- مميزات
- خصائص الركيزة
- تصنيف
- الترتيب الحالي
- المميزات
- في الحيوانات
- في النباتات
- في الكائنات الحية الدقيقة
- الاستخدامات الصناعية
- المراجع
الأميليز هو المصطلح المستخدم لتحديد مجموعة مهمة من الإنزيمات المسؤولة عن التحلل المائي للروابط الجليكوسيدية بين جزيئات الجلوكوز الموجودة في الكربوهيدرات ، مثل النشا والكائنات الأخرى ذات الصلة ، والتي يتم تناولها في النظام الغذائي للعديد من الكائنات الحية.
يتم إنتاج هذا النوع من الإنزيم عن طريق البكتيريا والفطريات والحيوانات والنباتات ، حيث تحفز بشكل أساسي نفس التفاعلات ولها وظائف مختلفة ، تتعلق بشكل أساسي باستقلاب الطاقة.
تمثيل رسومي لأميليز ألفا من أصل حيواني (المصدر: جواهر سواميناثان وموظفو MSD في المعهد الأوروبي للمعلومات الحيوية عبر ويكيميديا كومنز)
يمكن اعتبار نواتج تفاعلات التحلل المائي للروابط الجليكوسيدية على أنها خاصية مميزة لكل نوع من أنواع إنزيم تحلل النشواني ، وهذا هو السبب في أن هذا غالبًا ما يكون معلمة مهمة لتصنيفها.
إن أهمية هذه الإنزيمات ، من منظور الإنسان ، ليست فيزيولوجية فقط ، لأن هذا النوع من الإنزيمات في الوقت الحالي له أهمية كبيرة في التكنولوجيا الحيوية في الإنتاج الصناعي للأغذية والورق والمنسوجات والسكريات وغيرها.
مصطلح "amylase" مشتق من الكلمة اليونانية "amylon" ، والتي تعني النشا ، وقد صاغها العالمان باين وبيرسوز عام 1833 ، اللذان درسا تفاعلات التحلل المائي لهذا الإنزيم على النشا.
مميزات
بعض الأميليز ذات طبيعة متعددة ، مثل البطاطا الحلوة β-amylase ، التي تتصرف مثل tetramer. ومع ذلك ، فإن الوزن الجزيئي التقريبي لمونومرات الأميلاز في حدود 50 كيلو دالتون.
بشكل عام ، تحتوي كل من الإنزيمات النباتية والحيوانية على تركيبة من الأحماض الأمينية "الشائعة" نسبيًا ولها أنشطة مثالية عند درجة الحموضة بين 5.5 و 8 وحدات (مع كون الأميليز الحيواني أكثر نشاطًا عند درجة حموضة أكثر حيادية).
الأميليز هي إنزيمات قادرة على التحلل المائي للروابط الجليكوسيدية لعدد كبير من السكريات ، وتنتج بشكل عام السكريات الثنائية ، لكنها غير قادرة على التحلل المائي مثل السليلوز.
خصائص الركيزة
يرجع سبب أهمية الأميليز في الطبيعة ، لا سيما في هضم الكربوهيدرات ، إلى الوجود المنتشر للركيزة الطبيعية (النشا) في أنسجة الخضروات "الأعلى" ، والتي تعمل كمصدر من الغذاء لأنواع متعددة من الحيوانات والكائنات الحية الدقيقة.
يتكون عديد السكاريد هذا ، بدوره ، من مركبين جزيئيين كبيرين يعرفان باسم أميلوز (غير قابل للذوبان) وأميلوبكتين (قابل للذوبان). تتكون شقوق الأميلوز من سلاسل خطية لبقايا الجلوكوز المرتبطة بسندات α-1،4 وتتحلل بواسطة α-amylases.
الأميلوبكتين مركب ذو وزن جزيئي مرتفع ، ويتكون من سلاسل متفرعة من مخلفات الجلوكوز المرتبطة بروابط α-1،4 ، والتي تدعم فروعها روابط α-1،6.
تصنيف
تصنف إنزيمات الأميليز وفقًا للموقع حيث تكون قادرة على تحطيم روابط الجليكوسيد مثل إندو أميليز أو إكسو أميليز. روابط التحلل المائي السابقة في المناطق الداخلية للكربوهيدرات ، في حين أن الأخيرة يمكن أن تحفز فقط التحلل المائي للبقايا في نهايات السكريات.
علاوة على ذلك ، يرتبط التصنيف التقليدي بالكيمياء الفراغية لمنتجات التفاعل الخاصة بهم ، لذلك يتم أيضًا تصنيف هذه البروتينات ذات النشاط الأنزيمي على أنها α-amylases أو β-amylases أو-amylases.
- إن α-amylases (α-1،4-glucan 4-glucan hydrolases) هي endoamylases تعمل على الروابط الداخلية لركائز التشكل الخطي والتي تحتوي منتجاتها على تكوين α وهي عبارة عن خليط من السكريات القليلة.
- الأميليز بيتا (α-1،4-glucan maltohydrolases) عبارة عن exoamylases للنبات يعمل على الروابط في الأطراف غير المختزلة للسكريات مثل النشا ومنتجاتها المائية هي بقايا β-maltose.
- أخيرًا ،-amylases هي فئة ثالثة من amylases تسمى أيضًا glucoamylases (α-1،4-glucan glucohydrolases) والتي ، مثل β-amylases ، عبارة عن exoamylases قادرة على إزالة وحدات الجلوكوز البسيطة من الأطراف غير المختزلة السكريات وعكس تكوينها.
يمكن للفئة الأخيرة من الإنزيمات أن تتحلل كل من α-1،4 و α ، 1-6 روابط ، وتحويل الركائز مثل النشا إلى D-glucose. في الحيوانات توجد بشكل رئيسي في أنسجة الكبد.
الترتيب الحالي
مع ظهور تقنيات التحليل البيوكيميائية الجديدة لكل من الإنزيمات وركائزها ومنتجاتها ، قرر بعض المؤلفين أن هناك ستة فئات على الأقل من إنزيمات الأميليز:
1-Endoamylases التي تحلل روابط α-1،4 الجلوكوزيدية والتي يمكن أن "تتجاوز" (تجاوز) روابط α-1.6. أمثلة على هذه المجموعة هي الأميليز ألفا.
2-Exoamylases القادرة على التحلل المائي α-1،4 ، والمنتجات الرئيسية منها هي بقايا المالتوز ولا يمكن "تخطي" روابط α-1،6. مثال على المجموعة هي الأميليز بيتا.
3-Exoamylases قادرة على التحلل المائي α-1،4 و α-1،6 روابط ، مثل amyloglucosidases (glucoamylases) وغيرها من exoamylases.
4-الأميلازات التي تتحلل فقط روابط الجلوكوزيد α-1.6. في هذه المجموعة يتم "نزع الامتياز" الإنزيمات وغيرها المعروفة باسم pullulanases.
5-الأميليز مثل α-glucosidases ، التي تتحلل بشكل مائي α-1،4 روابط من السكريات الصغيرة التي تنتج عن عمل إنزيمات أخرى على ركائز مثل الأميلوز أو الأميلوبكتين.
6-الإنزيمات التي تحلل النشا إلى البوليمرات الحلقية غير المختزلة من بقايا D-glucosidic المعروفة باسم cyclodextrins ، مثل بعض الأميلازات البكتيرية.
المميزات
العديد من الوظائف التي تُنسب إلى الإنزيمات ذات نشاط الأميليز ، ليس فقط من وجهة النظر الطبيعية أو الفسيولوجية ، ولكن أيضًا من وجهة النظر التجارية والصناعية ، المرتبطة مباشرة بالإنسان.
في الحيوانات
توجد الأميليز في الحيوانات بشكل أساسي في اللعاب والكبد والبنكرياس ، حيث تتوسط في تحلل السكريات المختلفة المستهلكة في النظام الغذائي (من أصل حيواني (الجليكوجين) أو الخضار (النشويات)).
يتم استخدام α-amylase الموجود في اللعاب كمؤشر على الحالة الفسيولوجية للغدد اللعابية ، حيث أنه يشكل أكثر من 40٪ من إنتاج البروتين في هذه الغدد.
في حجرة الفم ، يكون هذا الإنزيم مسؤولاً عن "الهضم المسبق" للنشا ، وإنتاج بقايا المالتوز ، والمالتوتريوز ، والدكسترين.
في النباتات
في النباتات ، النشا عبارة عن عديد السكاريد الاحتياطي وله العديد من الوظائف الهامة ، بوساطة إنزيمات الأميليز. من بينها يمكننا تسليط الضوء على:
- إنبات بذور الحبوب عن طريق هضم طبقة aleurone.
- تدهور المواد الاحتياطية لاكتساب الطاقة على شكل ATP.
في الكائنات الحية الدقيقة
تستخدم العديد من الكائنات الحية الدقيقة الأميليز للحصول على الكربون والطاقة من مصادر مختلفة من السكريات. في الصناعة ، يتم استغلال هذه الكائنات الدقيقة لإنتاج هذه الإنزيمات على نطاق واسع ، والتي تعمل على تلبية المتطلبات التجارية المختلفة للإنسان.
الاستخدامات الصناعية
في الصناعة ، تُستخدم الأميليز لأغراض مختلفة ، بما في ذلك تصنيع المالتوز ، وشراب الفركتوز العالي ، وخلائط قليل السكاريد ، والدكسترينات ، إلخ.
كما أنها تُستخدم للتخمير الكحولي المباشر للنشا وتحويله إلى إيثانول في صناعة التخمير ، ولاستخدام مياه الصرف الناتجة أثناء معالجة الأطعمة النباتية كمصدر غذائي لنمو الكائنات الحية الدقيقة ، على سبيل المثال.
المراجع
- آير ، PV (2005). الأميليز وتطبيقاتها. المجلة الأفريقية للتكنولوجيا الحيوية ، 4 (13) ، 1525-1529.
- Azcón-Bieto، J.، & Talón، M. (2008). أساسيات فسيولوجيا النبات (الطبعة الثانية). مدريد: McGraw-Hill Interamericana of Spain.
- Del Vigna، P.، Trinidade، A.، Naval، M.، Soares، A.، & Reis، L. (2008). تكوين اللعاب ووظائفه: مراجعة شاملة. مجلة ممارسة طب الأسنان المعاصرة ، 9 (3) ، 72-80.
- نايدو ، ماساتشوستس ، وسارانراج ، ب. (2013). الأميليز الجرثومي: مراجعة. المجلة الدولية للأرشيفات الصيدلانية والبيولوجية ، 4 (2) ، 274-287.
- ملح ، دبليو ، وشينكر ، س. (1976). الأميليز- أهميته السريرية: مراجعة الأدب. الطب ، 55 (4) ، 269-289.
- سارانراج ، ب ، وستيلا ، د. (2013). الأميليز الفطري - مراجعة. المجلة الدولية للبحوث الميكروبيولوجية ، 4 (2) ، 203-211.
- سولومون ، إي ، بيرج ، إل ، ومارتن ، د. (1999). علم الأحياء (الطبعة الخامسة). فيلادلفيا ، بنسلفانيا: Saunders College Publishing.
- ثوما ، جا ، سبرادلين ، جي إي ، وديجيرت ، س. (1925). الأميلازات النباتية والحيوانية. آن. كيم ، 1 ، 115-189.