- الخصائص والهيكل
- ما هو الهيموجلوبين؟
- ما هو شكل جزيء الهيموجلوبين؟
- كيف تبدو مجموعة الهيم؟
- كيف يتم تشكيل أوكسي هيموغلوبين؟
- ما هو الحد الأقصى من الأكسجين الذي يمكن أن يحمله الهيموجلوبين؟
- منحنى ربط أوكسي هيموجلوبين
- المراجع
أو xyhemoglobin هو الاسم الذي يطلق على الهيموغلوبين عندما يرتبط بالأكسجين. الهيموجلوبين هو بروتين موجود داخل خلايا الدم الحمراء وتتمثل وظيفته الرئيسية في نقل الأكسجين من الرئتين إلى الأنسجة.
كانت الكائنات الحية الأولى وحيدة الخلية وعاشت في بيئة سائلة تتغذى منها وتخلصت من فضلاتها ، مثل بعض الكائنات الحية الموجودة اليوم. في ظل هذه الظروف ، يتم تحقيق هذه العمليات من خلال آليات انتشار بسيطة ، حيث أن جدار الخلية على اتصال وثيق مع الوسيط الذي يوفره.
منحنى تفكك Oxyhemoglobin (المصدر: Ratznium باللغة الإنجليزية Wikipedia تم تحميل الإصدارات اللاحقة بواسطة Aaronsharpe في en.wikipedia. عبر Wikimedia Commons)
إن تطور الكائنات الحية متعددة الخلايا المعقدة بشكل متزايد يعني أن الخلايا الداخلية ابتعدت بشكل كبير عن البيئة ، بحيث أصبحت آليات الانتشار كمصدر وحيد للإمداد غير كافية.
وبالتالي ، تم تطوير أنظمة متخصصة للحصول على العناصر الغذائية والغازات مثل الجهاز الهضمي والجهاز التنفسي ، وكذلك آليات النقل لتقريب هذه العناصر الغذائية والغازات من الخلية: نظام القلب والأوعية الدموية.
لإنتاج الطاقة على شكل جزيئات ATP ، تحتاج الخلايا إلى الأكسجين. نظرًا لأنه لا يمكن تخزين ATP ، يجب تصنيعه باستمرار ، مما يعني وجود طلب دائم على الأكسجين من قبل الخلايا.
ظهر الهيموجلوبين ، من الناحية التطورية ، كناقل للغاز "حل" مشكلة نقل الأكسجين من البيئة إلى الخلية.
الخصائص والهيكل
لمناقشة خصائص وبنية أوكسي هيموغلوبين ، من الضروري الرجوع إلى الهيموغلوبين ، لأن أوكسي هيموغلوبين ليس أكثر من هيموغلوبين مرتبط بالأكسجين. لذلك ، فيما يلي ، سيتم وصف الخصائص المشتركة للجزيء في وجود أو عدم وجود الغاز المعني.
ما هو الهيموجلوبين؟
يعد الهيموجلوبين ضروريًا لنقل الأكسجين إلى الأنسجة بالكمية والسرعة التي تضمنها هذه ، نظرًا لأن الأكسجين له قابلية منخفضة للذوبان في الدم بحيث لا يكفي نقله عن طريق الانتشار لتوفير احتياجات الأنسجة.
ما هو شكل جزيء الهيموجلوبين؟
الهيموجلوبين عبارة عن بروتين رباعي النواة (يحتوي على أربع وحدات فرعية) ، له شكل كروي وكتلة جزيئية 64 كيلو دالتون.
تشكل وحداتها الفرعية الأربع وحدة وظيفية واحدة ، حيث تؤثر كل واحدة بشكل متبادل على الأخرى. تتكون كل وحدة فرعية من سلسلة بولي ببتيد ، غلوبين ، ومجموعة صناعية ، مجموعة الهيم أو "الهيم" ، والتي تعمل كعامل مساعد ولا تتكون من أحماض أمينية ؛ أي أنه ليس بروتينًا في الطبيعة.
تم العثور على Globin في شكلين: alpha globin و beta globin. يتكون رباعي الهيموغلوبين من زوج من سلاسل ألفا غلوبين (من 141 حمض أميني) وزوج من سلاسل بيتا غلوبين (من 146 حمض أميني).
ترتبط كل سلسلة من سلاسل البولي ببتيد الأربعة بمجموعة الهيم ، والتي تحتوي في الوسط على ذرة حديد في حالة حديدية (Fe2 +).
كيف تبدو مجموعة الهيم؟
مجموعة الهيم عبارة عن حلقة بورفيرين تتكون من أربع حلقات بيرولية (مركبات عطرية حلقية غير متجانسة مع الصيغة C4H5N) مرتبطة بجسور الميثيل. يرتبط الحديد في الحالة الحديدية في المركز بالهيكل من خلال روابط النيتروجين المنسقة.
كل مجموعة هيم قادرة على الارتباط بجزيء أكسجين واحد ، لذلك كل جزيء هيموجلوبين يمكنه فقط ربط 4 جزيئات من الغاز.
يحتوي جسم الإنسان على ما يقرب من 2.5 × 1013 من كريات الدم الحمراء ، وهي خلايا الدم التي تصنع وتنقل الهيموجلوبين. تحتوي كل كريات الدم الحمراء على حوالي 280 مليون جزيء هيموجلوبين ، وبالتالي يمكنها حمل أكثر من مليار جزيء أكسجين.
كيف يتم تشكيل أوكسي هيموغلوبين؟
يتشكل أوكسي هيموجلوبين بعد اتحاد ذرة أكسجين لكل ذرة حديد في الحالة الحديدية الموجودة في كل مجموعة هيم من جزيء الهيموجلوبين.
يشير مصطلح أوكسي هيموغلوبين ، إذن ، إلى هيموجلوبين مؤكسج وغير مؤكسد كيميائيًا ، لأنه لا يفقد إلكترونًا عندما يتحد مع الأكسجين ويبقى الحديد في حالة حديدية.
ينتج الأوكسجين تغييراً في البنية الرباعية للجزيء ، أي تغيير في التشكل يمكن أن ينتقل من سلاسل الغلوبين إلى مجموعة الهيم والعكس صحيح.
ما هو الحد الأقصى من الأكسجين الذي يمكن أن يحمله الهيموجلوبين؟
يمكن للهيموغلوبين ، على الأكثر ، أن يربط أربعة جزيئات من الأكسجين في بنيته. إذا كان الحجم المولي للغازات المثالية هو 22.4 لتر / مول ، فإن مول واحد من الهيموجلوبين (64500 جم) سوف يرتبط بـ 89.6 لترًا من الأكسجين (4 مولات من O2 × 22.4 لتر / مول).
لذلك يجب أن يربط كل جرام من الهيموجلوبين 1.39 مل من O2 ليكون مشبعًا بنسبة 100٪ (89.6 لتر / 64500 جم × (1000 مل / لتر)).
من الناحية العملية ، تعطي اختبارات الدم نتائج أقل قليلاً ، حيث توجد كميات صغيرة من الميثيموغلوبين (الهيموغلوبين المؤكسد) والكاربوكسي هيموغلوبين (الهيموغلوبين + أول أكسيد الكربون (CO)) التي لا يمكنها ربط الأكسجين.
مع أخذ هذا في الاعتبار ، تنص قاعدة "Hüfner" على أن 1 جم من الهيموجلوبين في الدم له قدرة قصوى على ربط الأكسجين تبلغ 1.34 مل.
منحنى ربط أوكسي هيموجلوبين
يعتمد عدد جزيئات الأكسجين التي يمكن أن ترتبط بجزيء الهيموجلوبين على الضغط الجزئي للأكسجين أو PO2. في حالة عدم وجود الأكسجين ، يتم إزالة الأكسجين من الهيموجلوبين ، ولكن مع زيادة PO2 ، يزداد عدد الأكسجين الذي يرتبط بالهيموجلوبين.
تعتمد عملية ربط الأكسجين بالهيموجلوبين على الضغط الجزئي للأكسجين. عندما يتم رسمها ، تسمى النتيجة "منحنى أوكسي هيموغلوبين" ولها شكل "S" أو السيني المميز.
اعتمادًا على PO2 ، سيكون الهيموجلوبين أقل أو أكثر قدرة على "إطلاق" أو "توصيل" الأكسجين الذي يحمله ، بالإضافة إلى تحميله به.
على سبيل المثال ، في المنطقة بين 10 و 60 مم زئبق من الضغط ، يتم الحصول على الجزء الأكثر انحدارًا من المنحنى. في هذه الحالة ، يمكن أن يتخلى الهيموجلوبين بسهولة عن كميات كبيرة من O2. هذه هي الحالة التي تتحقق في الأنسجة.
عندما يكون PO2 بين 90 و 100 مم زئبق (12 إلى 13 كيلو باسكال) ، يكون الهيموجلوبين مشبعًا بنسبة 100٪ تقريبًا بـ O2 ؛ وعندما يكون PO2 الشرياني 60 مم زئبق (8 كيلو باسكال) ، فإن التشبع بـ O2 يظل مرتفعًا مثل 90٪.
هذه هي الظروف السائدة في الرئتين (الضغط بين 60 و 100 مم زئبق) ، وهذا هو الذي يسمح لجزيئات الهيموغلوبين الموجودة في كريات الدم الحمراء أن تشحن بالأكسجين.
يضمن هذا الشكل السيني الذي يرسم منحنى أوكسي هيموغلوبين أن هذا البروتين يتصرف كمحمل ممتاز للرئة ، وناقل فعال للغاية في الدم الشرياني ومتبرع ممتاز بـ O2 في الأنسجة ، بما يتناسب مع معدل الأيض المحلي. هذا هو عند الطلب.
المراجع
- فوكس ، سي (2006). طبعة فسيولوجيا الإنسان التاسعة (ص 501-502). مطبعة ماكجرو هيل ، نيويورك ، الولايات المتحدة الأمريكية.
- موراي ، آر كيه ، جرانر ، دي كيه ، مايز ، بنسلفانيا ، ورودويل ، فولكس فاجن (2014). الكيمياء الحيوية المصورة هاربر. ماكجرو هيل.
- رون ، دينار (1998). الكيمياء الحيوية (1989). بيرلينجتون ، نورث كارولينا: نيل باترسون للنشر (c) N. Lalioti ، CP Raptubeoulou ، A. Terzis ، A. Panagiotopoulos ، SP Perlepes ، E. Manessi-Zoupa ، J. Chem. Soc. Dalton Trans، 1327.
- روبرت م.بيرن ، ماثيو ن. ليفي. (2001) علم وظائف الأعضاء. (الطبعة الثالثة) Ediciones Harcourt، SA
- الغرب ، جي بي (1991). الأساس الفسيولوجي للممارسة الطبية. وليامز وويلكينز