة توزيع الأنماط الفردية المختلفة ، ولكن هذه المعلومات توفر أيضًا بيانات مهمة لمعرفة تشخيص المرض.

على سبيل المثال: من المعروف أن النمط الفرداني البانتو أكثر حدة ، في حين أن النوع السنغالي والآسيوي أكثر اعتدالًا.

تكمن الاختلافات بين نمط فرداني وآخر في كمية الهيموجلوبين F لديهم. كلما زادت نسبة الهيموغلوبين F وانخفاض الهيموغلوبين S ، كان التشخيص أفضل. كلما قلت كمية الهيموجلوبين F وكلما زاد الهيموجلوبين S ، كان التشخيص أسوأ.

هذه الطفرات وراثية وراثية جنبا إلى جنب مع طفرة الهيموغلوبين S.

المراجع

1. غلوبين. ويكيبيديا، الموسوعة الحرة. 19 أكتوبر 2018، 13:44 UTC. 11 يوليو 2019 ، 17:26 ، wikipedia.org
2. "ميوغلوبين." ويكيبيديا، الموسوعة الحرة. 7 يوليو 2019 ، الساعة 21:16 بالتوقيت العالمي المنسق. 11 يوليو 2019 ، 20:42 ، wikipedia.org
3. Durán C ، Morales O ، Echeverri S ، Isaza M. الأنماط Haplotypes من جين بيتا غلوبين في ناقلات الهيموجلوبين S في كولومبيا. بيوميديكا 2012 ؛ 32: 103-111. متاح على: scielo.org
4. Forrellat M، Hernández P. Neuroglobin: عضو جديد في عائلة globin. القس كوبانا هيماتول Inmunol Hemoter 2011 ؛ 27 (3): 291-296. متاح على: scielo.sld
5. "السيتوجلوبين." ويكيبيديا، الموسوعة الحرة. 1 سبتمبر 2017، 17:26 UTC. 12 يوليو 2019 ، 00:28 wikipedia.org