الخيوط الدقيقة: الخصائص ، الهيكل ، الوظائف ، علم الأمراض - مادة الاحياء - 2025

تعد الخيوط الدقيقة أو خيوط الأكتين أحد المكونات الثلاثة الرئيسية للهيكل الخلوي للخلايا حقيقية النواة (الخيوط الدقيقة والأنابيب الدقيقة والخيوط الوسيطة) وتتكون من خيوط صغيرة من بروتين يسمى أكتين (بوليمرات أكتين).

في حقيقيات النوى ، يتم حفظ الجينات التي ترمز للخيوط الدقيقة للأكتين بشكل كبير في جميع الكائنات الحية ، وهذا هو السبب في أنها غالبًا ما تستخدم كواسمات جزيئية للدراسات من مختلف الأنواع.

صورة لخيوط الأكتين لخلية ملطخة (المصدر: Howard Vindin عبر ويكيميديا ​​كومنز)

يتم توزيع الميكروفيلامين في جميع أنحاء العصارة الخلوية ، ولكنها وفيرة بشكل خاص في المنطقة الواقعة أسفل غشاء البلازما ، حيث تشكل شبكة معقدة وترتبط ببروتينات خاصة أخرى لتشكيل الهيكل الخلوي.

يتم ترميز شبكات الميكروفيلمنت في سيتوبلازم خلايا الثدييات بواسطة اثنين من الجينات الستة الموصوفة للأكتين ، والتي تشارك في ديناميات الخيوط الدقيقة وحتى أنها مهمة جدًا أثناء تمايز الخلايا الجذعية.

يتفق العديد من المؤلفين على أن الخيوط الدقيقة هي البروتينات الأكثر تنوعًا وتنوعًا والأكثر أهمية في الهيكل الخلوي لمعظم الخلايا حقيقية النواة ، ومن المهم أن نتذكر أنها غير موجودة في الكائنات الحية الدقيقة بدائية النواة.

في هذا النوع من الخلايا ، من ناحية أخرى ، توجد خيوط متماثلة للخيوط الدقيقة ، ولكنها تتكون من بروتين آخر: بروتين MreB.

في الوقت الحاضر ، يُعتقد أن الجين الذي يشفر هذا البروتين هو جين أسلاف محتمل للأكتين في حقيقيات النوى. ومع ذلك ، فإن تجانس تسلسل الأحماض الأمينية التي يتكون منها بروتين MreB هو 15٪ فقط فيما يتعلق بتسلسل الأكتين.

نظرًا لكونها جزءًا أساسيًا من الهيكل الخلوي ، فإن أي خلل في النمط الظاهري في كل من الأنابيب الدقيقة والخيوط الوسيطة وخيوط الأكتين الدقيقة (الهيكل الخلوي) يمكن أن يسبب أمراضًا خلوية وجهازية مختلفة.

الخصائص والهيكل

تتكون الألياف الدقيقة من مونومرات بروتين عائلة الأكتين ، وهي بروتينات مقلصة وفيرة للغاية في الخلايا حقيقية النواة ، لأنها تشارك أيضًا في تقلص العضلات.

يبلغ قطر هذه الخيوط ما بين 5 و 7 نانومتر ، ولهذا تُعرف أيضًا باسم الخيوط الرقيقة وتتكون من شكلين من الأكتين: الشكل الكروي (G actin) والشكل الخيطي (F actin).

تُعرف البروتينات التي تشارك في الهيكل الخلوي باسم γ و actins ، في حين أن البروتينات التي تشارك في الانقباض هي عادة أكتين ألفا.

تعتمد نسبة الأكتين الكروي والأكتين الخيطي في العصارة الخلوية على الاحتياجات الخلوية ، نظرًا لأن الألياف الدقيقة عبارة عن هياكل متغيرة للغاية ومتعددة الاستخدامات ، والتي تنمو وتتقلص باستمرار عن طريق البلمرة وإزالة البلمرة.

G actin هو بروتين كروي صغير يتكون من 400 حمض أميني تقريبًا ويبلغ وزنه الجزيئي حوالي 43 كيلو دالتون.

يتم ترتيب مونومرات G-actin التي تتكون منها الألياف الدقيقة في شكل خيط حلزوني ، حيث يخضع كل منها للالتواء عند ارتباطه بالآتي.

يرتبط G actin بجزيء واحد من Ca وجزيء آخر من ATP ، مما يعمل على استقرار شكله الكروي ؛ بينما يتم الحصول على F-actin بعد التحلل المائي للفوسفات الطرفي لجزيء ATP إلى G-actin ، مما يساهم في البلمرة.

منظمة

يمكن تنظيم خيوط الأكتين في "حزم" أو "شبكات" لها وظائف مختلفة داخل الخلايا. تشكل الحزم هياكل متوازية مرتبطة بجسور متقاطعة صلبة إلى حد ما.

الشبكات ، من ناحية أخرى ، هي هياكل أكثر مرونة ، مثل الشبكات ثلاثية الأبعاد ذات خصائص المواد الهلامية شبه الصلبة.

هناك العديد من البروتينات التي ترتبط بخيوط الأكتين أو الخيوط الدقيقة والمعروفة باسم ABP (بروتينات ربط الأكتين) ، والتي لها مواقع محددة لها.

تسمح العديد من هذه البروتينات للخيوط الدقيقة بالتفاعل مع المكونين الآخرين للهيكل الخلوي: الأنابيب الدقيقة والخيوط الوسيطة ، وكذلك مع المكونات الأخرى الموجودة على الوجه الداخلي لغشاء البلازما.

تشمل البروتينات الأخرى التي تتفاعل معها الألياف الدقيقة الصفيحة النووية والسبكترين (في خلايا الدم الحمراء).

كيف تتشكل خيوط الأكتين؟

نظرًا لأن مونومرات الأكتين الكروية ترتبط دائمًا بنفس الطريقة ، موجهة في نفس الاتجاه ، فإن الخيوط الدقيقة لها قطبية محددة ، ذات نهايتين: واحدة "أكثر" وواحدة "أقل".

تعد قطبية هذه الخيوط مهمة للغاية ، لأنها تنمو بشكل أسرع في نهايتها الإيجابية ، حيث تتم إضافة مونومرات G-actin الجديدة.

تمثيل رسومي لتشكيل خيوط أكتين دقيقة (المصدر: عمل مشتق: Retama (نقاش) Thin_filament_formation.svg: Mikael Häggström عبر ويكيميديا ​​كومنز)

أول شيء يحدث أثناء بلمرة خيوط الأكتين هو عملية تعرف باسم "التنوي" ، والتي تتكون من اتحاد ثلاثة مونومرات من البروتين.

تتم إضافة مونومرات جديدة إلى هذا القص عند كلا الطرفين ، بحيث ينمو الفتيل. مونومرات G-actin قادرة على تحلل ATP مع كل ارتباط ، والذي له آثار على معدل البلمرة ، حيث تنفصل شقوق actin-ATP بصعوبة أكبر من شقوق الأكتين-ADP.

ATP ليس ضروريًا للبلمرة ولم يتم بعد توضيح الدور المحدد لتحللها المائي.

يعتبر بعض المؤلفين أنه نظرًا لأن أحداث بلمرة الأكتين يمكن عكسها بسرعة ، فإن ATP المرتبط بهذه العمليات يمكن أن يمثل ما يصل إلى 40 ٪ من إجمالي دوران الخلايا لهذا الجزيء النشط.

اللائحة

تعد كل من بلمرة خيوط الأكتين وإزالة البلمرة منها عمليات منظمة بدرجة عالية من خلال سلسلة من البروتينات المحددة المسؤولة عن إعادة تشكيل الخيوط.

من أمثلة البروتينات التي تنظم إزالة البلمرة عامل إزالة بلمرة الأكتين كوفيلين. بروتين آخر ، البروفيلين ، له وظيفة معاكسة ، لأنه يحفز ارتباط المونومرات (عن طريق تحفيز تبادل ADP لـ ATP).

المميزات

تتفاعل الألياف الدقيقة مع خيوط الميوسين المرتبطة ببروتينات الغشاء التي لها مجال في العصارة الخلوية وآخر في الجزء الخارجي للخلية ، وبالتالي تشارك في عمليات تنقل الخلية.

تتوسط هذه الألياف الدقيقة المرتبطة بغشاء البلازما استجابات خلوية مختلفة لفئات مختلفة من المحفزات. على سبيل المثال ، التصاق الخلايا في الأنسجة الظهارية مدفوع ببروتينات عبر الغشاء تعرف باسم الكاديرين ، والتي تتفاعل مع الأغشية الدقيقة لتجنيد عوامل الاستجابة.

تتفاعل خيوط الأكتين مع الخيوط الوسيطة لتسبب انتقال المحفزات خارج الخلية إلى المواقع الرئيسية مثل الريبوسومات والكروموسومات داخل النواة.

تمثيل الوظيفة الحركية داخل الخلايا لخيوط الأكتين الدقيقة (المصدر: Boumphreyfr عبر ويكيميديا ​​كومنز)

تتمثل الوظيفة الكلاسيكية والمدروسة جيدًا للألياف الدقيقة في قدرتها على تكوين "جسور" أو "قضبان" أو "طرق سريعة" لحركة بروتين الميوسين الأول الحركي ، القادر على تحميل حويصلات النقل من العضيات إلى الغشاء البلازما في المسارات الإفرازية.

تتفاعل الألياف الدقيقة أيضًا مع الميوسين II لإنشاء الحلقة المقلصة التي تتشكل أثناء التحلل الخلوي ، على وجه التحديد خلال المرحلة الأخيرة من انقسام الخلية التي يتم فيها فصل العصارة الخلوية عن الخلايا الجذعية والخلايا الوليدة.

بشكل عام ، تنظم الخيوط الدقيقة F-actin توزيع بعض العضيات مثل مجمع جولجي ، والشبكة الإندوبلازمية ، والميتوكوندريا. علاوة على ذلك ، يشاركون أيضًا في تحديد المواقع المكانية للـ mRNAs بحيث تتم قراءتها بواسطة الريبوسومات.

تشارك المجموعة الخلوية بأكملها من الميكروفيلامين ، خاصة تلك التي ترتبط ارتباطًا وثيقًا بغشاء البلازما ، في تكوين الأغشية المتموجة للخلايا التي لها حركة نشطة ثابتة.

كما أنها تشارك في تكوين الميكروفيلي والنتوءات الشائعة الأخرى على سطح العديد من الخلايا.

مثال على وظائف الكبد

تشارك الألياف الدقيقة في عملية إفراز العصارة الصفراوية في الخلايا الكبدية (خلايا الكبد) وأيضًا في الحركات التمعجية (الانقباض المنسق) للقنوات الكبدية.

إنها تساهم في تمايز مجالات غشاء البلازما بفضل ارتباطها بعناصر عصارية خلوية مختلفة والتحكم الذي تمارسه على تضاريس هذه العناصر داخل الخلايا.

الأمراض ذات الصلة

هناك عدد قليل من الأمراض المرتبطة بعيوب أولية في الهيكل أو بالبروتينات المنظمة والإنزيمات في تخليق الألياف الدقيقة ، على الرغم من حقيقة أن هذه تشارك بشكل مباشر في عدد كبير من الوظائف.

يرجع انخفاض معدل الإصابة بالأمراض والتشوهات في البنية الأولية للخيوط الدقيقة إلى حقيقة أن هناك ، بشكل عام ، جينات متعددة تقوم بترميز كل من الأكتين وبروتيناته التنظيمية ، وهي ظاهرة تُعرف باسم "التكرار الجيني".

أحد أكثر الأمراض التي تمت دراستها هو تزجيج البويضات على هيكلها الخلوي ، حيث لوحظ حدوث انقطاع في شبكة الخيوط الدقيقة القشرية ، وكذلك إزالة البلمرة وعدم تنظيم الأنابيب الدقيقة للمغزل الانقسامي.

بشكل عام ، يتسبب هذا التزجيج في تشتت الكروموسومات ، لأنه يؤدي إلى اضطراب في ضغط كل الكروماتين.

الخلايا التي لديها تنظيم أكبر ونسبة أكبر من الميكروفيلامين في هيكلها الخلوي هي خلايا العضلات المخططة ، لذلك ، ترتبط معظم الأمراض بخلل في الجهاز المقلص.

كما تم ربط الخيوط الدقيقة المعيبة أو غير النمطية بمرض العظام المعروف بمرض باجيت.

المراجع

1. Aguilar-Cuenca، R.، Llorente-González، C.، Vicente، C.، & Vicente-Manzanares، M. (2017). تحفز ديناميكيات الالتصاق المنسقة من الميكروفيلم هجرة خلية واحدة وتشكل الأنسجة بأكملها. F1000Research ، 6.
2. دوس ريميديوس ، سي جي ، تشابرا ، دي ، كيكيتش ، إم ، ديدوفا ، الرابع ، تسوباكيهارا ، إم ، بيري ، دي إيه ، ونوسورثي ، نيوجيرسي (2003). بروتينات رابطة الأكتين: تنظيم الألياف الدقيقة للهيكل الخلوي. المراجعات الفسيولوجية ، 83 (2) ، 433-473.
3. Guo، H.، Fauci، L.، Shelley، M.، & Kanso، E. (2018). ثبات في تزامن الميكروفيلامين المحفز. مجلة ميكانيكا الموائع ، 836 ، 304-323.
4. لانزا ، آر ، لانجر ، آر ، وفاكانتي ، جي بي (محرران). (2011). مبادئ هندسة الأنسجة. الصحافة الأكاديمية.
5. روبنز ، ج. (2017). أمراض الهيكل الخلوي: ديزمينوباثيس. في اعتلال عضلي القلب والعظام عند الأطفال والشباب (ص 173-192). الصحافة الأكاديمية.