ليسين: الخصائص ، الهيكل ، الوظائف ، التخليق الحيوي - مادة الاحياء - 2025

يعتبر اللايسين (Lys ، K) أو حمض -diaminocaproic أحد الأحماض الأمينية الـ 22 التي تشكل بروتينات الكائنات الحية والبشر ، ويعتبر ضروريًا ، لأنه لا يوجد لديه طريق للتخليق الحيوي.

تم اكتشافه من قبل Drechsel في عام 1889 كمنتج للتحلل المائي (التحلل) للكازينوجين. بعد سنوات ، قرر Fischer و Siegfried و Hedin أنه كان أيضًا جزءًا من البروتينات مثل الجيلاتين وألبومين البيض والكونجلوتين والفيبرين والبروتينات الأخرى.

التركيب الكيميائي للحمض الأميني ليسين (المصدر: Borb ، عبر ويكيميديا ​​كومنز)

تم إثبات حدوثه لاحقًا في إنبات الشتلات وفي معظم البروتينات النباتية التي تم فحصها ، والتي تم تحديد وفرتها كعنصر مكون عام لجميع البروتينات الخلوية.

يعتبر أحد الأحماض الأمينية الرئيسية "المقيدة" في الأنظمة الغذائية الغنية بالحبوب ، ولهذا السبب يُعتقد أنه يؤثر على جودة محتوى البروتين الذي يستهلكه مختلف السكان المتخلفين في العالم.

حددت بعض الدراسات أن تناول اللايسين يساعد على إنتاج وإفراز هرمونات الأنسولين والجلوكاجون ، والتي لها تأثيرات مهمة على استقلاب الطاقة في الجسم.

مميزات

Lysine هو حمض أميني ألفا موجب الشحنة ، وله 146 جم / مول من الوزن الجزيئي وقيمة ثابت التفكك لسلسلته الجانبية (R) هي 10.53 ، مما يعني أنه ، في درجة الحموضة الفسيولوجية ، المجموعة الأمينية البديلة. يتأين بالكامل ، مما يعطي الحمض الأميني شحنة موجبة صافية.

يقترب حدوثه في بروتينات أنواع مختلفة من الكائنات الحية من 6 ٪ ويعتقد العديد من المؤلفين أن اللايسين ضروري لنمو الأنسجة وإصلاحها بشكل مناسب.

تحتوي الخلايا على كمية كبيرة من مشتقات اللايسين ، والتي تؤدي مجموعة متنوعة من الوظائف الفسيولوجية. من بينها هيدروكسي ليسين ، ميثيل ليسين ، وغيرها.

وهو من الأحماض الأمينية الكيتونية ، مما يعني أن استقلابه ينتج الهياكل الكربونية للركائز الوسيطة لمسارات تكوين الجزيئات مثل الأسيتيل- CoA ، مع التكوين اللاحق لأجسام الكيتون في الكبد.

على عكس الأحماض الأمينية الأساسية الأخرى ، هذا ليس حمض أميني جلوكوجينيك. بمعنى آخر ، لا ينتهي تدهوره بإنتاج وسطاء مسار إنتاج الجلوكوز.

بناء

يُصنف اللايسين ضمن مجموعة الأحماض الأمينية الأساسية ، التي تحتوي سلاسلها الجانبية على مجموعات مؤينة ذات شحنات موجبة.

تحتوي السلسلة الجانبية أو المجموعة R على مجموعة أمينية أولية ثانية مرتبطة بذرة الكربون في الموضع من سلسلتها الأليفاتية ، ومن هنا جاء اسمها "its-aminocaproic".

يحتوي على ذرة كربون ألفا ، والتي ترتبط بها ذرة هيدروجين ، ومجموعة أمينية ، ومجموعة كربوكسيل وسلسلة جانبية R ، تتميز بالصيغة الجزيئية (-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3 +).

نظرًا لأن السلسلة الجانبية تحتوي على ثلاث مجموعات من الميثيلين ، وعلى الرغم من أن جزيء اللايسين يحتوي على مجموعة أمينية موجبة الشحنة عند درجة الحموضة الفسيولوجية ، فإن هذه المجموعة R لها طابع كاره للماء ، ولهذا السبب غالبًا "يتم دفنها" في هياكل البروتين. ، مع استبعاد مجموعة-amino فقط.

المجموعة الأمينية الموجودة على السلسلة الجانبية لليسين شديدة التفاعل وتشارك بشكل عام في المراكز النشطة للعديد من البروتينات ذات النشاط الأنزيمي.

المميزات

يقوم اللايسين ، باعتباره حمض أميني أساسي ، بوظائف متعددة كمغذيات دقيقة ، خاصة في البشر والحيوانات الأخرى ، ولكنه أيضًا مستقلب في كائنات مختلفة مثل البكتيريا والخميرة والنباتات والطحالب.

خصائص السلسلة الجانبية ، وتحديداً تلك الخاصة بالمجموعة الأمينية ε المرتبطة بالسلسلة الهيدروكربونية القادرة على تكوين روابط هيدروجينية ، تمنحها خصائص خاصة تجعلها مشاركًا في التفاعلات التحفيزية في أنواع مختلفة من الإنزيمات.

إنه مهم جدًا للنمو الطبيعي وإعادة بناء العضلات. بالإضافة إلى ذلك ، فهو جزيء طليعي للكارنيتين ، وهو مركب مركب في الكبد والدماغ والكلى مسؤول عن نقل الأحماض الدهنية إلى الميتوكوندريا لإنتاج الطاقة.

هذا الحمض الأميني ضروري أيضًا لتخليق وتكوين الكولاجين ، وهو بروتين مهم لنظام النسيج الضام في جسم الإنسان ، لذلك فهو يساهم في الحفاظ على بنية الجلد والعظام.

لها وظائف معترف بها تجريبيا في:

- حماية الأمعاء من المؤثرات المجهدة والتلوث بمسببات الأمراض البكتيرية والفيروسية ، إلخ.

- تقليل أعراض القلق المزمن

- تعزيز نمو الأطفال الذين يكبرون في ظل أنظمة غذائية منخفضة الجودة

التخليق الحيوي

لا يستطيع البشر والثدييات الأخرى تصنيع الحمض الأميني ليسين في الجسم الحي ولهذا السبب يجب عليهم الحصول عليه من البروتينات الحيوانية والنباتية التي يتم تناولها مع الطعام.

لقد تطور مساران مختلفان للتخليق الحيوي لليسين في العالم الطبيعي: أحدهما يستخدم من قبل البكتيريا والنباتات والفطريات "الأقل" ، والآخر يستخدمه الأوجلينيدات والفطريات "الأعلى".

التخليق الحيوي لليسين في النباتات ، وانخفاض الفطريات والبكتيريا

في هذه الكائنات الحية ، يتم الحصول على اللايسين من حمض الديامينوبيميليك من خلال مسار من 7 خطوات يبدأ من البيروفات والأسبارتات. بالنسبة للبكتيريا ، على سبيل المثال ، يتضمن هذا المسار إنتاج ليسين لأغراض (1) تخليق البروتين ، (2) تخليق ديامينوبيميلات ، و (3) تخليق ليسين الذي سيتم استخدامه في جدار خلية الببتيدوغليكان.

الأسبارتات ، في الكائنات الحية التي تقدم هذا المسار ، لا يؤدي فقط إلى ظهور ليسين ، ولكن يؤدي أيضًا إلى إنتاج الميثيونين والثريونين.

يتفرع المسار إلى أسبارتاتي semialdehyde لإنتاج ليسين وإلى الهوموسرين ، وهو مقدمة لثريونين وميثيونين.

التخليق الحيوي اللايسين في الفطريات العليا و euglenid

يحدث تخليق De novo lysine في الفطريات العالية والكائنات الدقيقة euglenid من خلال الوسيط L-α-aminoadipate ، والذي يتم تحويله عدة مرات بطرق مختلفة عن البكتيريا والنباتات.

يتكون المسار من 8 خطوات إنزيمية ، تتضمن 7 مواد وسيطة حرة. يحدث النصف الأول من المسار في الميتوكوندريا ويحقق تخليق α-aminoadipate. يحدث تحويل α-aminoadipate إلى L-lysine لاحقًا في العصارة الخلوية.

- تتكون الخطوة الأولى من المسار من تكثيف جزيئات α-ketoglutarate و acetyl-CoA بواسطة إنزيم homocitrate synthase ، الذي ينتج حمض homocytric.

- يتم تجفيف حمض Homocytric إلى حمض cis -homoaconitic ، والذي يتم تحويله بعد ذلك إلى حمض homoisocytric بواسطة إنزيم homoaconitase.

- يتأكسد حمض متجانسة الخلايا بواسطة نازعة هيدروجين السيترات المتجانسة ، وبالتالي تحقيق التكوين المؤقت للأوكسوجلوتارات ، الذي يفقد جزيء من ثاني أكسيد الكربون (CO2) وينتهي به كحمض ألفا كاتوديبيك.

- يتم نقل هذا المركب الأخير بواسطة عملية تعتمد على الغلوتامات بفضل تأثير إنزيم aminoadipate aminotransferase ، الذي ينتج حمض L-α-aminoadipic.

- يتم تقليل السلسلة الجانبية لحمض L-α-aminoadipic لتشكيل حمض L-α-aminoadipic-δ-semialdehyde عن طريق عمل اختزال aminoadipate ، وهو تفاعل يتطلب ATP و NADPH.

- يقوم اختزال ساكروبين بتحفيز تكثيف حمض L-α-aminoadipic---semialdehyde مع جزيء L-glutamate. بعد ذلك يتم تقليل الإيمينو والحصول على السكروبين.

- أخيرًا ، يتم "قطع" رابطة الكربون والنيتروجين في جزء الجلوتامات من السكرين بواسطة إنزيم نازعة هيدروجين السكاروبين ، مما ينتج عنه حمض L-lysine و α-ketoglutarate كمنتجات نهائية.

بدائل ليسين

جعلت الاختبارات والتحليلات التجريبية التي أجريت على الفئران في فترة النمو من الممكن توضيح أن ε- N -acetyl-lysine يمكن أن يحل محل اللايسين لدعم نمو النسل وهذا بفضل وجود إنزيم: ε-lysine acylase.

يحفز هذا الإنزيم التحلل المائي لـ ε- N -acetyl-lysine لإنتاج ليسين ، وهو يفعل ذلك بسرعة كبيرة وبكميات كبيرة.

انحلال

في جميع أنواع الثدييات ، يتم تحفيز الخطوة الأولى لتحلل اللايسين بواسطة إنزيم lysine-2-oxoglutarate reductase ، القادر على تحويل lysine و α-oxoglutarate إلى saccharopin ، وهو مشتق من الأحماض الأمينية الموجود في السوائل الفسيولوجية للحيوان والذي تم إثبات وجودهم في نهاية الستينيات.

يتم تحويل سوكروبين إلى α-aminoadipate δ-semialdehyde و glutamate عن طريق عمل إنزيم نازعة هيدروجين السكاروبين. إنزيم آخر قادر أيضًا على استخدام sacropin كركيزة لتحليله إلى ليسين و α-oxoglutarate مرة أخرى ، وهذا ما يعرف باسم saccharopin oxidoreductase.

السوكروبين ، أحد الوسائط الأيضية الرئيسية في تحلل اللايسين ، لديه معدل دوران مرتفع للغاية ، في ظل الظروف الفسيولوجية ، ولهذا السبب لا يتراكم في السوائل أو الأنسجة ، وهو ما تم إثباته من خلال الأنشطة العالية الموجودة. من نازعة هيدروجين السكاروبين.

ومع ذلك ، فإن كمية ونشاط الإنزيمات المشاركة في استقلاب اللايسين يعتمدان ، إلى حد كبير ، على الجوانب الجينية المختلفة لكل نوع معين ، حيث توجد اختلافات جوهرية وآليات تحكم أو تنظيم محددة.

"بيلة ساكاروبين"

هناك حالة مرضية تتعلق بالفقدان الغزير للأحماض الأمينية مثل اللايسين والسيترولين والحامض الأميني عن طريق البول وهذا ما يعرف ب "بيلة السكرياتين". السوكروبين هو أحد مشتقات الأحماض الأمينية في عملية التمثيل الغذائي لليسين الذي يتم إفرازه مع الأحماض الأمينية الثلاثة المذكورة في بول المرضى المصابين ببكتريا اللايسين.

تم اكتشاف السوكروبين في البداية في خميرة البيرة وهو مقدمة لليسين في هذه الكائنات الحية الدقيقة. في الكائنات حقيقية النواة الأخرى ، يتم إنتاج هذا المركب أثناء تحلل اللايسين في الميتوكوندريا في خلايا الكبد.

الأطعمة الغنية بالليسين

يتم الحصول على اللايسين من الأطعمة المستهلكة في النظام الغذائي ، ويحتاج الإنسان البالغ العادي إلى 0.8 جرام على الأقل منه يوميًا. يوجد في العديد من البروتينات من أصل حيواني ، وخاصة في اللحوم الحمراء مثل لحم البقر والضأن والدجاج.

توجد في الأسماك مثل التونة والسلمون ، وفي المأكولات البحرية مثل المحار والقريدس وبلح البحر. كما أنه موجود في البروتينات المكونة لمنتجات الألبان ومشتقاتها.

يوجد في الأطعمة النباتية في البطاطس والفلفل والكراث. يوجد أيضًا في الأفوكادو والخوخ والكمثرى. في البقوليات مثل الفاصوليا والحمص وفول الصويا. في بذور اليقطين وفي مكسرات المكاديميا وفي الكاجو (مجرد ، كاجو ، إلخ).

فوائد تناوله

يتم تضمين هذا الحمض الأميني في العديد من عقاقير صياغة التغذية ، أي معزولة عن المركبات الطبيعية ، وخاصة النباتات.

يتم استخدامه كمضاد للاختلاج وقد ثبت أيضًا فعاليته في منع تكاثر فيروس الهربس البسيط من النوع 1 (HSV-1) ، والذي يظهر عادة في أوقات الإجهاد ، عندما يكون جهاز المناعة مكتئبًا أو "ضعيفًا" على شكل بثور. أو الهربس على الشفاه.

تعود فعالية مكملات L-lysine في علاج قرح البرد إلى حقيقة أنها "تنافس" أو "تحجب" الأرجينين ، وهو بروتين آخر من الأحماض الأمينية ، وهو أمر ضروري لتكاثر HSV-1.

تم تحديد أن ليسين له أيضًا تأثيرات مضادة للقلق ، حيث يساعد على منع المستقبلات التي تشارك في الاستجابات لمحفزات الإجهاد المختلفة ، بالإضافة إلى المشاركة في خفض مستويات الكورتيزول ، "هرمون التوتر".

أشارت بعض الدراسات إلى أنه يمكن أن يكون مفيدًا في تثبيط نمو الأورام السرطانية ، وصحة العين ، والتحكم في ضغط الدم ، من بين أمور أخرى.

في الحيوانات

الإستراتيجية الشائعة لعلاج عدوى فيروس الهربس 1 في القطط هي مكملات اللايسين. ومع ذلك ، تؤكد بعض المنشورات العلمية أن هذا الحمض الأميني لا يحتوي ، في القطط ، على أي خصائص مضادة للفيروسات ، ولكنه يعمل عن طريق تقليل تركيز الأرجينين.

على صحة الرضع

أظهر تناول L-lysine التجريبي ، المضاف إلى حليب الأطفال خلال فترة الرضاعة ، أنه مفيد لاكتساب كتلة الجسم وتحفيز الشهية لدى الأطفال خلال المراحل الأولى من نمو ما بعد الولادة.

ومع ذلك ، فإن الزيادة في L-lysine يمكن أن تسبب إفرازات بولية مبالغ فيها للأحماض الأمينية ، سواء ذات الخصائص المحايدة أو الأساسية ، مما يؤدي إلى اختلال توازن الجسم.

يمكن أن تؤدي مكملات L-lysine الزائدة إلى تثبيط النمو والتأثيرات النسيجية الواضحة الأخرى في الأعضاء الرئيسية ، ربما بسبب فقدان الأحماض الأمينية مع البول.

في نفس الدراسة ، تبين أيضًا أن مكملات اللايسين تحسن الخصائص الغذائية للبروتينات النباتية المبتلعة.

أظهرت دراسات أخرى مماثلة أجريت على البالغين والأطفال من كلا الجنسين في غانا وسوريا وبنغلاديش ، الخصائص المفيدة لتناول ليسين في الحد من الإسهال عند الأطفال وبعض حالات الجهاز التنفسي المميتة لدى الرجال البالغين.

اضطرابات نقص اللايسين

يعتبر اللايسين ، مثله مثل جميع الأحماض الأمينية الأساسية وغير الأساسية ، ضروريًا للتركيب الصحيح للبروتينات الخلوية التي تساهم في تكوين أنظمة أعضاء الجسم.

يمكن أن يؤدي النقص الملحوظ في اللايسين في النظام الغذائي ، نظرًا لأنه حمض أميني أساسي لا ينتجه الجسم ، إلى ظهور أعراض القلق بوساطة السيروتونين ، بالإضافة إلى الإسهال المرتبط أيضًا بمستقبلات السيروتونين.

المراجع

1. Bol، S.، & Bunnik، EM (2015). مكملات اللايسين غير فعالة للوقاية من عدوى فيروس الهربس 1 في القطط أو علاجها: مراجعة منهجية. البحوث البيطرية BMC، 11 (1).
2. كارسون ، إن ، سكالي ، ب ، نيل ، دي ، وكاري ، آي (1968). بيلة سكرية: خطأ فطري حديث في استقلاب ليسين. الطبيعة ، 218 ، 679.
3. Colina R، J.، Díaz E، M.، Manzanilla M، L.، Araque M، H.، Martínez G، G.، Rossini V، M.، & Jerez-Timaure، N. (2015). تقييم مستويات اللايسين القابل للهضم في العلائق ذات كثافة الطاقة العالية لإنهاء الخنازير. مجلة MVZ قرطبة، 20 (2) ، 4522.
4. الزملاء ، BFCI ، ولويس ، MHR (1973). استقلاب اللايسين في الثدييات. مجلة الكيمياء الحيوية ، 136 ، 329-334.
5. Fornazier، RF، Azevedo، RA، Ferreira، RR، & Varisi، VA (2003). هدم ليسين: التدفق ، الدور الأيضي والتنظيم. المجلة البرازيلية لفسيولوجيا النبات ، 15 (1) ، 9-18.
6. Ghosh، S.، Smriga، M.، Vuvor، F.، Suri، D.، Mohammed، H.، Armah، SM، & Scrimshaw، NS (2010). تأثير مكملات اللايسين على الصحة والمراضة في موضوعات تنتمي إلى أسر فقيرة شبه حضرية في أكرا ، غانا. المجلة الأمريكية للتغذية السريرية ، 92 (4) ، 928-939.
7. هوتون ، كاليفورنيا ، بيروجيني ، ماساتشوستس ، وجيرارد ، جا (2007). تثبيط تخليق اللايسين الحيوي: إستراتيجية متطورة للمضادات الحيوية. الأنظمة الحيوية الجزيئية ، 3 (7) ، 458-465.
8. كالوجيروبولو ، D. ، LaFave ، L. ، Schweim ، K. ، Gannon ، MC ، & Nuttall ، FQ (2009). يقلل تناول اللايسين بشكل ملحوظ من استجابة الجلوكوز للجلوكوز المبتلع دون تغيير في استجابة الأنسولين. المجلة الأمريكية للتغذية السريرية ، 90 (2) ، 314-320.
9. Nagai، H.، & Takeshita، S. (1961). التأثير الغذائي لمكملات L-Lysine على نمو الرضع والأطفال. بيدياتريا جابونيكا ، 4 (8) ، 40-46.
10. أوبراين ، س. (2018). هيلثلاين. تم الاسترجاع في 4 سبتمبر 2019 من www.healthline.com/nutrition/lysine-benefits
11. Zabriskie ، TM ، & Jackson ، MD (2000). التخليق الحيوي لليسين والتمثيل الغذائي في الفطريات. تقارير المنتجات الطبيعية ، 17 (1) ، 85-97.