حلزون ألفا: الهيكل والأهمية الوظيفية - مادة الاحياء - 2025

و الحلزون ألفا هو هيكل الثانوي أبسط أن البروتين يمكن أن تعتمد في الفضاء وفقا لصلابة وحرية دوران الروابط بين بقايا الأحماض الأمينية لها.

يتميز بالشكل الحلزوني الذي يتم فيه ترتيب الأحماض الأمينية ، والتي تبدو وكأنها مرتبة حول محور طولي وهمي مع مجموعات R التي تواجه الجزء الخارجي منه.

رسم تخطيطي لهيكل ألفا الحلزون (أليخاندرو بورتو ، عبر ويكيميديا ​​كومنز)

تم وصف حلزونات ألفا لأول مرة في عام 1951 بواسطة Pauling et al. ، الذين استخدموا البيانات المتاحة عن المسافات بين الذرات وزوايا الروابط والمعلمات الهيكلية الأخرى للببتيدات والأحماض الأمينية للتنبؤ بالتكوينات الأكثر احتمالية التي يمكن أن تفترضها السلاسل. بولي ببتيدات.

نشأ وصف حلزون ألفا من البحث عن جميع الهياكل الممكنة في سلسلة الببتيد التي تم تثبيتها بواسطة روابط هيدروجينية ، حيث كانت البقايا متكافئة متكافئًا وكان تكوين كل منها مستويًا ، كما هو موضح في البيانات من صدى روابط الببتيد التي كانت متاحة حتى الآن.

هذا الهيكل الثانوي هو الأكثر شيوعًا بين البروتينات ، ويتم اعتماده بواسطة البروتينات القابلة للذوبان وبروتينات الغشاء المتكاملة. يُعتقد أن أكثر من 60٪ من البروتينات موجودة على شكل حلزون ألفا أو ورقة بيتا.

بناء

بشكل عام ، يحتوي كل منعطف من حلزون ألفا في المتوسط ​​على 3.6 من بقايا الأحماض الأمينية ، والتي يبلغ طولها حوالي 5.4 Å. ومع ذلك ، تختلف زوايا الدوران وأطوالها من بروتين إلى بروتين مع اعتماد صارم على تسلسل الأحماض الأمينية للبنية الأولية.

معظم حلزونات ألفا لها انعطاف إلى اليمين ، ولكن من المعروف الآن أن البروتينات ذات الحلزونات ألفا ذات المنعطفات اليسرى يمكن أن توجد. الشرط لحدوث أحدهما أو الآخر هو أن تكون جميع الأحماض الأمينية في نفس التكوين (L أو D) ، لأنها مسؤولة عن اتجاه الدوران.

يتم تثبيت هذه الأشكال الهيكلية المهمة لعالم البروتين بواسطة روابط الهيدروجين. تحدث هذه الروابط بين ذرة الهيدروجين المرتبطة بالنيتروجين الكهربية لرابطة الببتيد وذرة الأكسجين الكربوكسيل الكهربية للحمض الأميني بأربعة مواضع أخرى ، في المنطقة الطرفية N فيما يتعلق بنفسها.

كل منعطف من اللولب ، بدوره ، ينضم إلى التالي بواسطة روابط هيدروجينية ، وهي ضرورية لتحقيق الاستقرار الكلي للجزيء.

لا يمكن أن تشكل كل الببتيدات حلزونات ألفا مستقرة. يتم توفير ذلك من خلال السعة الجوهرية لكل حمض أميني في السلسلة لتشكيل الحلزونات ، والتي ترتبط ارتباطًا مباشرًا بالطبيعة الكيميائية والفيزيائية لمجموعات بدائلها R.

على سبيل المثال ، عند درجة حموضة معينة ، يمكن للعديد من المخلفات القطبية أن تكتسب نفس الشحنة ، لذلك لا يمكن وضعها على التوالي في اللولب لأن التنافر بينها قد يعني تشويهًا كبيرًا فيها.

يعد حجم الأحماض الأمينية وشكلها وموضعها من المحددات المهمة للاستقرار الحلزوني. بدون الذهاب إلى أبعد من ذلك ، يمكن أن يكون للمخلفات مثل Asn و Ser و Thr و Cys الموضوعة عن كثب داخل التسلسل تأثير سلبي على تكوين حلزون ألفا.

وبنفس الطريقة ، فإن الكراهية للماء والماء لقطاعات ألفا الحلزونية في ببتيد معين تعتمد حصريًا على هوية مجموعات R للأحماض الأمينية.

في بروتينات الغشاء المتكامل ، تزخر حلزونات ألفا بمخلفات ذات طابع كاره للماء ، وهو أمر ضروري للغاية لإدخال وتكوين الأجزاء بين ذيول قطبية من مكونات الفسفوليبيد.

من ناحية أخرى ، تحتوي البروتينات القابلة للذوبان على حلزونات ألفا غنية بالبقايا القطبية ، مما يجعل من الممكن التفاعل بشكل أفضل مع الوسط المائي الموجود في السيتوبلازم أو في الفراغات الخلالية.

الأهمية الوظيفية

الأشكال الحلزونية ألفا لها مجموعة واسعة من الوظائف البيولوجية. تلعب أنماط التفاعل المحددة بين الحلزونات دورًا مهمًا في وظيفة وتجميع وقلة القلة لكل من بروتينات الغشاء والبروتينات القابلة للذوبان.

هذه المجالات موجودة في العديد من عوامل النسخ ، وهي مهمة من وجهة نظر تنظيم التعبير الجيني. كما أنها موجودة في البروتينات ذات الصلة الهيكلية وفي بروتينات الغشاء التي لها وظائف نقل و / أو نقل إشارة من أنواع مختلفة.

فيما يلي بعض الأمثلة الكلاسيكية للبروتينات ذات الحلزونات ألفا:

الميوسين

الميوسين هو ATPase منشط الأكتين وهو مسؤول عن تقلص العضلات ومجموعة متنوعة من أشكال تنقل الخلايا. يتكون كل من الميوسينات العضلية وغير العضلية من منطقتين كرويتين أو "رؤوس" مرتبطة ببعضها بواسطة "ذيل" حلزوني طويل ألفا.

الكولاجين

يمثل الكولاجين ثلث محتوى البروتين الكلي في جسم الإنسان. إنه البروتين الأكثر وفرة في الفضاء خارج الخلية وميزته المميزة عبارة عن شكل هيكلي يتكون من ثلاثة خيوط متوازية مع تكوين حلزوني أعسر ، والتي تنضم لتشكل حلزون ثلاثي ذو إحساس dextrorotatory.

كيراتين

الكيراتين هي مجموعة من البروتينات المكونة للخيوط التي تنتجها بعض الخلايا الظهارية في الفقاريات. هم المكون الرئيسي للأظافر والشعر والمخالب وقشرة السلاحف والقرون والريش. يتكون جزء من هيكلها الليفي من مقاطع ألفا الحلزونية.

هيكلة الكيراتين (ملباتون ، من ويكيميديا ​​كومنز)

الهيموجلوبين

يحمل الهيموجلوبين الأكسجين الموجود في الدم. يتكون جزء globin من هذا البروتين الرباعي من حلزوني ألفا متطابقين من 141 وحدة بنائية لكل منهما ، وسلاسل بيتا من 146 وحدة بنائية لكل منهما.

بروتينات من نوع "إصبع الزنك"

تمتلك الكائنات حقيقية النواة ثروة كبيرة من بروتينات أصابع الزنك ، والتي تعمل لأغراض مختلفة: التعرف على الحمض النووي ، تغليف الحمض النووي الريبي ، تنشيط النسخ ، تنظيم موت الخلايا المبرمج ، طي البروتين ، إلخ. تحتوي العديد من بروتينات أصابع الزنك على حلزونات ألفا كمكون رئيسي في بنيتها وهي ضرورية لوظيفتها.

المراجع

1. Aurora، R.، Srinivasan، R.، & Rose، GD (1994). قواعد إنهاء a-alpha-Helix بواسطة Glycine. علم، 264 (5162) ، 1126-1130.
2. Blaber ، M. ، Zhang ، X. ، & Matthews ، B. (1993). الأساس الهيكلي لميل حمض ألفا الحلزون الأميني. العلوم، 260 (1) ، 1637-1640.
3. برينان ، آر جي ، وماثيوز ، بي دبليو (1989). عزر ربط الحمض النووي الحلزوني بدوره الحلزون. مجلة الكيمياء البيولوجية ، 264 (4) ، 1903-1906.
4. ايزنبرغ ، د. (2003). اكتشاف السمات الهيكلية للبروتينات alpha-helix و beta-sheet الرئيسي. بنس، 100 (20) ، 11207-11210. هوجينز ، ML (1957). هيكل ألفا كيراتين. كيمياء ، 43 ، 204-209.
5. كليمنت ، دبليو ، ويلينز ، آر ، ودويز ، ب. (1960). هيكل الميوجلوبين. الطبيعة ، 185 ، 422-427.
6. Laity ، JH ، Lee ، BM ، & Wright ، PE (2001). بروتينات أصابع الزنك: رؤى جديدة في التنوع الهيكلي والوظيفي. الرأي الحالي في علم الأحياء الإنشائي ، 11 (1) ، 39-46.
7. لوديش ، هـ ، بيرك ، أ ، كايزر ، كاليفورنيا ، كريجر ، إم ، بريتشر ، إيه ، بلوج ، هـ ،… مارتن ، ك. (2003). بيولوجيا الخلية الجزيئية (الطبعة الخامسة). فريمان ، دبليو إتش وشركاه.
8. لوكي ، م. (2008). البيولوجيا التركيبية الغشائية: مع الأسس البيوكيميائية والفيزيائية الحيوية. صحافة جامعة كامبرج. تم الاسترجاع من www.cambridge.org/9780521856553
9. McKay و MJ و Afrose و F. و Koeppe و RE و Greathouse و DV (2018). تشكيل الحلزون وثبات الأغشية. Biochimica et Biophysica Acta - الأغشية الحيوية ، 1860 (10) ، 2108-2117.
10. نيلسون ، DL ، & Cox ، MM (2009). مبادئ Lehninger للكيمياء الحيوية. إصدارات أوميغا (الطبعة الخامسة).
11. Pauling ، L. ، Corey ، RB ، & Branson ، HR (1951). بنية البروتينات: تكوينان حلزونيان مرتبطان بالهيدروجين لسلسلة البولي ببتيد. وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم بالولايات المتحدة الأمريكية ، 37 ، 205-211.
12. Perutz ، MF (1978). هيكل الهيموجلوبين والنقل التنفسي. Scientific American، 239 (6) ، 92-125.
13. شولتز ، جي إم ، وبالدوين ، آر إل (1992). آلية تكوين alpha-Helix بواسطة الببتيدات. المراجعة السنوية للفيزياء الحيوية والبنية الجزيئية الحيوية، 21 (1) ، 95-118.
14. شولدرز ، دكتوراه في الطب ، ورينز ، آر تي (2009). تركيبة الكولاجين واستقراره. المراجعة السنوية للكيمياء الحيوية ، 78 (1) ، 929-958.
15. سوبرامانيامز ، أ. ، جونز ، و. ك. ، جوليك ، ج. ، ونيومانلي ، ج. (1991). التنظيم الخاص بالأنسجة لمحفز الجينات الثقيلة سلسلة ألفا ميوسين في الفئران المعدلة وراثيا. مجلة الكيمياء البيولوجية ، 266 (36) ، 24613-24620.
16. وانج ، ب ، يانغ ، دبليو ، ماكيتريك ، جيه ، ومايرز ، مايرز (2016). الكيراتين: التركيب ، الخواص الميكانيكية ، التواجد في الكائنات الحية ، وجهود الاستنشاق الحيوي. التقدم في علم المواد. Elsevier Ltd.
17. Warrick، HM، & Spudich، J. a. (1987). هيكل ووظيفة الميوسين في حركة الخلية. المراجعة السنوية لبيولوجيا الخلية ، 3 ، 379-421.
18. Zhang، SQ، Kulp، DW، Schramm، CA، Mravic، M.، Samish، I.، & Degrado، WF (2015). الغشاء والبروتين القابل للذوبان اللولب الحلزوني التفاعلي: هندسة مماثلة عبر تفاعلات مختلفة. الهيكل ، 23 (3) ، 527-541