و SSB البروتينات أو البروتينات الحمض النووي ملزم فرقة واحدة (من الإنجليزية " الصورة الفخذ الصورة DNA trand ب inding البروتينات") هي البروتينات استقرار المسؤولة وحمايتها والحفاظ عابر الفرقة DNA واحدة تم الحصول عليها من فصل الحمض النووي على الوجهين الفرقة بعمل بروتينات هيليكاز.
تتم حماية المعلومات الجينية للكائن الحي وترميزها في شكل DNA مزدوج النطاق. من أجل ترجمتها وتكرارها ، يجب أن تكون مفكوكة وغير متزاوجة ، وفي هذه العملية تشارك بروتينات SSB.
32 كيلو دالتون (RPA32) جزء من بروتين متماثل وحدة فرعية (المصدر: جواهر سواميناثان وموظفو MSD في المعهد الأوروبي للمعلومات الحيوية عبر ويكيميديا كومنز)
ترتبط هذه البروتينات بشكل تعاوني مع مونومرات مختلفة أخرى تشارك في استقرارها مع الحمض النووي وتوجد في كل من بدائيات النوى وحقيقيات النوى.
كانت بروتينات Escherichia coli SSB (EcSSB) هي أول بروتينات من هذا النوع يتم وصفها. تم تمييزها وظيفيًا وبنيويًا ومنذ اكتشافها تم استخدامها كنموذج دراسة لهذه الفئة من البروتينات.
تمتلك الكائنات حقيقية النواة بروتينات مشابهة لبروتينات البكتيريا SSB ، ولكن في حقيقيات النوى تُعرف ببروتينات RPA أو بروتينات النسخ A (Replication Protein A) والتي تشبه وظيفيًا SSBs.
منذ اكتشافه ، تم استخدام النمذجة الحاسوبية الكيميائية الحيوية الوظيفية لدراسة التفاعلات بين بروتينات SSB والحمض النووي أحادي السلسلة من أجل توضيح دورها في العمليات الأساسية لجينوم الكائنات الحية المختلفة.
مميزات
توجد هذه الأنواع من البروتينات في جميع ممالك الحياة ، وعلى الرغم من أنها تشترك في نفس الخصائص الوظيفية ، إلا أنها مختلفة هيكليًا ، لا سيما من حيث التغييرات التوافقية ، والتي يبدو أنها خاصة بكل نوع من أنواع بروتين SSB.
تم العثور على كل هذه البروتينات تشترك في مجال محفوظ يشارك في ربط الحمض النووي أحادي النطاق والمعروف باسم مجال ربط قليل النوكليوتيد / قليل السكاريد (الموجود في الأدبيات كمجال OB).
تتميز بروتينات SSB الخاصة بالبكتيريا المحبة للحرارة مثل Thermus aquaticus بخصائص رائعة ، حيث تحتوي على مجالين OB في كل وحدة فرعية ، بينما تحتوي معظم البكتيريا على واحد فقط من هذه في كل وحدة فرعية.
ترتبط معظم بروتينات SSB بشكل غير محدد بالحمض النووي أحادي النطاق. ومع ذلك ، فإن ارتباط كل SSB يعتمد على هيكله ، ودرجة التعاون ، ومستوى قلة القلة ، والظروف البيئية المختلفة.
إن تركيز أيونات المغنيسيوم ثنائية التكافؤ ، وتركيز الأملاح ، ودرجة الحموضة ، ودرجة الحرارة ، ووجود البولي أمينات ، والسبيرميدين والسبيرمين ، هي بعض الظروف البيئية التي تمت دراستها في المختبر والتي تؤثر بشكل كبير على نشاط بروتينات SSB.
بناء
تمتلك البكتيريا بروتينات SSB متجانسة رباعي النواة ، وكل وحدة فرعية تمتلك مجال ربط OB واحد. في المقابل ، فإن بروتينات SSB الفيروسية ، خاصة تلك الموجودة في العديد من العاثيات ، تكون بشكل عام أحادية أو ثنائية الأبعاد.
في نهايتها الطرفية N ، تمتلك بروتينات SSB مجال ربط الحمض النووي ، بينما تتكون نهايتها الطرفية C من تسعة أحماض أمينية محفوظة مسؤولة عن تفاعلات البروتين والبروتين.
ثلاث بقايا التربتوفان في المواضع 40 و 54 و 88 هي البقايا المسؤولة عن التفاعل مع الحمض النووي في مجالات الربط. هذه لا تتوسط فقط في تثبيت تفاعل الحمض النووي والبروتين ، ولكن أيضًا في توظيف وحدات البروتين الفرعية الأخرى.
تم نمذجة بروتين E. coli SSB في دراسات حسابية وتم تحديد أنه يحتوي على هيكل رباعي 74 كيلو دالتون وأنه يرتبط بالحمض النووي أحادي النطاق بفضل التفاعل التعاوني لوحدات فرعية مختلفة تشبه SSB.
تمتلك الأركيا أيضًا بروتينات SSB. هذه أحادية ولها مجال ربط DNA واحد أو مجال OB.
في حقيقيات النوى ، تكون بروتينات RPA ، من الناحية الهيكلية ، أكثر تعقيدًا: فهي تتكون من متغاير (من ثلاث وحدات فرعية مختلفة) يُعرف باسم RPA70 و RPA32 و RPA14.
لديهم ما لا يقل عن ستة نطاقات ربط قليل النوكليوتيد / قليل السكاريد ، على الرغم من أن أربعة فقط من هذه المواقع معروفة بدقة في الوقت الحالي: ثلاثة في الوحدة الفرعية RPA70 ، والرابع مقيم في الوحدة الفرعية RPA32.
المميزات
لبروتينات SSB وظائف رئيسية في صيانة الجينوم وتعبئته وتنظيمه عن طريق حماية واستقرار خيوط الحمض النووي أحادية الشريطة في الأوقات التي تتعرض فيها بفعل إنزيمات أخرى.
من المهم ملاحظة أن هذه البروتينات ليست بروتينات مسؤولة عن فك وفتح خيوط الحمض النووي. تقتصر وظيفتها فقط على استقرار الحمض النووي عندما يكون في حالة الحمض النووي أحادي النطاق.
تعمل بروتينات SSB بشكل تعاوني ، حيث أن اتحاد أحدها يسهل اتحاد البروتينات الأخرى (SSB أم لا). في عمليات التمثيل الغذائي للحمض النووي ، تعتبر هذه البروتينات نوعًا من البروتينات الرائدة أو الأولية.
بالإضافة إلى تثبيت نطاقات الحمض النووي أحادية السلسلة ، فإن ربط هذه البروتينات بالحمض النووي له الوظيفة الأساسية لحماية هذه الجزيئات من التدهور بواسطة نوكلياز النوع الخامس.
تشارك البروتينات من نوع SSB بنشاط في عمليات تكرار الحمض النووي لجميع الكائنات الحية تقريبًا. تتقدم مثل هذه البروتينات مع تقدم شوكة النسخ ، وتحافظ على فصل خيوط DNA الأبوية بحيث تكون في حالة مناسبة للعمل كقوالب.
أمثلة
في البكتيريا ، تحفز بروتينات SSB وظائف بروتين RecA وتثبتها. هذا البروتين مسؤول عن إصلاح الحمض النووي (تفاعل SOS) ، وعن عملية إعادة التركيب بين جزيئات الحمض النووي أحادية النطاق التكميلية.
يتم إعاقة طفرات الإشريكية القولونية المعدلة وراثيًا للحصول على بروتينات SSB المعيبة بسرعة ولا تؤدي وظائفها بشكل فعال في تكرار الحمض النووي وإصلاحه وإعادة التركيب.
تتحكم البروتينات الشبيهة بـ RPA في تقدم دورة الخلية في الخلايا حقيقية النواة. على وجه التحديد ، يُعتقد أن التركيز الخلوي لـ RPA4 يمكن أن يكون له تأثير غير مباشر على خطوة تكرار الحمض النووي ، أي عند تركيزات عالية من RPA4 يتم تثبيط هذه العملية.
تم اقتراح أن التعبير عن RPA4 قد يمنع تكاثر الخلايا عن طريق تثبيط التكاثر ولعب دور في الحفاظ على قابلية الخلية السليمة للحياة في الكائنات الحية ووضع علامات عليها.
المراجع
- Anthony، E.، & Lohman، TM (2019 ، فبراير). ديناميات معقدات E. coli أحادية السلسلة المرتبطة ببروتين DNA ندوات في الخلية وعلم الأحياء التطوري (المجلد 86 ، ص 102-111) الصحافة الأكاديمية.
- Beernink، HT، & Morrical، SW (1999). RMPs: بروتينات وسيطة إعادة التركيب / النسخ المتماثل. الاتجاهات في العلوم البيوكيميائية ، 24 (10) ، 385-389.
- بيانكو ، العلاقات العامة (2017). حكاية SSB. التقدم في الفيزياء الحيوية والبيولوجيا الجزيئية ، 127 ، 111-118.
- Byrne، BM، & Oakley، GG (2018 ، نوفمبر). بروتين النسخ A ، الملين الذي يحافظ على انتظام الحمض النووي: أهمية الفسفرة RPA في الحفاظ على استقرار الجينوم. في ندوات في الخلية وعلم الأحياء التطوري. الصحافة الأكاديمية
- كريبس ، جي إي ، جولدشتاين ، إس ، وكيلباتريك ، إس تي (2017). جينات لوين XII. جونز وبارتليت التعلم.
- Lecointe، F.، Serena، C.، Velten، M.، Costes، A.، McGovern، S.، Meile، JC،… & Pollard، P. (2007). توقع توقيف شوكة النسخ المتماثل للكروموسومات: تقوم أهداف SSB بإصلاح هليكازات الحمض النووي إلى الشوكات النشطة. مجلة EMBO، 26 (19) ، 4239-4251.