ثريونين: الخصائص والوظائف والتدهور والفوائد - مادة الاحياء - 2026

يعد الثريونين (Thr ، T) أو حمض- Ls-threo α-amino-β-butyric ، أحد الأحماض الأمينية المكونة للبروتينات الخلوية. نظرًا لأن الإنسان والحيوانات الفقارية الأخرى ليس لديهم طرق تخليق حيوي لإنتاجه ، يعتبر الثريونين أحد الأحماض الأمينية الأساسية التسعة التي يجب الحصول عليها من خلال النظام الغذائي.

كان ثريونين آخر الأحماض الأمينية العشرين التي تم اكتشافها في البروتينات ، وهي حقيقة حدثت في التاريخ بعد أكثر من قرن من اكتشاف الأسباراجين (1806) ، والذي كان أول حمض أميني موصوف.

هيكل الحمض الأميني ثريونين (المصدر: كلافيسين عبر ويكيميديا ​​كومنز)

اكتشفه ويليام كومينغ روز في عام 1936 ، الذي صاغ مصطلح "ثريونين" بسبب التشابه الهيكلي الذي وجده بين هذا الحمض الأميني وحمض الثريونيك ، وهو مركب مشتق من شجرة السكر.

بصفته حمض أميني بروتيني ، فإن للثريونين وظائف متعددة في الخلايا ، من بينها موقع الارتباط لسلاسل الكربوهيدرات النموذجية للبروتينات السكرية وموقع التعرف على كينازات البروتين ذات الوظائف المحددة (بروتينات ثريونين / سيرين كينازات).

وبالمثل ، يعد الثريونين مكونًا أساسيًا للبروتينات مثل مينا الأسنان والإيلاستين والكولاجين وله أيضًا وظائف مهمة في الجهاز العصبي. يتم استخدامه كمكمل غذائي وكمسكن للحالات الفسيولوجية للقلق والاكتئاب.

مميزات

ينتمي Threonine إلى مجموعة الأحماض الأمينية القطبية التي تحتوي على مجموعة R أو سلسلة جانبية خالية من الشحنات الموجبة أو السالبة (الأحماض الأمينية القطبية غير المشحونة).

تجعل خصائص مجموعة R الخاصة به من الأحماض الأمينية عالية الذوبان في الماء (ماء أو ماء) ، وهذا ينطبق أيضًا على الأعضاء الآخرين في هذه المجموعة ، مثل السيستين ، والسيرين ، والأسباراجين ، والجلوتامين.

جنبا إلى جنب مع التربتوفان ، فينيل ألانين ، إيزولوسين وتيروزين ، ثريونين هو أحد الأحماض الأمينية الخمسة التي لها وظائف جلوكوجينية وكيتونية ، حيث يتم إنتاج المواد الوسيطة ذات الصلة مثل البيروفات والسكسينيل- CoA من عملية التمثيل الغذائي.

هذا الحمض الأميني له وزن جزيئي تقريبي 119 جم / مول ؛ مثل العديد من الأحماض الأمينية غير المشحونة ، لها نقطة تساوي الكهرباء حول 5.87 وتواترها في هياكل البروتين قريبة من 6٪.

يجمع بعض المؤلفين ثريونين مع أحماض أمينية أخرى ذات طعم "حلو" ، من بينها ، على سبيل المثال ، السيرين والجليسين والألانين.

بناء

الأحماض الأمينية بيتا مثل ثريونين لها بنية عامة ، أي أنها مشتركة بين الجميع. يتميز هذا بوجود ذرة كربون تعرف باسم "الكربون ألفا" ، وهي ذرة ترابية والتي ترتبط بها أربعة أنواع مختلفة من الجزيئات أو البدائل.

يشترك هذا الكربون في إحدى روابطه مع ذرة الهيدروجين ، والآخر مع المجموعة R ، والتي تعتبر مميزة لكل حمض أميني ، والآخران مشغولان بمجموعات الأمينية (NH2) والكربوكسيل (COOH) ، وهي مشتركة للجميع. أحماض أمينية.

تحتوي مجموعة R من ثريونين على مجموعة هيدروكسيل تسمح لها بتكوين روابط هيدروجينية مع جزيئات أخرى في الوسط المائي. يمكن تعريف هويتها على أنها مجموعة كحولية (إيثانول ، مع ذرتين من الكربون) ، والتي فقدت أحد هيدروجينها للانضمام إلى ذرة كربون ألفا (-CHOH-CH3).

يمكن أن تعمل مجموعة -OH هذه "كجسر" أو موقع ربط لمجموعة متنوعة من الجزيئات (على سبيل المثال ، يمكن ربط سلاسل السكاريد قليلة السكاريد بها أثناء تكوين البروتينات السكرية) وبالتالي فهي واحدة من تلك المسؤولة عن تكوين المشتقات المعدلة من ثريونين.

الشكل النشط بيولوجيًا لهذا الحمض الأميني هو L-threonine وهذا هو الذي يشارك في تشكيل هياكل البروتين وفي عمليات التمثيل الغذائي المختلفة حيث يعمل.

المميزات

باعتباره من الأحماض الأمينية البروتينية ، فإن ثريونين جزء من بنية العديد من البروتينات في الطبيعة ، حيث تعتمد أهميته وثرائه على هوية ووظيفة البروتين الذي ينتمي إليه.

بالإضافة إلى وظائفه الهيكلية في تشكيل تسلسل الببتيد للبروتينات ، يؤدي الثريونين وظائف أخرى في كل من الجهاز العصبي والكبد ، حيث يشارك في عملية التمثيل الغذائي للدهون ويمنع تراكمها في هذا العضو.

Threonine هو جزء من التسلسلات المعترف بها بواسطة كينازات سيرين / ثريونين ، المسؤولة عن العديد من عمليات فسفرة البروتين ، وهي ضرورية لتنظيم تعدد الوظائف وأحداث الإشارات داخل الخلايا.

كما أنه يستخدم لعلاج بعض الاضطرابات المعوية والجهاز الهضمي وقد ثبت أنه مفيد في الحد من الحالات المرضية مثل القلق والاكتئاب.

L-threonine ، بالمثل ، هو أحد الأحماض الأمينية اللازمة للحفاظ على الحالة المحفزة للخلايا الجذعية الجنينية للفأر ، وهي حقيقة مرتبطة على ما يبدو بعملية التمثيل الغذائي لأحداث S-adenosyl-methionine وميثيون هيستون ، والتي تشارك بشكل مباشر في التعبير عن الجينات.

في الصناعة

من الخصائص الشائعة للعديد من الأحماض الأمينية قدرتها على التفاعل مع المجموعات الكيميائية الأخرى مثل الألدهيدات أو الكيتونات لتشكيل "النكهات" المميزة للعديد من المركبات.

من بين هذه الأحماض الأمينية ثريونين ، الذي ، مثل السيرين ، يتفاعل مع السكروز أثناء تحميص بعض الأطعمة ويؤدي إلى ظهور "البيرازين" ، وهي مركبات عطرية نموذجية للمنتجات المحمصة مثل القهوة.

يوجد Threonine في العديد من الأدوية ذات الأصل الطبيعي وأيضًا في العديد من تركيبات المكملات الغذائية التي يتم وصفها للمرضى الذين يعانون من سوء التغذية أو الذين يعانون من سوء التغذية في هذا الحمض الأميني.

من أكثر وظائف L-threonine شهرة ، والتي تتزايد بمرور الوقت ، وظيفة المضافات في تحضير الأعلاف المركزة للخنازير وصناعات الدواجن.

يستخدم L-threonine في هذه الصناعات كمكمل غذائي في تركيبات رديئة من وجهة نظر البروتين ، لأنه يوفر مزايا اقتصادية ويخفف من أوجه القصور في البروتين الخام الذي تستهلكه حيوانات المزرعة.

الشكل الرئيسي لإنتاج هذا الحمض الأميني هو ، عادة ، عن طريق التخمير الميكروبي وتجاوزت أرقام الإنتاج العالمي للأغراض الزراعية لعام 2009 75 طنًا.

التخليق الحيوي

الثريونين هو أحد الأحماض الأمينية التسعة الأساسية للإنسان ، مما يعني أنه لا يمكن تصنيعه بواسطة خلايا الجسم ، وبالتالي ، يجب الحصول عليه من البروتينات من أصل حيواني أو نباتي التي يتم توفيرها معه. النظام الغذائي اليومي.

تصنع النباتات والفطريات والبكتيريا ثريونين من خلال مسارات مماثلة قد تختلف نوعًا ما عن بعضها البعض. ومع ذلك ، فإن معظم هذه الكائنات تبدأ من الأسبارتات كمقدمة ، ليس فقط للثريونين ، ولكن أيضًا للميثيونين والليسين.

مسار التخليق الحيوي في الميكروبات

يتكون مسار التخليق الحيوي L-threonine في الكائنات الحية الدقيقة مثل البكتيريا من خمس خطوات مختلفة محفزة بالإنزيم. ركيزة البداية ، كما تمت مناقشته ، هي الأسبارتات ، والتي يتم فسفرتها بواسطة إنزيم أسبارتات كيناز المعتمد على ATP.

ينتج هذا التفاعل المستقلب L-aspartyl phosphate (L-aspartyl-P) الذي يعمل كركيزة لإنزيم نازعة هيدروجين الأسبارتيل semialdehyde ، والذي يحفز تحويله إلى أسبارتيل semialdehyde بطريقة تعتمد على NADPH.

يمكن استخدام Aspartyl semialdehyde في كل من التخليق الحيوي لـ L-lysine وفي التخليق الحيوي لـ L-threonine ؛ في هذه الحالة ، يتم استخدام الجزيء بواسطة إنزيم homoserine dehydrogenase المعتمد على NADPH لإنتاج L-homoserine.

يُفسفر L-homoserine إلى L-homoserine phosphate (L-homoserine-P) بواسطة كيناز homoserine المعتمد على ATP ومنتج التفاعل المذكور ، بدوره ، عبارة عن ركيزة لإنزيم threonine synthase ، القادر على تخليق L-threonine.

يمكن تصنيع L-methionine من L-homoserine المنتج في الخطوة السابقة ، لذلك فهو يمثل مسارًا "تنافسيًا" لتخليق L-threonine.

يمكن استخدام L-threonine المركب بهذه الطريقة لتخليق البروتين أو يمكن استخدامه أيضًا في اتجاه مجرى النهر لتخليق الجلايسين و L-leucine ، وهما نوعان من الأحماض الأمينية ذات الصلة أيضًا من وجهة نظر البروتين.

اللائحة

من المهم تسليط الضوء على أن ثلاثة من الإنزيمات الخمسة التي تشارك في التخليق الحيوي لـ L-threonine في البكتيريا يتم تنظيمها بواسطة ناتج التفاعل من خلال التغذية الراجعة السلبية. هذه هي أسبارتات كيناز ، ونزعة هيدروجين الهوموسرين ، وهوموسرين كيناز.

علاوة على ذلك ، يعتمد تنظيم مسار التخليق الحيوي هذا أيضًا على المتطلبات الخلوية لمنتجات التخليق الحيوي الأخرى المرتبطة به ، نظرًا لأن تكوين L-lysine و L-methionine و L-isoleucine و glycine يعتمد على مسار إنتاج L- ثريونين.

انحلال

يمكن أن يتحلل الثريونين بطريقتين مختلفتين لإنتاج البيروفات أو السكسينيل- CoA. هذا الأخير هو أهم منتج لتقويض ثريونين في البشر.

يحدث استقلاب الثريونين بشكل رئيسي في الكبد ، ولكن البنكرياس ، وإن كان بدرجة أقل ، يشارك أيضًا في هذه العملية. يبدأ هذا المسار بنقل الحمض الأميني عبر غشاء البلازما لخلايا الكبد عن طريق ناقلات محددة.

إنتاج البيروفات من ثريونين

يحدث تحويل الثريونين إلى البيروفات بفضل تحوله إلى جلايسين ، والذي يحدث في خطوتين تحفيزية تبدأ بتكوين 2-أمينو-3-كيتوبوتيرات من ثريونين وبفعل إنزيم ثريونين ديهيدروجينيز.

في البشر ، يمثل هذا المسار ما بين 10 و 30 ٪ فقط من هدم ثريونين ، ومع ذلك ، فإن أهميته تتعلق بالكائن الحي الذي يُنظر إليه لأنه ، في الثدييات الأخرى ، على سبيل المثال ، يكون أكثر أهمية من الناحية الهدمية تكلم.

إنتاج succinyl-CoA من ثريونين

كما هو الحال مع الميثيونين والفالين والإيزولوسين ، تُستخدم ذرات الكربون في الثريونين أيضًا لإنتاج succunyl-CoA. تبدأ هذه العملية بتحويل الحمض الأميني إلى α-ketobutyrate ، والذي يستخدم لاحقًا كركيزة لإنزيم α-keto acid dehydrogenase لإنتاج بروبيونيل CoA.

يتم تحفيز تحول ثريونين إلى α-ketobutyrate بواسطة إنزيم ثريونين ديهيدراتاز ، والذي يتضمن فقدان جزيء الماء (H2O) وآخر من أيون الأمونيوم (NH4 +).

يتم تحويل مادة Propionyl-CoA إلى كربوكسيل إلى methylmalonyl-CoA من خلال تفاعل من خطوتين يتطلب دخول ذرة كربون على شكل بيكربونات (HCO3-). يعمل هذا المنتج كركيزة لأنزيم ميثيل مالونيل- CoA المعتمد على الإنزيم المساعد B12 ، والذي "يزيل" الجزيء لإنتاج مادة succinyl-CoA.

منتجات تقويضية أخرى

بالإضافة إلى ذلك ، يمكن استخدام الهيكل الكربوني لثريونين بشكل تقويضي لإنتاج الأسيتيل CoA ، والذي له أيضًا آثار مهمة من وجهة نظر الطاقة في خلايا الجسم.

في بعض الكائنات الحية ، يعمل ثريونين أيضًا كركيزة لبعض مسارات التخليق الحيوي مثل الإيزولوسين ، على سبيل المثال. في هذه الحالة ، من خلال 5 خطوات تحفيزية ، يمكن توجيه α-ketobutyrate المشتق من هدم ثريونين نحو تكوين isoleucine.

الأطعمة الغنية بالثريونين

على الرغم من أن معظم الأطعمة الغنية بالبروتين تحتوي على نسبة معينة من جميع الأحماض الأمينية ، فقد وجد أن البيض والحليب وفول الصويا والجيلاتين غنية بشكل خاص بالحمض الأميني ثريونين.

يوجد الثريونين أيضًا في لحوم الحيوانات مثل الدجاج ولحم الخنزير والأرانب ولحم الضأن وأنواع مختلفة من الدواجن. في الأطعمة ذات الأصل النباتي ، توجد بكثرة في الملفوف والبصل والثوم والسلق والباذنجان.

يوجد أيضًا في الأرز والذرة ونخالة القمح والحبوب البقولية والعديد من الفواكه مثل الفراولة والموز والعنب والأناناس والخوخ وغيرها من المكسرات الغنية بالبروتين مثل الجوز أو الفستق ، من بين أمور أخرى.

فوائد تناوله

وفقًا للجنة الخبراء التابعة لمنظمة الأغذية والزراعة العالمية (WHO ، FAO) ، فإن الاحتياجات اليومية من الثريونين للإنسان البالغ المتوسط ​​هي حوالي 7 مجم لكل كيلوغرام من وزن الجسم ، والتي يجب أن تكون المكتسبة من الطعام الذي يتم تناوله مع النظام الغذائي.

هذه الأرقام مستمدة من البيانات التجريبية التي تم الحصول عليها من الدراسات التي أجريت مع الرجال والنساء ، حيث أن هذه الكمية من الثريونين كافية لتحقيق توازن إيجابي من النيتروجين في خلايا الجسم.

ومع ذلك ، فقد أظهرت الدراسات التي أجريت على الأطفال الذين تتراوح أعمارهم بين 6 أشهر وسنة واحدة أن الحد الأدنى من متطلبات L-threonine بالنسبة لهؤلاء يتراوح بين 50 و 60 مجم لكل كيلوغرام من الوزن في اليوم.

من بين الفوائد الرئيسية لتناول المكملات الغذائية أو الأدوية ذات التركيبات الخاصة الغنية بـ L-threonine علاج التصلب الجانبي الضموري أو مرض Lou Gehrig.

يساعد الإمداد الإضافي من ثريونين على امتصاص العناصر الغذائية في الأمعاء ويساهم أيضًا في تحسين وظائف الكبد. كما أنه مهم لنقل مجموعات الفوسفات عبر الخلايا.

اضطرابات النقص

عند الأطفال الصغار ، توجد عيوب خلقية في استقلاب الثريونين التي تسبب تأخر النمو واضطرابات التمثيل الغذائي الأخرى ذات الصلة.

وقد ارتبطت أوجه القصور في هذا الحمض الأميني ببعض الإخفاقات في زيادة وزن الرضع ، بالإضافة إلى أمراض أخرى مرتبطة بنقص احتباس النيتروجين وفقدانه في البول.

قد يكون البشر الذين يتبعون نظامًا غذائيًا منخفضًا في ثريونين أكثر عرضة للإصابة بالكبد الدهني وبعض الالتهابات المعوية المرتبطة بهذا الحمض الأميني.

المراجع

1. Barret، G.، & Elmore، D. (2004). الأحماض الأمينية والببتيدات. كامبريدج: مطبعة جامعة كامبريدج.
2. Borgonha، S.، Regan، MM، Oh، SH، Condon، M.، & Young، VR (2002). متطلبات ثريونين للبالغين الأصحاء ، مشتقة من تقنية توازن الأحماض الأمينية التي تدوم 24 ساعة. المجلة الأمريكية للتغذية السريرية ، 75 (4) ، 698-704.
3. برادفورد ، هـ. (1931). تاريخ اكتشاف الأحماض الأمينية. II. مراجعة للأحماض الأمينية الموصوفة منذ عام 1931 كمكونات للبروتينات الأصلية. التطورات في كيمياء البروتين ، 81 - 171.
4. شامبي ، ب ، وهارفي ، ر. (2003). أحماض أمينية أحماض أمينية. في مراجعات ليبينكوت المصورة: الكيمياء الحيوية (الطبعة الثالثة ، الصفحات 1-12). ليبينكوت.
5. De Lange ، CFM ، Gillis ، AM ، & Simpson ، GJ (2001). تأثير تناول الثريونين على ترسب البروتين في الجسم بالكامل واستخدام الثريونين في تربية الخنازير التي تتغذى على الوجبات الغذائية النقية. مجلة علوم الحيوان ، 79 ، 3087-3095.
6. Edelman، A.، Blumenthal، D.، & Krebs، E. (1987). سيرين بروتين / ثريونين كيناز. Annu. القس ، 56 ، 567-613.
7. إدسال ، ج. (1960). الأحماض الأمينية والبروتينات والكيمياء الحيوية للسرطان (المجلد 241). لندن: Academic Press ، Inc.
8. البيت ، دينار ، هول ، بي إن ، وبروسنان ، جي تي (2001). استقلاب ثريونين في خلايا كبد الفئران المعزولة. المجلة الأمريكية لعلم وظائف الأعضاء - علم الغدد الصماء والتمثيل الغذائي ، 281 ، 1300-1307.
9. هدسون ، ب. (1992). الكيمياء الحيوية للبروتينات الغذائية. Springer-Science + Business Media ، BV
10. كابلان ، إم ، وفلافين ، إم (1965). تخليق ثريونين الحيوي. على المسار في الفطريات والبكتيريا وآلية تفاعل الأزمرة. مجلة الكيمياء البيولوجية ، 240 (10) ، 3928-3933.
11. كيد ، إم ، وكير ، ب. (1996). L- ثريونين للدواجن: مراجعة. أبلايد دواجن ساينس ، إنك ، 358-367.
12. برات ، إي ، سنايدرمان ، إس ، تشيونغ ، إم ، نورتون ، بي ، وهولت ، إي (1954). متطلبات ثريونين للرضيع العادي. مجلة التغذية ، 10 (56) ، 231-251.
13. ريجو ، ج. ، وسنتر ، ج. (1980). المدخول الأمثل من ثريونين للخدج الذين يتغذون على التغذية عن طريق الفم أو الحقن مجلة التغذية الوريدية والمعوية ، 4 (1) ، 15-17.
14. Shyh-Chang، N.، Locasale، JW، Lyssiotis، CA، Zheng، Y.، Teo، RY، Ratanasirintrawoot، S.،… Cantley، LC (2013). تأثير استقلاب الثريونين على S-adenosylmethionine و Histone Methylation. علم ، 339 ، 222 - 226.
15. فيكري ، إتش بي ، وشميت ، سي إل إيه (1931). تاريخ اكتشاف الأحماض الأمينية. المراجعات الكيميائية ، 9 (2) ، 169-318.
16. ويب MD. (و). تم الاسترجاع في 10 سبتمبر 2019 من www.webmd.com/vitamins/ai/ingredientmono-1083/threonine
17. Wormser ، EH ، & Pardee ، AB (1958). تنظيم التخليق الحيوي للثريونين في الإشريكية القولونية. محفوظات الكيمياء الحيوية والفيزياء الحيوية ، 78 (2) ، 416-432.
18. Xunyan، X.، Quinn، P.، & Xiaoyuan، X. (2012). بوابة البحث. تم الاسترجاع في 10 سبتمبر 2019 من www.researchgate.net/figure/The-biosynthesis-pathway-of-L-threonine-The-pathway-consists-of-fi-ve-enzymatic-steps_fig1_232320671