- مميزات
- بناء
- الأميليز ألفا من الكائنات الحية الدقيقة
- المميزات
- الوظيفة الرئيسية في النباتات
- تطبيقات صناعية
- المراجع
إن إنزيم ألفا أميليز (α-amylase) عبارة عن مجموعة إنزيم amylolytic endo المسؤولة عن التحلل المائي للروابط α-1،4 بين مخلفات الجلوكوز التي تشتمل على أنواع مختلفة من الكربوهيدرات في الطبيعة.
المعروف بشكل منهجي باسم α-1،4-glucan 4-glucanohydroles له توزيع واسع ، لأنه موجود في الحيوانات والنباتات والكائنات الحية الدقيقة. في البشر ، على سبيل المثال ، الأميليز الموجودة في اللعاب وتلك التي يفرزها البنكرياس هي من نوع α-amylases.
هيكل المجال الطرفي C لأنزيم ألفا أميليز الحيواني (المصدر: جواهر سواميناثان وموظفو MSD في المعهد الأوروبي للمعلومات الحيوية عبر ويكيميديا كومنز)
كان كون ، في عام 1925 ، أول من صاغ مصطلح "α-amylase" استنادًا إلى حقيقة أن منتجات التحلل المائي التي تحفز هذه الإنزيمات لها تكوين α. في وقت لاحق ، في عام 1968 ، تقرر أن هذه تعمل بشكل تفضيلي على ركائز التكوين الهيكلي الخطي وغير المتفرعة.
مثل غيرها من الإنزيمات amylolytic ، فإن α-amylase مسؤولة عن التحلل المائي للنشا والجزيئات الأخرى ذات الصلة مثل الجليكوجين ، مما ينتج بوليمرات أصغر تتكون من وحدات الجلوكوز المتكررة.
بالإضافة إلى الوظائف الفسيولوجية التي يمتلكها هذا الإنزيم في الحيوانات والنباتات والكائنات الحية الدقيقة التي تعبر عنه ، تمثل α-amylase ، جنبًا إلى جنب مع الفئات الأخرى الموجودة من الأميليز ، 25٪ من الإنزيمات المستخدمة للأغراض الصناعية والتقنية الحيوية في السوق الحالي.
العديد من أنواع الفطريات والبكتيريا هي المصدر الرئيسي للحصول على α-amylases التي تستخدم بشكل متكرر في الصناعة والتجارب العلمية. ويرجع ذلك أساسًا إلى تعدد استخداماتها وسهولة الحصول عليها ومعالجتها البسيطة والتكاليف المنخفضة المتعلقة بإنتاجها.
مميزات
يمكن أن تحتوي α-amylases الموجودة في الطبيعة على نطاقات درجة حموضة مثالية مختلفة جدًا لوظائفها ؛ على سبيل المثال ، يتراوح المستوى الأمثل للأميليز الحيواني والنباتي بين 5.5 و 8.0 وحدات أس هيدروجيني ، لكن بعض البكتيريا والفطريات تحتوي على إنزيمات قلوية أكثر وأكثر حمضية.
تعمل الإنزيمات الموجودة في اللعاب والبنكرياس في الثدييات بشكل أفضل عند الأس الهيدروجيني القريب من 7 (محايد) بالإضافة إلى أنها تتطلب أيونات الكلوريد للوصول إلى أقصى نشاط إنزيمي وقادرة على الارتباط بأيونات الكالسيوم ثنائية التكافؤ.
يتم إنتاج كل من الإنزيمات الحيوانية ، اللعابية والبنكرياس ، في الكائنات الحية بواسطة آليات مستقلة تتضمن خلايا وغددًا معينة والتي ربما لا تكون مرتبطة بالأنزيمات الموجودة في مجرى الدم وتجاويف الجسم الأخرى.
يعتمد كل من درجة الحموضة ودرجة الحرارة المثلى لعمل هذه الإنزيمات بشكل كبير على فسيولوجيا الكائن الحي قيد الدراسة ، نظرًا لوجود كائنات دقيقة للغاية تنمو في ظروف خاصة جدًا فيما يتعلق بهذه والعديد من المعلمات الأخرى.
أخيرًا ، فيما يتعلق بتنظيم نشاطهم ، فإن السمة المشتركة بين إنزيمات مجموعة α-amylases هي أن هذه ، مثل الأميليز الأخرى ، يمكن تثبيطها بواسطة أيونات المعادن الثقيلة مثل الزئبق والنحاس ، الفضة والرصاص.
بناء
-amylase هو إنزيم متعدد المجالات له وزن جزيئي تقريبي في الحيوانات والنباتات يبلغ 50 كيلو دالتون ويتفق مؤلفون مختلفون على أن الإنزيمات التي تنتمي إلى هذه العائلة من إنزيمات glycohydrolase هي إنزيمات لها أكثر من عشرة مجالات هيكلية.
يتم الحفاظ على المجال المركزي أو المجال التحفيزي بدرجة عالية ويعرف باسم المجال A ، والذي يتكون من طية متناظرة من صفائح مطوية 8 β مرتبة في شكل "برميل" محاط بـ 8 حلزونات ألفا ، لذلك يمكن أيضًا أن يكون وجدت في الأدبيات مثل (β / α) 8 أو برميل نوع “TIM”.
من المهم أن نلاحظ أنه في نهاية الطرف C من الصفائح للمجال A توجد بقايا حمض أميني محفوظة تشارك في التحفيز وربط الركيزة وأن هذا المجال يقع في المنطقة الطرفية N للبروتين.
أحد المجالات الأخرى التي تمت دراستها لهذه الإنزيمات هو ما يسمى بالمجال B ، والذي يبرز بين الصفيحة المطوية β ولولب ألفا رقم 3 للمجال A. ويلعب هذا دورًا أساسيًا في ربط الركيزة والكالسيوم ثنائي التكافؤ.
تم وصف مجالات إضافية لأنزيمات α-amylase ، مثل المجالات C و D و F و G و H و I ، والتي تقع أمام أو خلف المجال A والتي لا تُعرف وظائفها تمامًا وتعتمد على الكائن الحي الذي يتم دراستها.
الأميليز ألفا من الكائنات الحية الدقيقة
يعتمد الوزن الجزيئي لـ α-amylases ، بالإضافة إلى الخصائص الكيميائية الحيوية والهيكلية الأخرى ، على الكائن الحي قيد الدراسة. وهكذا ، فإن إنزيمات ألفا-أميليز للعديد من الفطريات والبكتيريا لها أوزان منخفضة تصل إلى 10 كيلو دالتون وتصل إلى 210 كيلو دالتون.
غالبًا ما يرتبط الوزن الجزيئي المرتفع لبعض هذه الإنزيمات الميكروبية بوجود الجليكوزيلات ، على الرغم من ندرة ارتباط البروتينات بالجليكوزيل في البكتيريا.
المميزات
في الحيوانات ، تعتبر α-amylases مسؤولة عن الخطوات الأولى في عملية التمثيل الغذائي للنشا والجليكوجين ، لأنها مسؤولة عن تحللها المائي إلى أجزاء أصغر. أعضاء الجهاز الهضمي المسؤولة عن إنتاجه في الثدييات هي البنكرياس والغدد اللعابية.
بالإضافة إلى وظيفتها الأيضية الواضحة ، فإن إنتاج الأميلازات ألفا التي تنتجها الغدد اللعابية للعديد من الثدييات ، والتي يتم تنشيطها من خلال عمل النوربينفرين ، يعتبر من قبل العديد من المؤلفين علامة «نفسية بيولوجية» مهمة للتوتر في الجهاز العصبي المركزي.
كما أن لها وظائف ثانوية في صحة الفم ، حيث أن نشاطها يعمل في القضاء على بكتيريا الفم والوقاية من التصاقها بأسطح الفم.
الوظيفة الرئيسية في النباتات
في النباتات ، تلعب α-amylases دورًا أساسيًا في إنبات البذور ، لأنها الإنزيمات التي تحلل النشا الموجود في السويداء الذي يغذي الجنين بداخله ، وهي عملية يتم التحكم فيها بشكل أساسي بواسطة gibberellin ، وهو هرمون نباتي.
تطبيقات صناعية
الإنزيمات التي تنتمي إلى عائلة α-amylase لها تطبيقات متعددة في العديد من السياقات المختلفة: الصناعية والعلمية والتكنولوجيا الحيوية ، إلخ.
في صناعات معالجة النشا الكبيرة ، تُستخدم α-amylases بشكل شائع لإنتاج الجلوكوز والفركتوز ، وكذلك لإنتاج الخبز بقوام محسن وقدرة رفع أعلى.
في مجال التكنولوجيا الحيوية ، هناك اهتمام كبير بتحسين الإنزيمات المستخدمة تجاريًا ، من أجل تحسين استقرارها وأدائها في ظل ظروف مختلفة.
المراجع
- آير ، PV (2005). الأميليز وتطبيقاتها. المجلة الأفريقية للتكنولوجيا الحيوية ، 4 (13) ، 1525-1529.
- بيرنفيلد ، ب. (1960). الأميليز ، أ وب. في إنزيمات أيض الكربوهيدرات (المجلد الأول ، ص 149-158).
- Granger، DA، Kivlighan، KT، El، M.، Gordis، EB، & Stroud، LR (2007). اللعاب أميليز في البحوث السلوكية الحيوية. التطورات والتطبيقات الحديثة. آن. نيويورك أكاد. Sci.، 1098، 122–144.
- مونتيرو ، ب. ، وأوليفيرا ، ب. (2010). تطبيق أميليز الميكروبي في الصناعة - مراجعة. المجلة البرازيلية لعلم الأحياء الدقيقة ، 41 ، 850-861.
- ريدي ، إن إس ، نماجده ، إيه ، وراو ، كرس (2003). لمحة عامة عن عائلة α-amylase الميكروبية. المجلة الأفريقية للتكنولوجيا الحيوية ، 2 (12) ، 645-648.
- ملح ، دبليو ، وشينكر ، س. (1976). الأميليز- أهميته السريرية: مراجعة الأدب. الطب ، 55 (4) ، 269-289.
- Svensson، B.، & Macgregor، EA (2001). علاقة التسلسل والبنية بالخصوصية في عائلة إنزيمات الأميليز. Biochimica et Biophysica Acta ، 1546 ، 1-20.
- ثوما ، جا ، سبرادلين ، جي إي ، وديجيرت ، س. (1925). الأميلازات النباتية والحيوانية. آن. كيم ، 1 ، 115-189.