و البروتينات الليفية ، المعروف أيضا باسم scleroproteins، هي فئة من البروتينات التي هي المكونات الهيكلية الهامة في أي خلية حية. يعد الكولاجين أو الإيلاستين أو الكيراتين أو الفيبروين أمثلة على هذا النوع من البروتين.
أنها تؤدي وظائف متنوعة ومعقدة للغاية. الأهم من ذلك هو الحماية (مثل أشواك النيص) أو الدعم (مثل الذي يوفر للعناكب الشبكة التي تنسجها بنفسها والتي تبقيها معلقة).
بنية متكررة من الحرير فيبروين ، وهو بروتين ليفي (المصدر: سبونك عبر ويكيميديا كومنز)
تتكون البروتينات الليفية من سلاسل بولي ببتيد ممتدة بالكامل ، والتي يتم تنظيمها في نوع من "الألياف" أو "الحبل" ذي المقاومة الكبيرة. هذه البروتينات قوية ميكانيكيا جدا وغير قابلة للذوبان في الماء.
بالنسبة للجزء الأكبر ، فإن مكونات البروتينات الليفية عبارة عن بوليمرات من الأحماض الأمينية المتكررة على التوالي.
لقد حاولت البشرية إعادة تكوين خصائص البروتينات الليفية باستخدام أدوات التكنولوجيا الحيوية المختلفة ، ومع ذلك ، فإن توضيح ترتيب كل حمض أميني في سلسلة البولي ببتيد ليس بالأمر السهل.
بناء
البروتينات الليفية لها تركيبة بسيطة نسبيًا في بنيتها. تتكون بشكل عام من ثلاثة أو أربعة أحماض أمينية مرتبطة ببعضها البعض ، والتي تتكرر عدة مرات.
بمعنى ، إذا كان البروتين يتكون من أحماض أمينية مثل ليسين ، أرجينين ، وتريبتوفان ، فإن الحمض الأميني التالي لربط التربتوفان سيكون مرة أخرى ليسين ، يليه أرجينين وجزيء تريبتوفان آخر ، وهكذا.
هناك بروتينات ليفية تحتوي على أشكال من الأحماض الأمينية متباعدة بين اثنين أو ثلاثة أحماض أمينية مختلفة بصرف النظر عن الأشكال المتكررة لتسلسلها ، وفي البروتينات الأخرى ، يمكن أن يكون تسلسل الأحماض الأمينية متغيرًا بدرجة عالية ، 10 أو 15 حمضًا أمينيًا مختلفًا.
تم تمييز تراكيب العديد من البروتينات الليفية بتقنيات علم البلورات بالأشعة السينية وطرق الرنين المغناطيسي النووي. بفضل هذا ، تم تفصيل البروتينات الليفية الشكل ، الأنبوبية ، الصفائحية ، الحلزونية ، على شكل "قمع" ، إلخ.
يشكل كل عديد ببتيد متكرر فريد من نوعه حبلاً وكل خصلة هي واحدة من مئات الوحدات التي تشكل البنية التحتية البالغة "للبروتين الليفي". بشكل عام ، يتم ترتيب كل خيوط حلزونية بالنسبة لبعضها البعض.
المميزات
نظرًا لشبكة الألياف التي تشكل البروتينات الليفية ، فإن وظائفها الرئيسية تتكون من العمل كمواد هيكلية لدعم ومقاومة وحماية أنسجة الكائنات الحية المختلفة.
يمكن للهياكل الواقية المكونة من البروتينات الليفية أن تحمي الأعضاء الحيوية للفقاريات من الصدمات الميكانيكية أو الظروف الجوية السيئة أو هجوم الحيوانات المفترسة.
مستوى تخصص البروتينات الليفية فريد من نوعه في المملكة الحيوانية. شبكة العنكبوت ، على سبيل المثال ، هي نسيج دعم أساسي لطريقة الحياة التي تقودها العناكب. هذه المادة لها قوة ومرونة فريدة.
لدرجة أن العديد من المواد الاصطناعية في الوقت الحاضر تحاول إعادة إنشاء المرونة والمقاومة لشبكة العنكبوت ، حتى باستخدام الكائنات الحية المعدلة وراثيًا لتجميع هذه المواد باستخدام أدوات التكنولوجيا الحيوية. ومع ذلك ، تجدر الإشارة إلى أن النجاح المتوقع لم يتحقق بعد.
من الخصائص المهمة التي تمتلكها البروتينات الليفية أنها تسمح بالاتصال بين الأنسجة المختلفة للحيوانات الفقارية.
بالإضافة إلى ذلك ، تسمح الخصائص المتعددة لهذه البروتينات للكائنات الحية بتكوين مواد تجمع بين القوة والمرونة. هذا ، في كثير من الحالات ، هو ما يشكل المكونات الأساسية لحركة العضلات في الفقاريات.
مثال على البروتين الليفي
الكولاجين
إنه بروتين من أصل حيواني وربما يكون أحد أكثر البروتينات وفرة في جسم الحيوانات الفقارية ، لأنه يشكل معظم الأنسجة الضامة. يتميز الكولاجين بخصائصه القوية والقابلة للتمدد وغير القابلة للذوبان والخاملة كيميائيًا.
التركيب الجزيئي للكولاجين ، وهو بروتين ليفي من أصل حيواني (المصدر: نيفيت ديلمن عبر ويكيميديا كومنز)
يتكون بشكل رئيسي من الجلد والقرنية والأقراص الفقرية والأوتار والأوعية الدموية. تتكون ألياف الكولاجين من حلزون ثلاثي متوازي يمثل ما يقرب من ثلث الحمض الأميني جلايسين.
يشكل هذا البروتين بنى تعرف باسم "ألياف الكولاجين الدقيقة" ، والتي تتكون من اتحاد عدة حلزونات كولاجين ثلاثية معًا.
الإيلاستين
مثل الكولاجين ، الإيلاستين هو بروتين جزء من النسيج الضام. ومع ذلك ، على عكس الأول ، فإنه يوفر مرونة للأنسجة ، بدلاً من المقاومة.
تتكون ألياف الإيلاستين من الأحماض الأمينية فالين والبرولين والجليسين. هذه الأحماض الأمينية شديدة الكراهية للماء وقد تم تحديد أن مرونة هذا البروتين الليفي ترجع إلى التفاعلات الكهروستاتيكية داخل هيكلها.
الإيلاستين وفير في الأنسجة التي تتعرض بشكل مكثف لدورات التمدد والاسترخاء. يوجد في الفقاريات في الشرايين والأربطة والرئتين والجلد.
كيراتين
الكيراتين هو بروتين يوجد في الغالب في طبقة الأديم الظاهر للحيوانات الفقارية. يشكل هذا البروتين تراكيب مهمة مثل الشعر والأظافر والأشواك والريش والقرون وغيرها.
يمكن أن يتكون الكيراتين من α-keratin أو β-keratin. بيتا-كيراتين أكثر صلابة من بيتا-كيراتين. هذا لأن α-keratin يتكون من α-helices ، وهي غنية بحمض amino cysteine ، الذي لديه القدرة على تكوين جسور ثاني كبريتيد مع أحماض أمينية أخرى متساوية.
من ناحية أخرى ، في β-keratin ، يتكون بنسبة أكبر من الأحماض الأمينية القطبية والقطبية ، والتي يمكن أن تشكل روابط هيدروجينية ويتم تنظيمها في صفائح مطوية. هذا يعني أن هيكلها أقل مقاومة.
فيبروين
هذا هو البروتين الذي يتكون منه نسيج العنكبوت والخيوط التي تنتجها دودة القز. تتكون هذه الخيوط في الغالب من الأحماض الأمينية الجلايسين والسيرين والألانين.
هياكل هذه البروتينات عبارة عن صفائح منظمة بشكل عكسي موازٍ لاتجاه الفتيل. تمنحه هذه الخاصية مقاومة ومرونة وقدرة قليلة على التمدد.
الفيبروين ضعيف الذوبان في الماء ويعود الفضل في مرونته الكبيرة إلى الصلابة الكبيرة التي يمنحها اتحاد الأحماض الأمينية في هيكله الأساسي وجسور Vander Waals ، التي تتشكل بين المجموعات الثانوية من الأحماض الأمينية.
المراجع
- بيلي ، ك. (1948). البروتينات الليفية كمكونات للأنظمة البيولوجية. النشرة الطبية البريطانية ، 5 (4-5) ، 338-341.
- هوجينز ، ML (1943). هيكل البروتينات الليفية. مراجعات كيميائية، 32 (2) ، 195-218.
- كابلان ، دل (1998). البروتينات الليفية - الحرير كنظام نموذجي. تدهور البوليمر واستقراره ، 59 (1-3) ، 25-32.
- Parry ، DA ، & Creamer ، LK (1979). البروتينات الليفية والجوانب العلمية والصناعية والطبية. في المؤتمر الدولي حول البروتينات الليفية 1979: جامعة ماسي). الصحافة الأكاديمية.
- باري ، دا ، & سكوير ، جي إم (2005) البروتينات الليفية: الكشف عن جوانب هيكلية ووظيفية جديدة. في التقدم في كيمياء البروتين (المجلد 70 ، الصفحات 1-10). الصحافة الأكاديمية.
- شميت ، فو (1968). البروتينات الليفية - العضيات العصبية. وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم بالولايات المتحدة الأمريكية ، 60 (4) ، 1092.
- وانج إكس ، كيم ، إتش جي ، وونغ ، سي ، فيباري ، سي ، ماتسوموتو ، إيه ، وكابلان ، دي إل (٢٠٠٦). البروتينات الليفية وهندسة الأنسجة. المواد اليوم ، 9 (12) ، 44-53.