- مميزات
- في الثدييات
- في الخمائر
- في النباتات
- نتيجة الجمع بين الطريحة والنقيضة
- في الثدييات
- في الخمائر
- في البكتيريا
- المميزات
- المراجع
و مالتاز ، المعروف أيضا باسم α جلوكوزيد، حمض مالتاز والجلوكوز الانفرتيز، glucosidosucrasa، الليزوزومية α جلوكوزيد أو مالتاز-غلوكوأميلاز هو الإنزيم المسؤول عن التحلل من المالتوز في خلايا ظهارة الأمعاء خلال الخطوات النهائية لعملية الهضم من النشا.
إنه ينتمي إلى فئة hydrolase ، وتحديداً إلى الفئة الفرعية من glycosidases ، القادرة على كسر روابط α-glucosidic بين بقايا الجلوكوز (EC. 3.2.1.20). تجمع هذه الفئة العديد من الإنزيمات التي يتم توجيه خصوصيتها إلى التحلل المائي الخارجي للجليكوزيدات الطرفية المرتبطة بروابط α-1،4.
تفاعل مالتاز المحفز. يوجد على اليسار جزيء مالتوز وعلى اليمين جزيئات الجلوكوز الناتجة عن التحلل المائي (المصدر: Dapantazis.jpg عبر ويكيميديا كومنز)
بعض المالتاز قادرة على تحلل السكريات المائي ، ولكن بمعدل أبطأ بكثير. بشكل عام ، بعد عمل المالتاز ، يتم إطلاق بقايا α-D-glucose ، ومع ذلك ، يمكن أن تتحلل الإنزيمات من نفس الفئة الفرعية β-glucans ، وبالتالي إطلاق بقايا β-D-glucose.
تم إثبات وجود إنزيمات المالتاز في البداية في عام 1880 ، ومن المعروف الآن أنه ليس موجودًا فقط في الثدييات ، ولكن أيضًا في الكائنات الحية الدقيقة مثل الخميرة والبكتيريا ، وكذلك في العديد من النباتات والحبوب العليا.
مثال على أهمية نشاط هذه الإنزيمات يرتبط بـ Saccharomyces cerevisiae ، الكائن الدقيق المسؤول عن إنتاج الجعة والخبز ، والقادر على تحطيم المالتوز والمالتوتريوز بفضل حقيقة أنه يحتوي على إنزيمات المالتوز ، التي يتم استقلاب منتجاتها إلى منتجات. المخمرات المميزة لهذا الكائن الحي.
مميزات
في الثدييات
Maltase هو بروتين أمفيباثي مرتبط بغشاء خلايا فرشاة الأمعاء. ومن المعروف أيضًا أن isozyme المعروف باسم حمض maltase ، موجود في الجسيمات الحالة وقادر على التحلل المائي لأنواع مختلفة من روابط الجليكوسيد على ركائز مختلفة ، وليس فقط روابط المالتوز و α-1،4. يشترك كلا الإنزيمين في العديد من الخصائص الهيكلية.
يبلغ طول الإنزيم الليزوزومي حوالي 952 من الأحماض الأمينية ويتم معالجته بعد الترجمة عن طريق الارتباط بالجليكوزيل وإزالة الببتيدات في N- و C-termini.
أثبتت الدراسات التي أجريت على إنزيم من أمعاء الفئران والخنازير أن الإنزيم في هذه الحيوانات يتكون من وحدتين فرعيتين تختلفان عن بعضهما البعض من حيث بعض الخصائص الفيزيائية. تنشأ هاتان الوحدتان الفرعيتان من نفس سلائف عديد الببتيد المشقوق بروتينيًا.
على عكس الخنازير والجرذان ، لا يحتوي الإنزيم في البشر على وحدتين فرعيتين ، ولكنه ذو وزن جزيئي واحد مرتفع ومرتفع بالجليكوزيلات (بواسطة N- و O- glycosylation).
في الخمائر
يزن مالتاز الخميرة ، المشفر بواسطة جين MAL62 ، 68 كيلو دالتون وهو بروتين سيتوبلازمي موجود كمونومر ويتحلل طيفًا واسعًا من α-glucosides.
يوجد في الخميرة خمسة إنزيمات مشفرة في مناطق التيلومير لخمسة كروموسومات مختلفة. يشتمل كل موضع ترميز لجين MAL أيضًا على مركب جيني لجميع الجينات المشاركة في استقلاب المالتوز ، بما في ذلك البروتينات والبروتينات التنظيمية ، كما لو كانت أوبرا.
في النباتات
تبين أن الإنزيم الموجود في النباتات حساس لدرجات حرارة أعلى من 50 درجة مئوية وأن المالتاز يحدث بكميات كبيرة في الحبوب المنبثقة وغير النابتة.
علاوة على ذلك ، أثناء تحلل النشا ، يكون هذا الإنزيم خاصًا بالمالتوز ، لأنه لا يعمل على السكريات القليلة الأخرى ، ولكنه ينتهي دائمًا بتكوين الجلوكوز.
نتيجة الجمع بين الطريحة والنقيضة
في الثدييات
يتم تصنيع المالتاز المعوي البشري كسلسلة عديد ببتيد واحدة. تتم إضافة الكربوهيدرات الغنية بمخلفات المانوز بشكل مشترك بواسطة الارتباط بالجليكوزيل ، والذي يبدو أنه يحمي التسلسل من التحلل التحلل للبروتين.
أثبتت الدراسات التي أجريت على التكوّن الحيوي لهذا الإنزيم أنه يتم تجميعه كجزيء عالي الوزن الجزيئي في حالة "مرتبطة بالغشاء" للشبكة الإندوبلازمية ، وأنه تتم معالجته لاحقًا بواسطة إنزيمات البنكرياس و "إعادة غليكوزيلاته" في مجمع جولجي.
في الخمائر
يوجد في الخميرة خمسة إنزيمات مشفرة في مناطق التيلومير لخمسة كروموسومات مختلفة. يشتمل كل موضع ترميز جيني MAL أيضًا على مركب جيني من جميع الجينات المشاركة في استقلاب المالتوز ، بما في ذلك البروتينات والبروتينات التنظيمية.
في البكتيريا
يتشابه نظام استقلاب المالتوز في البكتيريا ، مثل الإشريكية القولونية ، إلى حد كبير مع نظام اللاكتوز ، خاصة في التنظيم الجيني للأوبون المسؤول عن تخليق البروتينات التنظيمية والناقلة والفعالة للأنزيم على الركيزة (مالتاز)).
المميزات
في معظم الكائنات الحية حيث تم الكشف عن وجود إنزيمات مثل المالتاز ، يلعب هذا الإنزيم نفس الدور: تحلل السكريات الثنائية مثل المالتوز من أجل الحصول على منتجات كربوهيدراتية قابلة للذوبان يسهل استقلابها.
في أمعاء الثدييات ، يلعب المالتاز دورًا رئيسيًا في الخطوات النهائية لتدهور النشا. تظهر أوجه القصور في هذا الإنزيم بشكل عام في حالات مثل النوع الثاني من تكوين الجليكوجين ، والذي يرتبط بتخزين الجليكوجين.
في البكتيريا والخمائر ، التفاعلات المحفزة بواسطة إنزيمات من هذا النوع تمثل مصدرًا مهمًا للطاقة في شكل جلوكوز يدخل في مسار التحلل ، لأغراض التخمير أم لا.
في النباتات ، يساهم المالتاز ، جنبًا إلى جنب مع الأميليز ، في تحلل السويداء في البذور "النائمة" ، والتي يتم تنشيطها بواسطة هرمونات الجبرلين ، وهي هرمونات تنظم نمو النبات ، كشرط أساسي للإنبات.
بالإضافة إلى ذلك ، تمتلك العديد من النباتات العابرة للنشا خلال النهار مالتاز معينة تساهم في تدهور المواد الوسيطة في عملية التمثيل الغذائي في الليل ، وقد تم العثور على البلاستيدات الخضراء لتكون مواقع تخزين المالتوز الرئيسية في هذه الكائنات.
المراجع
- Auricchio ، F. ، Bruni ، CB ، & Sica ، V. (1968). تنقية إضافية وتوصيف حمض a-Glucosidase. مجلة الكيمياء الحيوية ، 108 ، 161-167.
- دانيلسن ، إم ، سيوستروم ، إتش ، ونورين ، أو. (1983). التخليق الحيوي لبروتينات الأمعاء الدقيقة. مجلة الكيمياء الحيوية ، 210 ، 389-393.
- ديفيس ، واشنطن (1916). ثالثا. توزيع المالتاز في النباتات. وظيفة المالتاز في تحلل النشا وتأثيرها على نشاط الأميلوكلاستيك للمواد النباتية. مجلة الكيمياء الحيوية ، 10 (1) ، 31-48.
- اكسبسي. بوابة موارد المعلوماتية الحيوية. (و). تم الاسترجاع من enzyme.expasy.org
- Lu، Y.، Gehan، JP، & Sharkey، TD (2005). طول النهار والآثار اليومية على تحلل النشا والتمثيل الغذائي المالتوز. فسيولوجيا النبات ، 138 ، 2280-2291.
- Naims ، HY ، Sterchi ، EE ، & Lentze ، MJ (1988). الهيكل ، والتخليق الحيوي ، والجليكوزيل في الأمعاء الدقيقة للإنسان. مجلة الكيمياء البيولوجية ، 263 (36) ، 19709-19717.
- نيدلمان ، ر. (1991). السيطرة على تخليق المالتاز في الخميرة. علم الأحياء الدقيقة الجزيئي ، 5 (9) ، 2079-2084.
- لجنة التسمية التابعة للاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية والبيولوجيا الجزيئية (NC-IUBMB). (2019). تم الاسترجاع من qmul.ac.uk.
- Reuser، A.، Kroos، M.، Hermans، M.، Bijvoet، A.، Verbeet، M.، Van Diggelen، O.،… Ploeg، V. der. (تسعة وتسعون وخمسة وتسعون). النوع الثاني من داء الجليكوجين (عوز حمض المالتاز). العضلات والعصب 3 ، 61-69.
- سيمبسون ، جي ، ونايلور ، ج. (1962). دراسات السكون في بذور أفينا فاتوا. المجلة الكندية للنباتات ، 40 (13) ، 1659-1673.
- سورنسن ، إس ، نورين ، أو. ، ستوستروم ، إتش ، ودانييلسن ، إم. (1982). Amphiphilic Pig Intestinal Microvillus Maltase / Glucoamylase Structure and Specificity. المجلة الأوروبية للكيمياء الحيوية ، 126 ، 559-568.