البرولين: الخصائص ، الهيكل ، الوظائف ، الأطعمة - مادة الاحياء - 2025

ينتمي Proline (Pro ، P) إلى 22 من الأحماض الأمينية المصنفة على أنها أساسية. وهو حمض أميني غير أساسي ، حيث يمكن تصنيعه بواسطة الإنسان والحيوانات الثديية الأخرى.

في عام 1900 ، كان العالم الألماني ريتشارد ويلستاتر أول من استخرج البرولين وراقبها. ومع ذلك ، كانت إميلي فيشر ، في عام 1901 ، هي من صاغ مصطلح "برولين" على أساس حلقة بيروليدين للحمض الأميني. تمكن هذا الباحث أيضًا من شرح تخليق البرولين من حليب كازين بالتفصيل.

التركيب الكيميائي للحمض الأميني Proline (المصدر: Clavecin عبر ويكيميديا ​​كومنز)

في البروتينات مثل الكازين ، يلعب البرولين دورًا أساسيًا في "الالتواءات" الهيكلية والطيات. في هذا البروتين ، يتم توزيع البرولين بشكل متجانس في جميع أنحاء الهيكل ويرتبط ببروتين casin و αs1 ؛ علاوة على ذلك ، يمنع تشكيل الانحناءات الهيكلية أو الحلقات الخاطئة.

في التحليلات الكيميائية الحيوية المستخدمة بشكل شائع لتحديد التسلسل الدقيق للأحماض الأمينية التي تتكون منها البروتينات ، يعد البرولين واحدًا من أكثر الأحماض الأمينية صعوبة في اكتشافها ، نظرًا لأن المجموعة الأمينية الثانوية من البرولين لها سلوك مختلف ولا يمكن اكتشافها بسهولة..

ربما يكون الاسقربوط أكثر الأمراض المعروفة المتعلقة بالبرولين. يتعلق الأمر بنقص في تناول فيتامين C ، والذي يؤثر بشكل مباشر على عملية التحلل المائي للبرولين في ألياف الكولاجين ، مما يتسبب في ضعف نظامي بسبب عدم استقرار ألياف الكولاجين الموجودة في جميع أنحاء الجسم.

مميزات

تجعل المجموعة الأمينية الثانوية المرتبطة بكربون ألفا مهمة تصنيف البرولين صعبة إلى حد ما. ومع ذلك ، في بعض النصوص يتم تصنيفها مع الأحماض الأمينية المتفرعة أو مع سلاسل جانبية أليفاتية ، لأن السلسلة الجانبية أو مجموعة R من البرولين كارهة للماء أو أليفاتية.

تتمثل إحدى أهم خصائص البرولين في أنه لا يمكن بأي حال من الأحوال تكوين روابط هيدروجينية ، مما يجعلها مثالية لهيكلة المنعطفات المعقدة والمعقدة في الهياكل الثلاثية للبروتينات.

مثلما تحتوي جميع الأحماض الأمينية على شكلين إسويين يعتمدان على ذرة الكربون المركزية ، يمكن العثور على البرولين في الطبيعة مثل L- برولين أو D- برولين. ومع ذلك ، فإن شكل L- برولين هو الأكثر وفرة في الطبيعة وهو الشكل الذي يعد جزءًا من هياكل البروتين.

في البروتينات التي يوجد فيها ، يحتل البرولين في كثير من الأحيان أماكن قريبة من السطح أو في مواقع الطيات أو "الالتواء" لسلسلة البولي ببتيد ، لأن الهيكل الصلب والمغلق للبرولين يجعل التفاعل القوي مع الأحماض الأمينية الأخرى صعبًا..

بناء

يحتوي البرولين على بنية خاصة بين الأحماض الأمينية الأساسية ، حيث أنه يحتوي على مجموعة أمينية ثانوية (NH2) وليس المجموعة الأمينية الأولية التي تتميز بها جميع الأحماض الأمينية.

المجموعة R أو السلسلة الجانبية للبرولين عبارة عن حلقة بيروليدين أو رباعي هيدروبيرول. تتكون هذه المجموعة من أمين حلقي غير متجانس (بدون روابط مزدوجة) من خمس ذرات كربون ، حيث كل منها مشبع بذرات الهيدروجين.

يتميز Proline بخصوصية أن ذرة الكربون "المركزية" متضمنة في حلقة pyrrolidine الحلقية غير المتجانسة ، وبالتالي فإن الذرات "الحرة" أو "البارزة" الوحيدة هي مجموعة الكربوكسيل (COOH) وذرة الهيدروجين (H) من الحلقة الحلقية غير المتجانسة للحمض الأميني.

الصيغة الجزيئية لبرولين هي C5H9NO2 واسمها IUPAC هو حمض بيروليدين -2 كربوكسيل. يبلغ وزنه الجزيئي التقريبي 115.13 جم / مول ويبلغ معدل ظهوره في البروتينات حوالي 7٪.

المميزات

ألياف الكولاجين والتروبوكولاجين هي البروتينات الأكثر وفرة في معظم الحيوانات الفقارية. هذه تشكل الجلد والأوتار ومصفوفة العظام والعديد من الأنسجة الأخرى.

تتكون ألياف الكولاجين من العديد من الحلزونات الثلاثية متعددة الببتيد المتكررة والتي بدورها تتكون من عدة بقايا برولين وجلايسين في تسلسل الجلايسين-برولين-برولين / هيدروكسي برولين (الأخير هو مشتق معدل من البرولين).

في شكله الأصلي ، يعتبر البرولين جزءًا من procollagen ، وهذا هو مقدمة لببتيدات الكولاجين وبعض بروتينات النسيج الضام الأخرى. إن إنزيم البروكولاجين برولين هيدروكسيلاز هو المسؤول عن هيدروكسيل بقايا البرولين لتكوين هيدروكسي برولين وبالتالي تحقيق نضوج البروكولاجين إلى الكولاجين نفسه.

ما هي الوظيفة الرئيسية للبرولين في ألياف الكولاجين؟

يمنحه Hydroxyproline خصائص مقاومة الكولاجين ، حيث أن مشتق الأحماض الأمينية هذا لديه القدرة على تكوين عدد كبير من الروابط الهيدروجينية بين سلاسل الحلزون الثلاثي الذي يتكون منه البروتين.

تتطلب الإنزيمات التي تحفز الهيدروكسيل لبقايا البرولين وجود فيتامين ج (حمض الأسكوربيك) ، وكما ذكرنا سابقًا ، الإسقربوط يرجع إلى ضعف ألياف الكولاجين بسبب فشل الهيدروكسيل لبقايا البرولين. ، مما يؤدي إلى انخفاض الروابط الهيدروجينية التي تحمل ألياف الكولاجين.

وظائف أخرى

البرولين ضروري لتشكيل طيات البروتين والتواءات.

هيكلها المغلق يجعل من الصعب "استيعاب" هذا الحمض الأميني داخل البروتينات ، بالإضافة إلى ذلك ، نظرًا لأنه لا يمكنه تكوين روابط هيدروجينية "للتفاعل" مع المخلفات الأخرى المجاورة ، فإنه يحفز تكوين "المنعطفات" أو "الالتواءات" في جميع أنحاء بنية البروتينات حيث يوجد.

تمتلك جميع البروتينات قصيرة العمر منطقة واحدة على الأقل بها تكرارات وفيرة للبرولين والغلوتامات والسيرين والثريونين. تتراوح هذه المناطق من 12 إلى 60 من الوحدات البنائية وتسمى متواليات PEST.

يتم تمييز البروتينات التي تحتوي على تسلسل PEST بالتواجد في كل مكان للتحلل اللاحق في البروتيازومات.

التخليق الحيوي

يمكن تصنيع العديد من الأحماض الأمينية من مواد وسيطة لتحلل السكر أو مسار فوسفات البنتوز أو دورة حمض الستريك (دورة كريبس). يتشكل البرولين والأرجينين في مسارات الغلوتامات القصيرة.

يبدأ مسار التخليق الحيوي الشائع تقريبًا لجميع الكائنات الحية بتحويل L-glutamate إلى γ-L-glutamyl-5-phosphate بفضل عمل إنزيم الجلوتامات -5-كيناز (في البكتيريا) أو عن طريق-glutamyl -كيناز (في البشر).

يتضمن هذا التفاعل الفسفرة المعتمدة على ATP حيث يتم إنشاء جزيء ADP بالإضافة إلى المنتج الرئيسي.

التفاعل المحفز بواسطة نازعة هيدروجين الغلوتامات 5-semialdehyde (في البكتيريا) أو عن طريق γ-glutamyl phosphate reductase (في البشر) يحول γ-L-glutamyl-5-phosphate إلى L-glutamate-5-semialdehyde وهذا التفاعل يستحق وجود العامل المساعد NADPH.

يتم تجفيف L-glutamate-5-semialdehyde بشكل عكسي وعفوي إلى (S) -1-1-pyrroline-5-carboxylate ، والذي يتم تحويله لاحقًا إلى L- برولين بواسطة إنزيم اختزال بيرولين -5-كربوكسيلات (في البكتيريا والبشر) ، وفي تفاعله يكون جزيء NADPH أو NADH ضروريًا أيضًا.

انحلال

يتحلل البرولين والأرجينين والجلوتامين والهستيدين باستمرار إلى α-ketoglutarate للدخول في دورة حمض الستريك أو دورة كريبس. في حالة البرولين الخاصة ، يتأكسد أولاً بواسطة إنزيم البرولين أوكسيديز إلى بيرولين -5-كربوكسيلات.

في الخطوة الأولى ، حيث تحدث أكسدة البرولين إلى pyrrolin-5-carboxylate ، يتم قبول البروتونات المنفصلة بواسطة E-FAD ، مما يقلل إلى E-FADH2 ؛ هذه الخطوة حصرية لبرولين الأحماض الأمينية.

من خلال تفاعل عفوي ، يتم تحويل البيرولين -5-كربوكسيلات إلى جلوتامات γ-شبه ألدهيد ، والذي يعمل بعد ذلك كركيزة لإنزيم الجلوتامات γ-شبه ألدهيد ديهيدروجينيز. في هذه الخطوة يتم إطلاق بروتونين ، أحدهما مقبول من NAD ، والذي يتم تقليله إلى NADH ، والآخر مجاني على شكل H +.

يتحول الأرجينين ، مثل البرولين ، إلى γ-semialdehyde glutamate ، ولكن من خلال مسار استقلابي بديل يتضمن إنزيمين مختلفين.

يحول إنزيم الغلوتامات γ-semialdehyde dehydrogenase الغلوتامات γ-semialdehyde إلى L-glutamate. بعد ذلك ، يتأكسد L-glutamate مرة أخرى بواسطة إنزيم نازعة هيدروجين الجلوتامات ، والذي يتم تكوينه أخيرًا α-ketoglutarate ، والذي سيتم دمجه في دورة حمض الستريك.

في خطوة أكسدة الغلوتامات ، يتم تحرير بروتون (H +) ومجموعة أمينية (NH3 +). يقلل البروتون من مجموعة NADP + ويتشكل جزيء NADPH.

على الرغم من أوجه التشابه العديدة الموجودة بين مسارات التحلل والتخليق الحيوي للبرولين والأرجينين ، يتم تصنيع هذه الأحماض الأمينية وتدهورها بواسطة مسارات معاكسة تمامًا باستخدام إنزيمات مختلفة وعوامل مساعدة مختلفة ومقصورات مختلفة داخل الخلايا.

الأطعمة الغنية فالين

بشكل عام ، تحتوي جميع الأطعمة الغنية بالبروتين على كميات كبيرة من البرولين. وتشمل هذه اللحوم والحليب والبيض وغيرها. ومع ذلك ، عندما يكون جسمنا في حالة صحية وتغذوية مثالية ، يكون قادرًا على تخليق البرولين داخليًا.

يمكن أيضًا العثور على البرولين في العديد من البقوليات والمكسرات ، وفي الحبوب الكاملة مثل الشوفان ، على سبيل المثال. الأطعمة الأخرى الغنية بالبرولين هي نخالة القمح والجوز واللوز والبازلاء والفاصوليا وغيرها.

غالبًا ما تصنع بعض مخازن الأغذية الصحية أقراصًا من الأحماض الأمينية L-lysine و L- برولين معًا لمساعدة الأشخاص الذين يعانون من مشاكل المفاصل أو لإبطاء شيخوخة الأنسجة.

ومع ذلك ، لم يثبت على وجه اليقين أن تناول المكملات الغذائية من هذه الأحماض الأمينية له تأثير كبير على تأخير الشيخوخة أو غيرها من الحالات النموذجية لتقدم العمر.

فوائد تناوله

عادة ما توصف الأنظمة الغذائية الغنية بالبرولين للأشخاص الذين يعانون من أمراض المفاصل مثل التهاب المفاصل ، والالتواء ، وتمزق الأربطة ، والخلع ، والتهاب الأوتار وغيرها ، ويرجع ذلك إلى علاقتها بتركيب ألياف الكولاجين الموجودة في الأنسجة الضامة في الجسم.

يتم إثراء العديد من المستحضرات والأقراص الدوائية المستخدمة في الصناعة التجميلية بـ L- برولين ، حيث أظهرت بعض الدراسات أن هذا الحمض الأميني يمكن بطريقة ما أن يزيد من تخليق الكولاجين ، وبالتالي يحسن نسيج الجلد ، تسريع التئام الجروح والجروح والقروح والحروق.

يوجد في صناعة الأغذية بروتينات تحتوي على "ببتيدات نشطة بيولوجيًا" تؤدي وظائف تتجاوز خصائصها الغذائية. تحتوي هذه الببتيدات بشكل عام على اثنين إلى تسعة بقايا من الأحماض الأمينية ، بما في ذلك البرولين والأرجينين والليسين.

يمكن أن يكون للببتيدات النشطة بيولوجيًا نشاطًا خافضًا للضغط مع تأثير أفيوني معين ؛ يمكن أن تعمل كمثبطات مناعية عن طريق تحفيز الاستجابة المناعية ضد بعض مسببات الأمراض ويمكن أن تسبب زيادة في نشاط الأوعية ، مما يحسن الدورة الدموية لمن يستهلكونها.

اضطرابات النقص

الغلوتين هو بروتين موجود في حبوب القمح يسبب التهاب الأمعاء. يُعرف الأشخاص الذين يعانون من "عدم تحمل الغلوتين" بمرضى "الاضطرابات الهضمية" ومن المعروف أن هذا البروتين غني بالبرولين والجلوتامين ، اللذين يصعب تحللهما البروتيني للأشخاص الذين يعانون من هذه الحالة.

بعض الأمراض لها علاقة باختلال البروتينات المهمة ، ومن الشائع جدًا أن هذه العيوب لها علاقة بـ رابطة الدول المستقلة - الأزمرة العابرة لروابط الأميد في بقايا البرولين ، لأنه ، على عكس روابط الببتيد الأخرى التي الايزومر العابر مفضل للغاية ، في البرولين يكون غير صالح.

في بقايا البرولين ، لوحظ أن هناك اتجاهًا كبيرًا نحو تكوين أيزومر رابطة الدول المستقلة أولاً من الأيزومر العابر في الأميدات المجاورة لبقايا البرولين ، والذي يمكن أن يولد تشكلاً "غير صحيح" للبروتينات.

اضطرابات التمثيل الغذائي

كما هو الحال مع الأحماض الأمينية الأساسية وغير الأساسية الأخرى ، فإن الاضطرابات المرضية الرئيسية المتعلقة بالبرولين ترتبط عادةً بعيوب في طرق امتصاص هذا الأحماض الأمينية.

فرط برولين الدم ، على سبيل المثال ، هو حالة نموذجية لنقص في أحد الإنزيمات التي تشارك في مسار تحلل البرولين ، وتحديداً 1-بيرولين -5-كربوكسيلات ديهيدروجينيز ، مما يؤدي إلى تراكم ركائزه ، مما يؤدي في النهاية إلى تعطيل المسار.

عادة ما يتم تشخيص هذا المرض من خلال ارتفاع نسبة البرولين في بلازما الدم ووجود مستقلب 1-pyrroline-5-carboxylate في بول المرضى المصابين.

تتمثل الأعراض الرئيسية لهذا المرض في الاضطرابات العصبية وأمراض الكلى وفقدان السمع أو الصمم. تشمل الحالات الأخرى الأكثر شدة التخلف العقلي الشديد والصعوبات الحركية النفسية.

المراجع

1. أبو بكر ، س. (2015). مراجعة الكيمياء الحيوية: المفاهيم والصلات
2. Delauney ، AJ ، & Verma ، DPS (1993). التخليق الحيوي للبرولين وتنظيم التناضح في النباتات. مجلة المصنع، 4 (2) ، 215-223.
3. ليست ، B. ، Lerner ، RA ، & Barbas ، CF (2000). تفاعلات ألدول غير المتكافئة المباشرة المحفزة بالبرولين. مجلة الجمعية الكيميائية الأمريكية ، 122 (10) ، 2395-2396
4. نيلسون ، DL ، Lehninger ، AL ، & Cox ، MM (2008). مبادئ Lehninger للكيمياء الحيوية. ماكميلان.
5. بليمر ، RHA (1912). الدستور الكيميائي للبروتينات (المجلد 1). لونجمان ، جرين.
6. Szabados ، L. ، & Savouré ، A. (2010). البرولين: حمض أميني متعدد الوظائف. الاتجاهات في علم النبات ، 15 (2) ، 89-97.