و التروبوميوزين هو واحد من ثلاثة البروتينات التي تشكل جزءا من خيوط رقيقة في اللييفات العضلية من خلايا العضلات من الهيكل العظمي والعضلات المخططة من الفقاريات واللافقاريات بعض خلايا العضلات.
يرتبط بشكل أساسي بخيوط الأكتين في اللييفات العضلية العضلية ، ولكن هناك تقارير تشير إلى أنه على الرغم من أنه بدرجة أقل ، يمكن أيضًا أن يرتبط بخيوط الأكتين في الهيكل الخلوي للخلايا غير العضلية.
النموذج الذري لـ Tropomyocin (المصدر: Spid ~ commonswiki المفترض (بناءً على مطالبات حقوق النشر). عبر ويكيميديا كومنز)
تم عزله وبلورته لأول مرة بين عامي 1946 و 1948 ، باستخدام بروتوكولات مماثلة لتلك المستخدمة قبل سنوات للحصول على الأكتين والميوسين ، وهما البروتينان الأكثر وفرة في الخيوط العضلية.
في خلايا العضلات الهيكلية ، يشكل التروبوميوسين ، جنبًا إلى جنب مع التروبونين ، بروتينًا منظمًا ثنائيًا يعمل كمستشعر للكالسيوم ، حيث يتم عكس ارتباطه المثبط بألياف الأكتين بعد الارتباط بأيونات الكالسيوم التي يدخلون الخلية استجابة لمحفزات عصبية توجه الانكماش.
مميزات
في الخلايا الفقارية ، يوجد التروبوميوسين دائمًا كجزء من الخيوط الرفيعة في اللييفات العضلية العضلية ، في كل من العضلات الهيكلية والعضلات الملساء ، حيث يمارس وظائف تنظيمية.
وصف العلماء تروبوميوسين على أنه بروتين غير متماثل ، ومستقر تمامًا ضد الحرارة (قابل للحرارة) ، ويبدو أن بلمرته تعتمد على التركيز الأيوني للوسط الذي يوجد فيه.
إنه ينتمي إلى عائلة كبيرة ومعقدة من البروتينات الليفية والحلزونية الموزعة على نطاق واسع بين حقيقيات النوى. في الفقاريات ، يتم تصنيف التروبوميوسين إلى مجموعتين كبيرتين:
- تلك ذات الوزن الجزيئي العالي (بين 284-281 حمضًا أمينيًا).
- تلك ذات الوزن الجزيئي المنخفض (بين 245-251 من الأحماض الأمينية).
تحتوي جميع الأشكال الإسوية ، عند فحصها بشكل منفصل ، على عدد من بقايا الأحماض الأمينية التي هي مضاعف 40. هناك فرضيات أن كل من هذه "العناقيد" من الأحماض الأمينية تتفاعل مع مونومر G-actin عندما يتجمع كلا البروتينين. في خيوط رفيعة.
تحتوي الثدييات على ما لا يقل عن 20 شكلًا مختلفًا من الأشكال الإسوية من التروبوميوسين ، مشفرة بأربعة جينات يتم التعبير عنها من خلال محفزات بديلة ويتم معالجة منتجاتها (mRNA) عن طريق التضفير البديل ("الربط").
بعض هذه الأشكال الإسوية لها تعبير تفاضلي. العديد منها خاص بالأنسجة والمرحلة ، حيث يوجد بعضها في أنسجة عضلية محددة وقد يكون الأمر كذلك أنه يتم التعبير عنها فقط في وقت محدد من التطور.
بناء
التروبوميوسين هو بروتين ثنائى يتكون من حلزوني ألفا متعدد الببتيد ملفوفين ، أكثر أو أقل من 284 من بقايا الأحماض الأمينية لكل منهما ، بوزن جزيئي قريب من 70 كيلو دالتون وطوله أكثر من 400 نانومتر.
نظرًا لأنه يمكن أن يكون هناك العديد من الأشكال الإسوية ، يمكن أن يتكون هيكلها من جزيئين متطابقين أو جزيئين مختلفين ، وبالتالي تكوين بروتين متماثل أو بروتين مغاير ، على التوالي. هذه تختلف في "القوة" التي ترتبط بها لخيوط الأكتين.
توجد جزيئات التروبوميوسين ، الخيطية أيضًا في الشكل ، في مناطق "الأخدود" الموجودة بين سلاسل بوليمر G-actin التي تشكل خيوط F-actin من الخيوط الدقيقة. يصف بعض المؤلفين ارتباطهم بأنه "تكامل الشكل" بين كلا البروتينين.
يُنظر إلى تسلسل هذا البروتين على أنه "سلسلة" من heptapeptides المتكررة (7 أحماض أمينية) ، والتي تعزز خصائصها وخصائصها الفردية التغليف المستقر للولبتين اللتين تشكلان هيكلها ، والتي تتشكل بينها مواقع الربط. للأكتين.
يحدث الاتحاد بين ألياف التروبوميوسين والأكتين بشكل أساسي من خلال التفاعلات الكهروستاتيكية.
يتم حفظ الطرف N من التروبوميوسين بشكل كبير بين الأشكال الإسوية للعضلات المختلفة. لدرجة أن ثمانية من البقايا التسعة الأولى متطابقة من الإنسان إلى ذبابة الفاكهة (ذبابة الفاكهة) ، ويتم حفظ 18 من أول 20 بقايا طرفي N في جميع الفقاريات.
المميزات
يشكل التروبوميوسين والتروبونين ، كما نوقش سابقًا ، الثنائي التنظيمي لتقلص العضلات للألياف الهيكلية والقلبية في الفقاريات وبعض اللافقاريات.
التروبونين مركب بروتيني يتكون من ثلاث وحدات فرعية ، واحدة تستجيب للكالسيوم وترتبط به ، وأخرى ترتبط بالتروبوميوسين ، وأخرى ترتبط بخيوط الأكتين F.
يرتبط كل جزيء تروبوميوسين بمركب تروبونين الذي ينظم حركات الأول.
عندما يتم استرخاء العضلات ، يكون التروبوميوسين في طوبولوجيا خاصة تمنع مواقع ربط الميوسين في الأكتين ، مما يمنع الانكماش.
عندما يتم تحفيز ألياف العضلات بشكل كافٍ ، يزداد تركيز الكالسيوم داخل الخلايا ، مما يتسبب في حدوث تغيير في تكوين التروبونين المرتبط بالتروبوميوسين.
يؤدي التغيير المطابق في التروبونين أيضًا إلى حدوث تغيير في تكوين التروبوميوسين ، مما يؤدي إلى "إطلاق" مواقع ربط الفعل والميوسين ويسمح بحدوث تقلص اللييفات العضلية.
في الخلايا غير العضلية حيث يوجد ، يبدو أن تروبوميوسين يؤدي الوظائف الهيكلية أو في تنظيم مورفولوجيا الخلية والتنقل.
تروبوميوسين كمسبب للحساسية
تم التعرف على التروبوميوسين كواحد من أكثر بروتينات العضلات المسببة للحساسية وفرة في حالات الحساسية التي تسببها الأطعمة من أصل حيواني.
يوجد في العضلات والخلايا غير العضلية ، في كل من الفقاريات واللافقاريات. كشفت دراسات مختلفة أن ردود الفعل التحسسية التي تسببها القشريات مثل الجمبري وسرطان البحر والكركند هي نتيجة "الكشف" عن حواتمهم عن طريق الغلوبولين المناعي في مصل مرضى الحساسية الشديدة الحساسية.
يُعتقد أن هذا البروتين يتصرف كمسبب للحساسية عبر رد الفعل ، لأن المرضى الذين يعانون من الحساسية تجاه الجمبري ، على سبيل المثال ، لديهم أيضًا حساسية من القشريات والرخويات الأخرى التي لها خصائص مماثلة.
المراجع
- Ayuso، GRR، & Lehrer، SB (1999). تروبوميوسين: اللافقاريات للحساسية. المجلة الدولية للحساسية والمناعة ، 119 ، 247-258.
- دومينغيز ، ر. (2011). تروبوميوسين: تم الكشف عن منظر حارس البوابة لخيوط الأكتين. مجلة بيوفيزيائية ، 100 (4) ، 797-798.
- فرح ، سي ، وريناخ ، ف. (1995). مركب تروبونين وتنظيم تقلص العضلات. FASEB ، 9 ، 755-767.
- Phillips، GN، Fillers، JP، & Cohen، C. (1986). هيكل بلوري تروبوميوسين وتنظيم العضلات. مجلة البيولوجيا الجزيئية ، 192 ، 111 - 131.
- روس ، إم ، وبولينا ، و. (2006). علم الانسجة. نص وأطلس مع الخلية المرتبطة والبيولوجيا الجزيئية (الطبعة الخامسة). ليبينكوت ويليامز وويلكينز.