- مميزات
- بناء
- المميزات
- التخليق الحيوي
- مسار التخليق الحيوي
- انحلال
- مسار الليوسين تقويضي
- الأطعمة الغنية باللوسين
- فوائد تناوله
- اضطرابات النقص
- المراجع
ل يسين هو واحد من الأحماض الأمينية التي تشكل البروتينات 22 في الكائنات الحية. ينتمي هذا إلى واحد من الأحماض الأمينية الأساسية التسعة التي لم يتم تصنيعها من قبل الجسم ويجب تناولها مع الطعام الذي يتم تناوله في النظام الغذائي.
تم وصف لوسين لأول مرة في عام 1818 من قبل الكيميائي والصيدلي الفرنسي جيه إل بروست ، الذي أطلق عليه "أكسيد الجبين". في وقت لاحق ، أعده Erlenmeyer و Kunlin من حمض α-benzoylamido-β-isopropylacrylic ، الذي صيغته الجزيئية هي C6H13NO2.
التركيب الكيميائي للحمض الأميني لوسين (المصدر: كلافيسين عبر ويكيميديا كومنز)
كان اللوسين أساسيًا أثناء اكتشاف اتجاه ترجمة البروتينات ، نظرًا لأن تركيبته الكارهة للماء سمحت للكيميائي الحيوي هوارد دينتزيس بتسمية هيدروجين الكربون 3 إشعاعيًا ومراقبة الاتجاه الذي يتم فيه دمج الأحماض الأمينية في تركيب الببتيد. الهيموغلوبين.
تعتبر البروتينات المعروفة باسم "سحابات" أو "إغلاق" الليوسين ، إلى جانب "أصابع الزنك" ، من أهم عوامل النسخ في الكائنات حقيقية النواة. تتميز سحابات Leucine بتفاعلاتها الكارهة للماء مع الحمض النووي.
بشكل عام ، لا يتم استقلاب البروتينات الغنية بالليوسين أو المكونة من الأحماض الأمينية المتفرعة السلسلة في الكبد ، وبدلاً من ذلك ، تذهب مباشرة إلى العضلات حيث يتم استخدامها بسرعة لتخليق البروتين وإنتاج الطاقة.
Leucine هو حمض أميني متفرع من سلسلة متفرعة ضروري للتخليق الحيوي للبروتينات والأحماض الأمينية في الحليب ، والتي يتم تصنيعها في الغدد الثديية. يمكن العثور على كميات كبيرة من هذا الحمض الأميني في شكل حر في حليب الثدي.
من بين جميع الأحماض الأمينية التي تتكون منها البروتينات ، يعتبر الليوسين والأرجينين الأكثر وفرة وقد تم اكتشاف كلاهما في بروتينات جميع الممالك التي تتكون منها شجرة الحياة.
مميزات
يُعرف Leucine بالحمض الأميني الأساسي المتفرّع السلسلة ، وهو يشترك في البنية النموذجية مع الأحماض الأمينية الأخرى. ومع ذلك ، فهي تتميز بحقيقة أن سلسلتها الجانبية أو المجموعة R بها ذرتان من الكربون المرتبطان خطيًا ، والأخيرة مرتبطة بذرة هيدروجين ومجموعتين ميثيل.
ينتمي إلى مجموعة الأحماض الأمينية القطبية غير المشحونة ، والبدائل أو مجموعات R من هذه الأحماض الأمينية كارهة للماء وغير قطبية. هذه الأحماض الأمينية مسؤولة بشكل أساسي عن التفاعلات الكارهة للماء داخل البروتين وفيما بينها وتميل إلى تثبيت بنية البروتينات.
يمكن العثور على جميع الأحماض الأمينية ، التي تحتوي على الكربون المركزي الذي هو مائل (α-carbon) ، أي أنه يحتوي على أربعة بدائل مختلفة ، في شكلين مختلفين في الطبيعة ؛ وبالتالي ، هناك D- و L- ليسين ، وهذا الأخير نموذجي في هياكل البروتين.
كلا الشكلين من كل حمض أميني لهما خصائص مختلفة ، ويشاركان في مسارات التمثيل الغذائي المختلفة ويمكنهما حتى تعديل خصائص الهياكل التي يشكلان جزءًا منها.
على سبيل المثال ، اللوسين في شكل L-leucine له طعم مر قليلاً ، بينما في شكل D-leucine يكون حلوًا جدًا.
شكل L من أي حمض أميني أسهل على جسم الثدييات في التمثيل الغذائي. يتحلل L-leucine بسهولة ويستخدم لبناء وحماية البروتينات.
بناء
يتكون اللوسين من 6 ذرات كربون. يرتبط الكربون المركزي ، الشائع في جميع الأحماض الأمينية ، بمجموعة كربوكسيل (COOH) ، ومجموعة أمينية (NH2) ، وذرة هيدروجين (H) وسلسلة جانبية أو مجموعة R تتكون من 4 ذرات كربون.
يمكن التعرف على ذرات الكربون داخل الأحماض الأمينية بأحرف يونانية. يبدأ الترقيم من الكربون الموجود في حمض الكربوكسيل (COOH) ، بينما يبدأ الترقيم بالأبجدية اليونانية من الكربون المركزي.
يحتوي Leucine كمجموعة بديلة في سلسلته R على مجموعة isobutyl أو 2-methylpropyl التي يتم إنتاجها بفقدان ذرة الهيدروجين ، مع تكوين جذور ألكيل ؛ تظهر هذه المجموعات كفروع في بنية الأحماض الأمينية.
المميزات
Leucine هو حمض أميني يمكن أن يكون بمثابة مقدمة لتوليد الكيتون للمركبات الأخرى المشاركة في دورة حمض الستريك. يمثل هذا الحمض الأميني مصدرًا مهمًا لتخليق acetyl-CoA أو acetoacetyl-CoA ، والتي تعد جزءًا من مسارات تكوين أجسام الكيتون في خلايا الكبد.
من المعروف أن اللوسين ضروري في مسارات إشارات الأنسولين ، وللمشاركة في بدء تخليق البروتين ، ولمنع فقدان البروتين من خلال التحلل.
عادة ، تتكون الهياكل الداخلية للبروتينات من أحماض أمينية كارهة للماء مثل ليسين ، فالين ، آيسولوسين ، وميثيونين. عادة ما يتم حفظ هذه الهياكل للإنزيمات الشائعة بين الكائنات الحية ، كما في حالة السيتوكروم سي.
يمكن أن ينشط اللوسين مسارات التمثيل الغذائي في خلايا الغدد الثديية لتحفيز تخليق اللاكتوز والدهون والبروتينات التي تعمل كجزيئات إشارات في تنظيم توازن الطاقة لدى الصغار في الثدييات.
تعد المجالات الغنية باللوسين جزءًا أساسيًا من بروتينات محددة مرتبطة بالحمض النووي ، والتي تكون عمومًا ثنائيات هيكلية في شكل ملفوف للغاية وتُعرف باسم "بروتينات سحاب الليوسين".
تتميز هذه البروتينات بخاصية مميزة نمطًا منتظمًا من الليوسينات المتكررة جنبًا إلى جنب مع الأحماض الأمينية الكارهة للماء الأخرى المسؤولة عن تنظيم ارتباط عوامل النسخ بالحمض النووي وبين عوامل النسخ المختلفة.
يمكن لبروتينات Leucine zipper أن تشكل homo- أو heterodimers التي تسمح لها بالارتباط بمناطق معينة من عوامل النسخ لتنظيم الاقتران وتفاعلها مع جزيئات الحمض النووي التي تنظمها.
التخليق الحيوي
يتم تصنيع جميع الأحماض الأمينية المتفرعة السلسلة ، بما في ذلك الليوسين ، بشكل أساسي في النباتات والبكتيريا. في النباتات المزهرة ، هناك زيادة كبيرة في إنتاج الليوسين ، لأنه مقدمة مهمة لجميع المركبات المسؤولة عن رائحة الزهور والفواكه.
أحد العوامل المنسوبة إلى الوفرة الكبيرة لليوسين في الببتيدات البكتيرية المختلفة هو أن 6 أكواد مختلفة من الكود الجيني لليوسين (UUA-UUG-CUU-CUC-CUA-CUG) ، نفس الشيء صحيح أيضًا أرجينين.
يتم تصنيع اللوسين في البكتيريا من خلال طريق من خمس خطوات يستخدم حمض الكيتو المرتبط بالفالين كنقطة انطلاق.
يتم تنظيم هذه العملية بشكل خافت ، بحيث عندما يكون هناك فائض من الليوسين داخل الخلية ، فإنه يثبط الإنزيمات التي تشارك في المسار ويوقف التوليف.
مسار التخليق الحيوي
يبدأ تخليق اللوسين الحيوي في البكتيريا بتحويل مشتق كيتو أسيد من فالين ، 3-ميثيل -2-أوكسوبوتانوات إلى (2S) -2-isopropylmalate ، وذلك بفضل عمل إنزيم 2-isopropylmalto synthase ، والذي يستخدم أسيتيل كوا والماء لهذا الغرض.
تفقد (2S) -2-isopropylmalate جزيء ماء وتتحول إلى 2-isopropylmaleate بواسطة 3-isopropylmalate dehydratase. بعد ذلك ، يضيف نفس الإنزيم جزيء ماء آخر ويحول 2-isopropylmaleate إلى (2R-3S) -3-isopropylmalate.
يخضع هذا المركب الأخير لتفاعل الأكسدة الذي يستحق مشاركة جزيء NAD + ، والذي يتم من خلاله إنتاج (2S) -2-isopropyl-3-oxosuccinate ، وهو أمر ممكن بمشاركة الإنزيم 3- إيزوبروبيل مالات ديهيدروجينيز.
يفقد (2S) -2-isopropyl-3-oxosuccinate ذرة كربون على شكل CO2 تلقائيًا ، مما يؤدي إلى توليد 4-ميثيل-2-أوكسوبنتانوات ، عن طريق عمل ناقلة أمين أحماض أمينية متفرعة السلسلة (ليسين ترانساميناز ، على وجه التحديد) ومع ما يصاحب ذلك من إطلاق L-glutamate و 2-oxoglutarate ، فإنه ينتج L-leucine.
انحلال
يتمثل الدور الرئيسي لليوسين في العمل كجهاز إرسال يخبر الخلية بوجود ما يكفي من الأحماض الأمينية والطاقة لبدء تخليق البروتين العضلي.
يبدأ انهيار الأحماض الأمينية ذات السلسلة المتفرعة مثل الليوسين بعملية النقل. يتم تحفيز هذه الخطوة والخطوتين الأنزيميتين اللاحقتين بواسطة نفس الإنزيمات الثلاثة في حالة الليوسين والإيزولوسين والفالين.
ينتج عن نقل الأحماض الأمينية الثلاثة مشتقات حمض α-keto منها ، والتي تخضع لنزع الكربوكسيل المؤكسد لإنتاج ثيويستر أسيل- CoA التي تكون ألفا ، بيتا منزوعة الهيدروجين لإنتاج ثيويستر ألفا ، بيتا- غير مشبع.
أثناء تقويض ليسين ، يتم استخدام ثيويستر أسيل- CoA المقابل لـ ألفا وبيتا غير المشبع لإنتاج أسيتو أسيتات (حمض أسيتو أسيتيك) وأسيتيل CoA من خلال مسار يشتمل على المستقلب 3-هيدروكسي-3-ميثيل جلوتاريل- CoA. (HMG-CoA) ، وهو وسيط في التخليق الحيوي للكوليسترول والأيزوبرينويدات الأخرى.
مسار الليوسين تقويضي
من تكوين α ، acyl-CoA thioester غير المشبع من الليوسين ، تتباعد المسارات التقويضية لهذا الحمض الأميني والفالين والإيزولوسين بشكل كبير.
تتم معالجة α ، β-acyl-CoA thioester من الليوسين في اتجاه مجرى النهر بواسطة ثلاثة إنزيمات مختلفة تعرف باسم (1) 3-methylcrotonyl-CoA carboxylase ، (2) 3-methylglutaconyl-CoA hydratase و (3) 3-hydroxy -3- ميثيلجلوتاريل- CoA لياز.
في البكتيريا ، تكون هذه الإنزيمات مسؤولة عن تحويل 3-ميثيلكروتونيل- CoA (المشتق من ليسين) إلى 3-ميثيل جلوتاكونيل- CoA ، و 3-هيدروكسي-3-ميثيل جلوتاريل- CoA ، و acetoacetate و acetyl-CoA ، على التوالي.
يستخدم اللوسين المتوفر في الدم لتخليق البروتينات العضلية / الليفية العضلية (MPS). هذا بمثابة عامل تنشيط في هذه العملية. كما أنه يتفاعل مباشرة مع الأنسولين ، مما يؤثر على إمداد الأنسولين.
الأطعمة الغنية باللوسين
يعد استهلاك البروتينات الغنية بالأحماض الأمينية أمرًا ضروريًا للوظائف الخلوية للكائنات الحية ولا يعد الليوسين استثناءً من بين الأحماض الأمينية الأساسية.
تعتبر البروتينات التي يتم الحصول عليها من مصل اللبن هي الأغنى بمخلفات L-leucine. ومع ذلك ، فإن جميع الأطعمة الغنية بالبروتين مثل الأسماك والدجاج والبيض واللحوم الحمراء توفر كميات كبيرة من الليوسين للجسم.
حبات الذرة ناقصة في الأحماض الأمينية ليسين وتريبتوفان ، ولديها هياكل ثلاثية صلبة جدًا للهضم وقليلة القيمة من وجهة النظر الغذائية ، ومع ذلك ، فهي تحتوي على مستويات عالية من الليوسين والإيزولوسين.
ثمار النباتات البقولية غنية بجميع الأحماض الأمينية الأساسية تقريبًا: ليسين ، ثريونين ، إيزولوسين ، ليسين ، فينيل ألانين وفالين ، لكنها منخفضة في الميثيونين والسيستين.
يتم استخراج اللوسين وتنقيته وتركيزه في أقراص كمكملات غذائية للرياضيين رفيعي المستوى ويتم تسويقه كدواء. المصدر الرئيسي لعزل هذا الحمض الأميني يتوافق مع دقيق الصويا منزوع الدهن.
هناك مكمل غذائي يستخدمه الرياضيون لتجديد العضلات يعرف باسم BCAA (الأحماض الأمينية ذات السلسلة المتفرعة). يوفر هذا تركيزات عالية من الأحماض الأمينية متفرعة السلسلة: ليسين ، فالين وإيزولوسين.
فوائد تناوله
الأطعمة الغنية باللوسين تساعد في السيطرة على السمنة وأمراض التمثيل الغذائي الأخرى. يشير العديد من خبراء التغذية إلى أن الأطعمة الغنية بالليوسين والمكملات الغذائية القائمة على هذا الأحماض الأمينية تساهم في تنظيم الشهية والقلق لدى البالغين.
تحفز جميع البروتينات الغنية بالليوسين تخليق البروتين العضلي ؛ لقد ثبت أن زيادة نسبة الليوسين المبتلع فيما يتعلق بالأحماض الأمينية الأساسية الأخرى يمكن أن يعكس ضعف تخليق البروتين في الجهاز العضلي للمرضى المسنين.
حتى الأشخاص الذين يعانون من اضطرابات البقعة الصفراء الشديدة والمصابين بالشلل يمكنهم إيقاف فقدان كتلة العضلات وقوتها بالمكملات الفموية الصحيحة من الليوسين ، بالإضافة إلى تطبيق تمارين مقاومة العضلات الجهازية.
يعتبر اللوسين والفالين والأيزولوسين من المكونات الأساسية للكتلة التي تشكل العضلات الهيكلية للحيوانات الفقارية ، لذا فإن وجودها ضروري لتخليق بروتينات جديدة أو لإصلاح البروتينات الموجودة.
اضطرابات النقص
يمكن أن تؤدي أوجه القصور أو التشوهات في مركب إنزيم α-ketoacid dehydrogenase ، المسؤول عن استقلاب الليوسين والفالين والإيزولوسين في البشر ، إلى اضطرابات عقلية شديدة.
علاوة على ذلك ، هناك حالة مرضية تتعلق بعملية التمثيل الغذائي لهذه الأحماض الأمينية المتفرعة السلسلة والتي تسمى "مرض بول شراب القيقب".
حتى الآن ، لم يتم إثبات وجود آثار ضارة في الاستهلاك المفرط لليوسين. ومع ذلك ، يوصى بجرعة قصوى قدرها 550 مجم / كجم يوميًا ، نظرًا لعدم وجود دراسات طويلة المدى تتعلق بالتعرض المفرط للأنسجة لهذا الحمض الأميني.
المراجع
- Álava، MDC، Camacho، ME، & Delgadillo، J. (2012). صحة العضلات والوقاية من ساركوبينيا: تأثير البروتين ، الليوسين وبيتا هيدروكسي- بيتا- ميثيلبوتيرات. مجلة استقلاب العظام والمعادن ، 10 (2) ، 98-102.
- فينيما ، أوريغون (1993). كيمياء الغذاء (رقم 664: 543). أكريبيا.
- ماسي ، إل كيه ، سوكاتش ، جي آر ، وكونراد ، آر إس (1976). تقويض الأحماض الأمينية ذات السلسلة المتفرعة في البكتيريا. المراجعات البكتريولوجية، 40 (1) ، 42.
- ماثيوز ، سي كيه ، وأهيرن ، KG (2002). الكيمياء الحيوية. تعليم بيرسون.
- ميرو ، أ. (1999). مكملات الليوسين والتدريب المكثف. الطب الرياضي ، 27 (6) ، 347-358.
- مونرو ، HN (محرر). (2012). التمثيل الغذائي لبروتينات الثدييات (المجلد 4). إلسفير
- نيلسون ، DL ، Lehninger ، AL ، & Cox ، MM (2008). مبادئ Lehninger للكيمياء الحيوية. ماكميلان.